Роль кофакторов

Многие двухвалентные металлы (Mg , Мп , Са ), как будет показано далее, также выполняют роль кофакторов, хотя они не относятся ни к коферментам, ни к простетическим группам. Известны примеры, когда ионы металлов прочно связаны с белковой молекулой, выполняя функции [c.121]

Металлы — активаторы, выполняющие роль кофакторов. Сюда относятся катионы металлов, необходимые для протекания ферментативной реакции, но не принимающие непосредственного участия в акте каталитического превращения субстрата. В свою очередь кофакторы выполняют эти функции несколькими различными способами. [c.252]

Различают две группы кофакторов ионы металлов (а также некоторые неорганические анионы) и коферменты, представляющие собой органические вещества. Примерно треть из всех известных в настоящее время ферментов активируется ионами металлов. Прочность связи ионов металлов с белковой частью фермента колеблется в широких пределах. Некоторые металлокомплексы ферментов в процессе их выделения из биологических материалов вследствие достаточной лабильности теряют ион металла. Эти особенности приходится учитывать при исследовании фи-зико-химических и биохимических характеристик таких ферментов, восстанавливая их активность путем добавления в среду соответствующих ионов. Такие белки образуют группу ферментов, активируемых ионами металлов. Другие металлоферментные комплексы отличаются большей стабильностью, т. е. сохраняют ион металла при выделении и очистке ме-таллоферменты). В роли кофакторов ферментов могут выступать различные по природе ионы металлов. [c.95]

В роли кофактора могут выступать ионы различных металлов (табл. 2.1). Ион металла может участвовать в присоединении субстрата, собственно в катализе, в стабилизации оптимальной конформации молекулы фермента, в стабилизации четвертичной структуры. Активность металлозависимых ферментов после удаления металла либо утрачивается полностью, либо заметно снижается. [c.69]

Роль кофакторов в функционировании ферментов исключительно велика — они осуществляют перенос отдельных атомов и группировок (водорода, фосфатной группы и др.) в ходе ферментативного превращения, служат связными между отдельными родственными ферментами и обеспечивают их согласованную деятельность. Ионы металлов, иногда входящие в состав ферментов в виде специальной, простетической группировки, часто выполняют роль активаторов ферментов, переводящих фермент в каталитически активное состояние. В качестве примера приведем строение одного из важнейших в биологическом отношении кофермента — коферемента А (рис. 10). [c.42]

Все киназы (фосфотрансферазы) этого типа, т. е. ферменты, катализирующие образование обычных 0-фосфатных эфиров, используют в качестве донора фосфата какой-нибудь нуклеозидтрифосфат (по большей части АТФ) и нуждаются в катионе двухвалентного металла (обычно М +). Данные кинетических исследований и спектры магнитного резонанса показывают, что ионы металла, играющие роль кофактора, сначала взаимодействуют с АТФ и образуют двойной комплекс. Именно этот комплекс служит истинным субстратом реакции и связывается с ферментом. Эксперименты с субстратом, меченным с помощью 0 , показали, что реакция переноса фосфата протекает в действительности следующим образом [c.283]

Кофактор, выполняя каталитическую функцию, должен оставаться химически неизменным в результате катализируемой реакции. Если же в роли кофактора выступает истинно простетическая группа, то она осуществляет весь каталитический цикл, будучи присоединенной к одной и той же молекуле фермента. В ряде случаев, однако, кофакторы вступают в более сложные взаимодействия, будучи связующим звеном между двумя ферментами и обеспечивая тем самым образование единой ферментной системы. Такие кофакторы принято называть кофер-ментами. [c.16]

Многим ферментам для эффективной работы требуются те или иные небелковые компоненты, назьшаемые кофакторами. Кофакторы — это вещества, присутствие которьк совершенно необходимо для проявления каталитической активности ферментов, хотя сами они в отличие от ферментов сохраняют стабильность при довольно высоких температурах. Роль кофакторов могут играть различные вещества — от простых неорганических ионов до сложных органических молекул в одних случаях они остаются неизменными в конце реакции, в других — регенерируют в результате того или иного последующего процесса. Кофакторы подразделяются на три типа неорганические ионы, простетические группы и коферменты. Их мы и рассмотрим в последующих трех разделах. [c.165]

В живых системах роль кофакторов или метаболитов выполняют относительно немногие типы молекул. Кроме некоторых ионов [615, 616], наиболее типичными в этом отношении являются производные аденозина, глюкозы, порфирина и а-аминокислот. Большая часть белков специализируется во взаимодействии с одним или с большим числом таких стандартных строительных блоков [19]. [c.243]

ФМН.Нг и альдегид R СНО играют роль кофакторов люциферазы. [c.481]

Повышенное выделение лимонной кислоты при недостатке железа объясняется скорее всего тем, что железо выступает в роли кофактора аконитазы, медь же действует по отношению к нему как антагонист. На этом основан новый технический прием, повышающий выход нужного продукта даже в присутствии небольших количеств ионов железа в растворе мелассы (10 мг на 1 л) можно получить максимальный выход лимонной кислоты, добавив к среде избыток ионов меди (150 мг на 1 л). [c.331]

Наряду с циклическим и нециклическим хлоропласты могут осуществлять и третий тип фотофосфорилирования, так называемое псевдоциклическое. Так же, как и нециклическое, оно протекает при участии обеих пигментных систем, однако видимое выделение свободного кислорода в его ходе не имеет места. Причина состоит в том, что образующийся за счет действия II пигментной системы кислород способен в определенных условиях служить конечным акцептором электронов, которые его восстанавливают с образованием воды роль кофакторов в этом случае выполняют хиноны, флавиновые дегидрогеназы. [c.160]

Заслуживает внимания тот факт, что в роли кофактора выступает не витамин В12 как таковой, а фактор А—корриноил, содержащий 5-окси-бензимидазол (стр. 286). Реакции, ведущие к синтезу метилкорринои-да, не известны, но если добавить витамин (Со+), то метильные [c.298]

Многие ферменты состоят из белковой макромолекулы (апофермента) и кофактора (простетической группы) - небелковой молекулы (иона, комплекса), который в совокупности с белком образует активный катализатор. В других случаях роль кофактора выполняют белковые функциональные группы по-липептидных цепей. [c.549]

Роль кофакторов в данной реакции выполняет глюкозо-1,6-бисфосфат, образующийся в реакции, катализируемой фосфоглюкокиназой глюкозо-Ьфосфат + АТФ <=>глюкозо-1,6-бис-фосфат + АДФ. [c.322]

Реакция легкообратима, протекает в присутствии ионов Mg . Кофактором фермента является также 2,3-бисфосфоглицериновая кислота аналогично тому, как в фосфоглюкомутазной реакции роль кофактора выполняет глюкозо-1,6-бисфосфат [c.331]

Витамины необходимы именно потому, тто они служат кофакто-рагЛя или преобразуются в них. Тгк как роль кофакторов каталитическая, они нужны организму в малых количествах. [c.48]

Белки выполняют свою важнейшую — ферментативную функцию большей частью в комплексах с низкомолекулярными кофакторами и с простетическими группами. Последние связаны с белком валентными связями. Кофакторы, коферменты слабее связаны с апоферментом, т. е. с белком, и способны переходить от одной молекулы белка к другой. Это, впрочем, не всегда так, и отличие кофермента от простетической группы не вполне определенно. Фермент в целом, т. е. комплекс белковой части молекулы, именуемой ферментом, с коферментом, называется хо-лоферментом. Роль кофакторов в ряде случаев играют ионы металлов. [c.94]

Аскорбиновая кислота, по-видимому, играет роль кофактора в реакции ферментативного гидроксилирования, при котором остатки пролина в коллагене соединительной ткани позвоночных превращаются в остатки 4-гидроксипролина (рис. 5-7). Гидроксипролиновые остатки обнаружены только в коллагене (разд. 7.15) и не встречаются ни в одном другом белке животных. Таким образом, хотя аскорбиновая кислота, видимо, участвует [c.288]

Кофакторы — соединения небелковой природы, в присутствии которых.проявляется активность ферментов. В роли кофакторов могут выступать ионы металлов или сложные органические вещества — коферменты. Иногда для проявления каталитической активности необходимо наличие тех и других. Кофакторы, как правило, термостабнльны, связывание их с ферментами характеризуется разной степенью сродства. Чаще всего кофактор можно отделить от ферментного белка путем диализа или каким-либо иным способом, но существуют и кофакторы, ковалентно связанные с белюм. [c.109]

Терминология обусловлена следующим. В двухсубстратных реакциях ферменты обычно осуществляют перенос электрона, атома или группы атомов с одного субстрата на другой. Оба превращаемых компонента в равной мере относятся к субстратам данного фермента и до тех пор, пока рассматривается изолированная ферментативная ре-а кция, их можно разделить на субстраты-доноры и субстраты-акцепторы переносимых групп. Например, в реакциях переноса водорода, в которых роль кофактора играют пиридиннуклеотиды МАОР+ и МАО+, они служат акцепторами, а МАОРН и МАОН — донорами гидридных ионов. Вместе с тем роль донора и акцептора водорода [c.127]

FMN и FAD обычно прочно — но не ковалентно—связаны с соответствующим апоферментом. Многие флавопротеиновые ферменты содержат один или несколько ионов металлов, выполняющих роль кофакторов такие флавопротеиновые ферменты называют металлофлавопротеинами. [c.120]

Пример 17-Д. Роль кофактора в фермент-субстратном связывании, Дрожжевая алкогольдегидрогеназа превращает этанол в ацетальдегид, но только в присутствии кофактора ннкотинамид-адениндинуклеотида (НАД). Изучение ЯМР приводит к пониманию роли НАД в этой реакции. Линии протонов никотинамида уширяются при смешивании фермента и НАД. Это уширение специфично к данному ферменту (т. е. с другими белками не происходит) и является, следовательно, результатом связывания кофактора с ферментом, а не эффекта вязкости, упомянутого в примере 17-Г. Если этанол (субстрат) или ацетальдегид (продукт) добавляются к смеси НАД — фермент, линии метильных протонов и субстрата, и продукта уширяются. В отсутствие фермента уширения линий не происходит, так что и субстрат, и продукт должны связываться с комплексом фермент — кофактор Если фермент, субстрат и продукт смешиваются в отсутствие НАД, уширения линий метильных протонов этанола либо ацетальдегида не наблюдается. Следовательно, НАД должен связываться с ферментом, чтобы мог связаться субстрат. [c.509]

Прокоагулянтный путь (рис. 21.15) занимает центральное место в свертывании крови. В циркулирующей крови содержатся проферменты протеолитических ферментов, секретируемые клетками печени факторы VII, XI, IX, X и фактор II (протромбин). При повреждении сосуда включается каскадный механизм активации этих проферментов. В активации участвуют также циркулирующие в крови факторы VIII и V и мембранный белок Тф (тканевой фактор, фактор III) эти факторы выполняют роль кофакторов ферментов (активаторов). В ходе активации образу- [c.507]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология