Дегидрогеназы КАО-зависимые

Известно более 250 НАД (Ф)-зависимых дегидрогеназ, активно участвующих в реакциях промежуточного обмена. Но не все из них имеют отнощение к энергетическому метаболизму. С помощью дегидрогеназ осуществляется перенос гидрид-иона (2ё + Н —> Н") от субстрата к НАД(Ф), при этом в среду переходит протон (рис. 93, А). Атом водорода входит в состав пиридинового кольца, а электрон присоединяется к азоту пиридинового кольца. После восстановления НАД(Ф) Нз отщепляется от активного центра фермента и переносится к мембране, где акцептируется [c.361]

Окисление НАД-зависимых дегидрогеназ осуществляется та к-же через посредство флавопротеинов, катализирующих переносе [c.351]

НАД+-зависимые дегидрогеназы локализованы в основном в матриксе митохондрий. Их окисление осуществляется НАДН КоО-оксидоредуктазой, интегрированной во внутреннюю мембрану митохондрий. НАДФ -зависимые дегидрогеназы — это преимущественно цитоплазматические ферменты, и их восстановленные формы являются донорами восстановительных эквивалентов в реакциях биосинтеза. [c.194]

Некоторые дегидрогеназы, зависимые от пиридиннуклеотидов, способны катализировать восстановление изолированных двойных связей [c.248]

ФМН-зависимая дегидрогеназа входит в состав комплекса НАДН KoQ-оксидоредуктазы, окисляющей НАДН и восстанавливающей коэнзим Q, т. е. она является промежуточным переносчиком электронов в дыхательной цепи. [c.195]

Таким образом, перенос пары электронов от НАД-зависимых дегидрогеназ дает в итоге образование трех молекул АТФ окисление же ФАД-зависи- [c.200]

Первые три из этих реакций могли бы с таким же успехом катализироваться дегидрогеназами, зависимыми от пиридиннуклеотидов. Вспомним, что D-глюкозо-б-фосфат — дегидрогеназа использует в качестве окислителя NADP [реакция (8-42)]. Первым продуктом является лактон, который гидролизуется до б-фосфоглюконовой кислоты. Аналогичная реакция со свободной глюкозой (реакция а в табл. 8-4) катализируется глюкозооксидазой — флавопротеидом с мол. весом 154 ООО, который содержит две молекулы FAD и синтезируется Peni illium по- [c.257]

Перенос электронов происходит начиная от гидрогеназы через фер-редоксин к формиатдегидрогеназе и дегидрогеназам, зависимым от тетрагидрофолиевой кислоты и осуществляющим ступенчатое восстановление формиата в метильные группы (рис. 8-21). Однако механизм выработки АТР, сопряженной с этим процессом, остается неясным [133]. [c.434]

Покажем принцип метода на одном примере. Реакция окисления — восстановления NAD++ субстрат-> NADH + Н++ продукт может быть сопряжена с иммобилизованными ферментами. В такой модельной системе субстрат подается насосом в камеру, содержащую связанный с декстраном NAD+ и две NAD+-зависимые дегидрогеназы. С противоположной стороны продукт реакции удаляется с той же скоростью методом ультрафильтрации. Таким образом, процесс может быть непрерывным. [c.260]

Суспензию сефарозы с иммобилизованной дегидрогеназой промывают 10-кратным объемом раствора мочевины, смешивают с 4-кратным объемом раствора мочевины той же концентрации и инкубируют суспензию при перемешивании. За ходом инактивации следят, измеряя активность фермента на носителе. Через каждые 10 мин из инкуба-ционной смеси отбирают аликвоты препарата дегидрогеназы и без отмывания геля от мочевины вносят их в стандартную систему для определения активности. Реакцию начинают добавлением субстрата через 10 с после внесения суспензии сефарозы. Исследуют влияние концентрации мочевины на процесс инактивации фермента. Оптимальной концентрацией мочевины является такая, которая позволяет провести денатурацию 3 из 4 субъединиц дегидрогеназы и перевести эти субъединицы в раствор. Подбирая концентрацию мочевины, следует получить такую зависимость инактивации фермента от времени, на которой будет выраженное плато на уровне 25% от исходной активности. При определении белка и активности на разных стадиях денатурации можно показать, что в начале плато в связанном с матрицей состояний находится димер дегидрогеназы, сохраняющий 50% от исходной удельной активности. При сохранении в процессе инкубации активности такого димера происходит постепенное отщепление неактивной субъ- [c.302]

Соотношение окисленных и восстановленных форм пиридиннукле-отидов — важный функциональный показатель, характеризующий скорость и направление обменных процессов в клетках и тканях. Очевидно, что величина этого соотношения определяется, с одной стороны, активностью НАД (Ф)-зависимых дегидрогеназ, а с другой стороны — активностью систем, катализирующих окисление восстановленных пиридиннуклеотидов. [c.437]

Сорбенты, содержащие цибакрон голубой и некоторые другие красители антрахинонового ряда, используют для аффинной хроматографии НАД-зависимых дегидрогеназ, а носители, имеюшие циклопептидный антибиотик грамицидин, — для протеолитических ферментов [c.82]

Активность пируватдегидрогеназного комплекса тканей многих млекопитающих частично контролируется механизмом фосфорилирование — дефосфорилирование [138, 139а]. Фосфорилирование субъединицы декарбоксилазы (дегидрогеназы) АТР-зависимой киназой приводит к образованию неактивного фосфофермента. Особая фосфатаза реактивирует дегидрогеназу (рис. 6-15). [c.272]

Вторая стадия дегидрирования. Образовавшийся 3-оксиацил-КоА (3-гидроксиацил-КоА) затем дегидрируется. Эту реакцию катализируют НАД -зависимые дегидрогеназы [c.375]

Ацетоацетат — это р-кетокислота, которая может легко декарбокси-лироваться в ацетон [уравнение (7-74)] и может также быть восстановлена ЫАОН-зависимой дегидрогеназой в Ь-З-оксибутират. Отметим, что конфигурация этого соединения противоположна конфигурации О-З-оксибутирил-СоА, образующегося в ходе р-окисления жирных кислот (рис. 9-1) и запасаемого в виде полимера (оксибутирата) в бактериях (гл. 2, разд. Д, 4). [c.315]

Сходный вариант спиртового брожения наблюдается, когда дрожжи выращиваются в щелочной среде. В этих условиях ацетальдегид окисляется ЫАО+-зависимой дегидрогеназой в ацетат. Образовавшийся на этой стадии NADH используется для восстановления эквивалентного количества ацетальдегида в этанол. Одновременно NADH, образовавшийся при окислении триозофосфата, используется для восстановления половины образовавшихся молекул триозофосфата в глицерофосфат. Суммарная реакция описывается уравнением [c.349]

Определены структуры четырех NAD-зависимых дегидрогеназ лактатдегидрогеназы (LDH) [232], s-малатдегидрогеназы (MDH) 233], алькогольдегидрогеназы печени (ADH) и D-глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы (GAPDH) [230, 231]. Этн ферменты катализируют перенос гидрид-иона из субстрата, по которому они названы, к атому С4 никотинамидного цикла NAD. Каждая субъединица фермента содержит один домен, связывающий NAD. [c.259]

В качестве примера иммобилизации ферментов и использования их в промышленности приводим схему непрерывного процесса получения аминокислоты аланина и регенерации кофермента (в частности, НАД) в модельной системе. В этой системе исходный субстрат (молочная кислота) подается при помощи насоса в камеру-реактор, содержащий иммобилизованные на декстране НАД и две НАД-зависимые дегидрогеназы лактат- и аланиндегидрогеназы с противоположного конца реактора продукт реакции —аланин—удаляется с заданной скоростью методом ультрафильтрации. [c.164]

НАД(Ф)-зависимые дегидрогеназы, катализирующие отрыв водорода от молекул различных субстратов и передающие его на стартовый переносчик дыхательной цепи — НАД(Ф) Нз-дегид-рогеназу, — растворимые ферменты. Дегидрогеназы флавопроте-иновой природы, выполняющие аналогичную функцию, могут быть локализованными в мембране (например, сукцинатдегидрогеназа) или существовать в растворимой форме (ацетил-КоА-де- [c.360]

Участие в дыхательном электронном транспорте принимают белки, содержащие железосероцентры (см. рис. 58). Они входят в состав некоторых флавопротеинов, например сукцинат и НАД(Ф) Нз-дегидрогеназ, или же служат в качестве единственных простетических групп белков. Дыхательные цепи содержат больщое число Ре8-центров. В митохондриальной электронтранс-портной цепи функционирует, вероятно, около дюжины таких белков. В зависимости от строения Ре8-центры могут осуществлять одновременный перенос 1 или 2 электронов, что связано с изменением валентности атомов железа. [c.362]

Основной способ получения энергии экстремальными гало-филами — аэробное дыхание. В ЦПМ обнаружены цитохромы Ь, с, а также цитохромоксидаза о-типа. Электроны в дыхательную цепь поступают с НАД-зависимых дегидрогеназ. В анаэробных условиях в темноте источником энергии может служить анаэробное дыхание с использованием NOJ в качестве конечного акцептора электронов, а также процесс сбраживания аргинина и цит-рулина. Свет служит дополнительным источником энергии, аппарат для использования которого подключается при недостатке О . [c.420]

ФАД-зависимые дегидрогеназы выполняют функцию, подобную НАД -зависи-мым ферментам, а именно являются первичными акцепторами электронов, т. е. они непосредственно окисляют восстановленные субстраты, например сукцинат (ФАД-сукцинатдегидрогеназа) или ацил-КоА (ФАД-ацил-КоА-дегидрогенеза). [c.195]

Смотреть страницы где упоминается термин Дегидрогеназы КАО-зависимые: [c.121] [c.215] [c.102] [c.367] [c.297] [c.298] [c.464] [c.243] [c.270] [c.114] [c.260] [c.260] [c.135] [c.643] [c.114] [c.260] [c.260] [c.351] [c.401] [c.402] [c.201] [c.214]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология