Кофакторы алкогольдегидрогеназы

Связывание кофакторов и субстратов с алкогольдегидрогеназой [c.392]

Вполне разумно предположить, что ЫАО+-зависимые дегидрогеназы — класс ферментов, связанных с одним и тем же кофактором и обладающих одной и той же функцией — составляют группу структурно родственных ферментов. По-видимому, так оно и есть, однако структурное родство проявляется не столь четко, как в случае сериновых протеаз. При наложении молекул лактатдегидрогеназы акулы и растворимой малатдегидрогеназы свиньи (первых двух ферментов класса ЫА0+-зависимых дегидрогеназ, которые удалось получить в кристаллическом виде) наблюдается почти полное их совмещение исключение составляют первые 20 остатков лактатдегидрогеназы. Вполне естественно было предположить, что эти ферменты произошли от общей дегидрогеназы-предшественника. Установление структуры алкогольдегидрогеназы из печени лошади и глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназы омара, которая оказалась существенно иной, усложнило картину, хотя и обнаружилось, что каждый из четырех ферментов состоит из двух доменов и один из них одинаков у всех четырех белков. Это участок, на котором происходит связывание ЫАО+ (рис. 1.13). [c.33]

Участие ТПФ в реакции прямого декарбоксилирования пировино-градной кислоты (ПВК). При декарбоксилировании ПВК с помощью пируватдекарбоксилазы образуется ацетальдегид, который под воздействием алкогольдегидрогеназы превращается в этанол. ТПФ является незаменимым кофактором пируватдекарбоксилазы. Этим ферментом богаты дрожжи. [c.15]

Поскольку никотинамиднуклеотидные коферменты в большинстве случаев легко отделяются от своих апоферментов, возможен перенос водорода от восстановленного субстрата одного фермента к окисленному субстрату другого фермента через совместно используемые молекулы кофермента, т. е. две реакции могут оказаться сопряженными с помощью НАД и НАДФ. Например, НАД является кофактором алкогольдегидрогеназы и дегидрогеназы (З-оксимасляной кислоты в реакциях [c.252]

АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ, ферменты класса оксидо-редуктаз. Катализируют окисл. спиртов до альдегидов или кетонов. Выделены два осн. типа А. Ферменты одного из них содержат кофактор НАД и катализируют окисл. пер-< вичных и вторичных спиртов или полуацеталей- Ферменты этого тииа животного происхождения (но не иа дрожжей) окисляют также циклич. вторичные спирты. А. другого типа содержат кофактор НАДФ нек-рые ферменты этой группы окисляют только первичные или вторичные спирты. [c.24]

Все разнообразные обратимые окислительно-восстановительные реакции субстратов осуществляются почти исключительно при участии двух кофакторов — НАД и НАДФ. Высокая специфичность фермента к субстрату обусловливается почти исключительно структурой бе,тка —последовательностью соединения -аминокислот и их пространственного расположения. Молекулярная масса ферментов составляет от 84 ООО для алкогольдегидрогеназы из печени до 1 000 000 для глутаматдегидрогеназы из митохондрий печени быка. [c.317]

Кофактор ферментов NAD из экстрак- Алкогольдегидрогеназа (КФ 1.1.1.1) Br N-активированная сефароза 4В 255 [c.294]

Множество проблем, описанных выше для алкогольдегидрогеназы, не являются особенностью этого фермента. Аналогичные трудности могут встретиться для любого металлофермента, если не применять со всей строгостью критерии Вейлли [4], предложенные для идентификации таких ферментов, а именно 1) прочное связывание иона металла белком 2) ловышение -соотношения металл — белок и специфической активности фермента в ходе его очистки 3) постоянное число грамм-атомов металла на моль очищенного фермента и 4) постоянное соотношение между содержанием металла и содержанием кофактора (или его связыванием). Хотя эти критерии вполне применимы для идентификации простых металлоферментов, например алкогольдегидрогеназы из дрожжей, в которой связанный металл и активные центры присутствуют в эквимолярных количествах, они могут привести к ошибкам в более сложных случаях, примером чего может служить история исследований алкогольдегидрогеназы из печени. В последнем случае получению ошибочных результатов также способствовала неопределенность в молекулярной массе и молярном коэффициенте поглощения фермента [91], и надо заметить, что неточность в определении этих параметров также приводит к ошибочному определению соотношения металл — белок. [c.459]

Жардецкий и сотр. [109] установили, что в присутствии молярного избытка дрожжевой алкогольдегидрогеназы резонансные сигналы протонов пиридинового кольца в окисленной форме нико-танам идадениндинуклеотида (НАД) уширяются до такой степени, что исчезают из спектра. Резонансные сигналы пуриновых протонов (см. разд. 15.2) при этом по-прежнему наблюдаются. Однако Холлис с сотр. [110] и Холлис [111] получили результаты, противоречащие этому. Они изучили также взаимодействие этанола и ацетальдегида с самим ферментом и ферментом в присутствии кофакторов ДПН и его восстановленной формы НАД-Н. Выводы работы частично противоречивы. Этот вопрос в настоящее -время не вполне ясен и требует более глубокого изучения. [c.392]

В-третьих, к кофакторам относятся и те ионы металлов, с помощью которых иногда осуществляется построение необходимой для катализа четвертичной структуры фермента. Так, четыре иона цинка стабилизируют алкогольдегидрогеназиые ассоциаты, состоящие из четырех субъединиц. [c.252]

Пример 17-Д. Роль кофактора в фермент-субстратном связывании, Дрожжевая алкогольдегидрогеназа превращает этанол в ацетальдегид, но только в присутствии кофактора ннкотинамид-адениндинуклеотида (НАД). Изучение ЯМР приводит к пониманию роли НАД в этой реакции. Линии протонов никотинамида уширяются при смешивании фермента и НАД. Это уширение специфично к данному ферменту (т. е. с другими белками не происходит) и является, следовательно, результатом связывания кофактора с ферментом, а не эффекта вязкости, упомянутого в примере 17-Г. Если этанол (субстрат) или ацетальдегид (продукт) добавляются к смеси НАД — фермент, линии метильных протонов и субстрата, и продукта уширяются. В отсутствие фермента уширения линий не происходит, так что и субстрат, и продукт должны связываться с комплексом фермент — кофактор Если фермент, субстрат и продукт смешиваются в отсутствие НАД, уширения линий метильных протонов этанола либо ацетальдегида не наблюдается. Следовательно, НАД должен связываться с ферментом, чтобы мог связаться субстрат. [c.509]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология