Гидролиз протеинов,

Кипящий раствор кислоты гидролизует протеины, присутствие которых весьма замедляет фильтрование. [c.478]

Гидролиз протеинов и его продукты [c.12]

Рассмотренный нами гидролиз протеинов щелочами и кислотами, с применением высоких температур слишком груб и не дает тех результатов, какие имеют место в организме. [c.18]

Гидролиз в организмах совершается при 37° и идет с участием ферментов. Ферменты, катализирующие гидролиз протеинов, ведут его последовательными ступенями для каждой степени гидролиза существует свой фермент. Этот процесс мы называем перевариванием. [c.18]

Цветные реакции протеинов, обусловленные наличием в молекуле последних определенных аминокислот, позволяют определять некоторые аминокислоты не только качественно, но и количественно с помощью особого прибора — колориметра (рис. 2), иногда даже не производя гидролиза протеина или не выделяя полученных аммино-кислот из гидролизатов . [c.21]

Более поздние исследования, например Зеренсена, касавшиеся изучения хода гидролиза протеинов помощью обработки гидролизата формалином, показали, что у продуктов гидролиза при воздействии формалина связываются ННг группы, при этом им было обнаружено, что среди аминокислот пролин и оксипролин, у которых аминогруппа отсутствует и имеется лишь иминогруппа, также реагируют с формалином, образуя соединения кислотного характера. [c.173]

Многие 2,5-дикетопиперазины были получены при частичном гидролизе протеинов. Так как эти пиперазины очень легко образуются из аминокислот [c.353]

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кро.ме а-амино-к Слот также другие неорганические или органические вещества. Протеины. Ниже перечислены важнейшие протеины. Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови, [c.626]

ГИДРОЛИЗ ПРОТЕИНОВ И ПЕПТИДОВ [c.396]

В реакцию можно вводить нитрилы или амиды а-аминокислот, а также тиоцианаты. При омылении гидантоинов образуются а-аминокислоты, причем с более высокими выходами, чем при омылении соответствующих а-аминонитрилов. Реакцию используют для разделения аминокислот при гидролизе протеинов. [c.408]

Азот присутствует во всех ископаемых топливах. На основании изучения происхождения угля и опытов по экстрагированию топлива низших степеней обуглероживания сделано заключение, что азот произошел из растительных или животных протеинов или из тех и других, а также и из растительных алкалоидов, хлорофилла и порфиринов. Аминокислоты, образовавшиеся в результате гидролиза протеинов, могли конденсироваться с углеводами, происшедшими из растительного материала, и образовывать высокоустойчивые азотсодержащие комплексы, что вело к аккумуляции азота в ископаемом топливе. Возможно, что азотсодержащие органические соединения, могущие противостоять разложению в течение геологических периодов времени, имеют атомы азота в гетероциклах или они входят в состав комплексных молекул, в которых атомы азота защищены. Некоторые данные указывают, что большая часть азота в гуминовых кислотах также связана циклически. [c.141]

Наблюдение фигур растекания в некоторых случаях даёт указания на присутствие протеина в растворе непосредственно под монослоем. Это понижает межфазное натяжение между водой и индикаторным маслом, допуская большее растекание масла, так что слой масла утоньшается в тех местах, где в растворе есть протеин. Это проявляется в изменении цвета слоя масла. Протеин может оказаться под монослоем благодаря своему неполному растеканию. В этом лучае он может быть обнаружен в особенности по утоньшению края растекающегося масла, оттесняющего слой протеина. Иногда присутствие протеина под плёнкой обусловливается его вытеснением при сжатии монослоя. Количество вытесненного протеина при различных поверхностных давлениях может служить мерой молекулярного веса. вытесненной части и, следовательно, мерой молекулярной гомогенности лли частичного гидролиза протеина в монослое. [c.509]

СНз—S—СНг—СНг—СН NH2) —СООН или метионину, относящемуся к классу а-аминокислот. Метионин довольно широко распространен в природе содержится в печени человека (1), в волосах (4), шерсти животных (2), в различных видах рыб (3). В технике метионин получают либо гидролизом протеинов (4), либо синтетическим путем. [c.714]

В связи с изучением продуктов гидролиза протеинов, а также 1В связи с работами, проведенными для решения проблемы синтеза пенициллина, интерес к аминокислотам в последнее время значительно возрос. Несколькими группами исследователей [17—23] описано теперь большое количество спектров аминокислот и установлены многие соотнощения, при помощи которых аминокислоты и их [c.280]

По гидролизу природных материалов под действием НС опубликовано много работ. Гидролиз протеинов хлороводородной кислотой имеет важное значение при их анализе [4.191] некоторые исследователи подвергают образцы длительной обработке [c.78]

Применение Н.2804 в органическом анализе. Кроме мокрого озоления органических веществ (см. разд. 5.6) серная кислота применяется для проведения гидролиза эфиров н углеводов. Ароматические сульфокислоты разлагают нагреванием прп 140— 190 "С с 60-70 %-ной серной кислотой [4.251]. Иногда гидролиз протеинов проводят 3 М серной кислотой, а не хлороводородной кислотой [4.252]. При определении оксипролина к 5 г пробы добавляют 1 г хлорида олова (И) и гидролизуют 3 М серной кислотой при ПО °С 16 ч 14.2531. [c.85]

Заслуживает внимание ферментативный гидролиз протеинов, протекающий в особенно мягких условиях (см. табл. 4.23). В качестве примера можно привести характерное разложение коллагена, содержащегося в соединительных тканях, с использованием коллагеназы с образованием пептидов [4.459—4.462]. [c.107]

При этом происходит омыление жиров и гидролиз протеинов белковые вещества переходят в раствор. Обработанную клейковину промывают сначала большим количеством воды, затем слабым раствором кислоты и окончательно — опять водой. Промытую зрелую клейковину варят в алюминиевых чанах. [c.162]

Неорганические цеолиты (например, бентонит) применяются для аналитического контроля фармацевтических препаратов. С их помощью были разделены основные аминокислоты—аргинин, гистидин и лизин—от продуктов гидролиза протеина. При помощи органических ионитов аминокислоты разделяются на три группы кислые, основные и нейтральные. В пределах каждой группы разделение на отдельные аминокислоты производят, меняя значения pH и применяя различные иониты. [c.162]

Триптофан входит в состав многих белков, но обычно лишь в незначительных количествах. Определение его облегчается применением различных цветных реакций, характерных для этой аминокислоты. При кислом гидролизе протеинов он разлагается, но при ферментативном расщеплении белка может быть выделен в лсвовращающей форме. [c.990]

Если присутствуют карбонаты, — они должны быть удалены продуванием при помощи воздуха, как указано выше. Фосфаты также препятствуют реакции. Способ анализа продажных удобрительных смесей, в которых почти всегда присутствуют растворимые фосфаты, описан на стр. 118. Титрование формолом неприменимо к смесям, содержащим вещества, образовавшиеся при кислом гидролизе протеинов (аммиачное основание), вследствие реакции между формальдегидом и аминокислотами. [c.116]

В наших лабораториях мало применялся ферментативный гидролиз протеинов. Причина этого лежит в неуменьи разделять ферменты, идентифицировать, очищать от примесей. Действие смеси ферментов, добываемых нами из желудочного сока животных, из секретов желез, из клеток организмов, не позволяет вести процесс распада строго по стадиям от протеина до аминокислоты аналогично ходу его в организмах, отклоняет реакцию в сторону получения вторичных образований и даже не исключает одновременно и синтеза (Данилевский). Только в самое последнее время Вильштетером, а за ним другими исследователями открыты способы очистки и изолирования ферментов один от другого. Эти успехи в области исследования ферментов, даже при нынешнем начальном, далеком от совершенства состоянии, дали в руки исследователей новое средство к изучению белковых веществ. Реакции с протеинами приближены к естественным, имеющим место в организмах условиям, а это во многом поможет разобраться в трудно разрешаемой белковой проблеме. [c.18]

Если казеин будет кислый, легко наступит процесс образовани пептонов. Нейтрализация кислого казеина, в котором могут быт1 пептоны, может повести к образованию полипептидов и аминокислот Эти процессы могут протекать не только в случае применения пеп сина и трипсина для коагуляции, но и во всех случаях ведения про цесса не в специальных условиях, так как из воздуха попадают дрожж й бактерии, имеющие все ферменты для гидролиза протеинов Д аминокислот. С указанными изменениями казеина необходимо счи таться как в технологии казеина, так и в производстве белковы пластических масс. [c.68]

Количественное динитрофенилирование смеси аминокислот (например, продуктов гидролиза протеина). По Валленфелсу [159],. сухой остаток после гидролиза 2—5 мг-окисленного надмуравьиной кислотой воздушносухого протеина растворяют при комнатной температуре и сильном перемешивании (магнитной мешалкой) в 2 мл воды, не содержащей СО2. Пипеткой переносят аликвотную часть (1,2 мл) в небольшой сосуд, с магнитной мешалкой, разбавляют 1,8 мл воды, свободной от СО2, добавляют 0,1 мл 3,1 н. КС1 и нагревают при 40 0,1 (термостат). При сильном перемешивании устанавливают pH 8,90 добавлением 0,2 н. NaOH с помощью автотитратора. В темноте вносят 0,1 мл (что соответствует небольшому избытку) 2,4-динитрофторбензола и с помощью-автотитратора поддерживают pH 8,90 в течение 100 мин. Самописец титратора регистрирует расход щелочи во времени реакция заканчивается уже через 50 мин, вторая половина опыта служит для установления скорости гидролиза динитрофторбензола (образование динитрофенола). После окончания реакции избыточный 2,4-динитрофторбензол удаляют экстракцией эфиром, очищенным от перекисей, двумя порциями по 5. ил [160,. 161]. Реакционную смесь подкисляют 0,5 мл соляной кислоты (1 ч. НС1 = 1,19 + -Ь1 ч. НпО) и эфирный раствор ДНФ-аминокислот 5 раз экстрагируют свободным от перекисей эфиром порциями по 4 мл экстракты объединяют и эфиром доводят объем точно-до 25 мл. Отбирают 1 мл для хроматографического анализа, упаривают пробу и количественно наносят капиллярной пипеткой. [c.414]

Patridge S. М., Вытеснительная хроматография на ионооб.менных смолах. Выделение глюкозамина и гистидина из продуктов гидролиза протеина, Bio hem. J., 45, 4.59 (1949). [c.329]

Например, этим методом изучалось строение протеинов . При гидролизе протеинов получается смесь большого числа аминокислот и среди них глицина, лизина, тирозина, аспарагиновой и глутаминовой кислот. Каждое из этих веществ можно изолировать посредством обычных химических операций, но при этом происходят значительные потери, так что становится затруднительно оценить точно количество каждого компонента. Допустим, что необходимо определить количество глицина в гидролизате. С этой целью приготовляют образец синтезированного глицина, содержащего радиоактивный изотоп углерода (т. е. С ) в количестве, например, одного атома на миллион молекул глицина. Навеску этого активного препарата тщательно смешивают с неочищенным гидролизатом. Затем любым способом выделяют из смеси небольшую порцию чистого глицина. Эта порция содержит часть активного вещества, разбавленного неактивным глицином, образовавшимся из протеинов. Интенсивность его радиоактивности служит мерой разбавления, что является основой для расчета общего количества глицина в протеине. [c.333]

Были сделаны попытки решить проблему определения триптофана наиболее рациональным путем — путем изыскания способа гидролиза, исключающего разрушение аминокислот, в том числе и триптофана. Исследования в этом направлении привели к некоторым достижениям. Например, Ли и Чанг [49], гидролизуя белки в 3 н. растворе пара-толуолсульфоновой кислоты, получили практически полный выход всех амииокислот. Пенке и сотр. [60] использовали в качестве гидролизующего агента маркаптоэтансульфоновую кислоту при этом триптофан сохранялся на 95%. Такие же результаты были получены Симпсоном и сотр. [67] при гидролизе протеинов метансульфоновой кислотой. [c.191]

Желудочный сок состоит из пепсина, протеолитического энзима, соляной кислоты и других сложных органических соединений и неорганических солей. Пепсин в присутствии кислоты катализирует гидролиз протеинов до протеоз, пептонов и аминокислот. Обычно в пустом желудке имеется лишь небольшое количество желудочного сока и стенки его защищены слоелг слизи. У лиц, которые принимают пищу нерегулярно, скудно питаются или склонны к. нервозности, усиленная деятельность желудочной секреции приводит к разъеданию. атцитяой слизи, что вызывает образование язв [c.384]

Разрыв глюкозидной связи (тип Б]), распад с миграцией Н (тип Л) или двух Н (тип О) указывают на тип основания в выделенном объекте. Для структурного и количественного анализов аминокислот, полученных гидролизом протеинов, перспективны Мез5 -производные, получаемые непосредственно из гидролизата. [c.245]

Для получения модифицированных продуктов типа ламепонов аминокислоты или пептиды предварительно — до конденсации с хлор-ангидридом жирной кислоты — бензилируются, или арилалкилируются [34], или же для этого применяются алкилированные хлорангидриды ароматических кислот общей формулы R—Аг—R — O I здесь R представляет собой не очень большой углеводородный радикал, например изооктил (из диизобутена) или ароматическое ядро (бензол или нафталин), а R — промежуточную связывающую группу, например —СНд—, —О—СНд, —S—СНд— И др. Эти соединения конденсируются [35а] с аминокислотами, например с саркозином или с продуктами гидролиза протеинов. Типичным продуктом такого рода является [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология