Белки макроструктура

Разрушение природной (нативной) макроструктуры белка называется денатурацией. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой, так называемая ренатурация, если, она приводит к легко восстанавливаемому изменению в структуре. Необратимая денатурация часто происходит при тепловом воздействии (например свертывание яичного альбумина при варке яиц), У денатурированных белков снижается растворимость, а главное — исчезает биологическая активность. [c.372]

Развитие радиоизотопных методов позволило получить точные количественные данные о скоростях обновления в организмах биологически активных соединений. Было показано, что клетка много раз обновляет свой состав за время своего существования. Особенно интересно, что скорость замены той или иной составной части макроструктуры (например, мембраны) зависит от химической природы этой части и скорости переноса ее от места синтеза к месту функционирования высокая степень кинетической согласованности обеспечивает сохранение всей макроструктуры. Время полужизни ядерных белков около 120 ч, белков плазматической мембраны —50, фосфолипидов — от 15 до 80, холестерина от 24 до 140, цитохрома (65) —около 100 ч и т. д. [c.347]

Формирование и поддержание (стабилизация) характерной макроструктуры частиц белка со специфическим пространственным расположением цепей осуществляется за счет взаимодействий соответствующих участков цепей и образования между ними поперечных связей. В молекулах глобулярных белков существуют внутримолекулярные связи следующих четырех типов [c.34]

В строении белка различают микроструктуру, т. е. относительно небольшие фрагменты, представляющие собой полимеры из аминокислот, и макроструктуру, образованную за счет объединения большого числа микроструктур. [c.175]

Макроструктура глобулярного белка. [c.178]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее неко- [c.203]

Анализ структуры белка не сводится к установлению го аминокислотной последовательности (первичной структуры). Белок обладает сложной макроструктурой , которая контролируется более разнообразными и многочислен- [c.407]

Обмен белков занимает особое место в многообразных превращениях веществ, характерных для всех живых организмов. Выполняя ряд уникальных функций, свойственных живой материи, белки определяют не только микро- и макроструктуру отдельных субклеточных образований, специфику организации клеток, органов и целостного организма (пластическая функция), но и в значительной степени динамическое состояние между организмом и окружающей его средой. Белковый обмен строго специфичен, направлен и настроен, обеспечивая непрерывность воспроизводства и обновления белков организма. В течение всей жизнедеятельности в организме постоянно и с высокой скоростью совершаются два противоположных процесса распад, расщепление органических макромолекул и надмолекулярных структур и синтез этих соединений. Эти процессы обеспечивают катаболические реакции и создание сложной структурной организации живого из хаоса веществ окружающей среды, причем ведущую роль в последнем случае играют именно белки. Все остальные виды обмена подчинены этой глобальной задаче живого—самовоспроизведению себе подобных путем программированного синтеза специфических белков. Для осуществления этого используются энергия обмена углеводов и липидов, строительный материал в виде углеродных остатков аминокислот, промежуточных продуктов метаболизма углеводов и др. [c.409]

Как и белки, ферменты бывают простыми и сложными, причем каталитическое действие связано с небольшим участком белковой макроструктуры, целостность которой тем не менее весьма существенна для ферментативного катализа. Будучи истинными катализаторами, ферменты не инициируют хими- [c.61]

Для каждой из полимераз существуют свои способы контроля, которые осуществляются специфическими белками-регуляторами, взаимодействующими с полимеразами и определенными последовательностями ДНК. Кроме того, у эукариот появляется еще один новый тип контроля — контроль на уровне регуляции макроструктуры хроматина. При этом определенные участки хромосомы оказываются способными к активной транскрипции, тогда как транскрипция других запрещена. [c.416]

По химическому строению желатина представляет собой полипептид с молекулярным весом 100 ООО. Ее можно получить в почти монодисперсной форме, однако технический продукт обычно несколько деструктирован и имеет средний молекулярный вес около 70 000. Гидролиз фибриллярного белка коллагена, выделенного из костей или шкур крупного рогатого скота или свиней, ведут в присутствии извести или минеральной кислоты. При этом происходит не только расщепление макроструктуры коллагена на отдельные цепи, но и гидролиз пептидных и других связей, вследствие чего конечное содержание концевых и боковых реакционноспособных групп, имеющее решающее значение для качества продукта, зависит от условий получения желатины. В заключение желатину экстрагируют горячей водой и выделяют из экстракта путем упаривания. [c.645]

Хотя активный центр относительно невелик, он должен все же представлять собой довольно сложную структуру. Известно, что он определяет и каталитическую активность, и специфичность, а поэтому должен обеспечить весьма тесное взаимодействие, точное в пространственном (геометрическом) и химическом отношении с молекулами субстрата или с их необходимыми частями. Для проявления активности этого центра необходима его трехмерная структура, кооперативное действие его различных участков, возникающее при их топографическом сближении и соответствующей ориентации. Следовательно, необходима определенная трехмерная структура всей молекулы фермента. В настоящее время принято считать, что активный центр не располагается Б пределах какого-либо небольшого отрезка одной пептидной цепи, а представляет совокупность групп, расположенных на двух или нескольких цепях или на различных участках одной, но сложно изогнутой пептидной цепи. Структуру подобного рода мы видим на гипотетической модели молекулы химотрипсиногена, представленной Г. Нейратом (рис. 12). На модели черными линиями показан активный центр химотрипсина, который занимает небольшую область и включает два остатка гистидина и один остаток серина. Здесь имеется одна единственная пептидная цепь, изогнутая таким образом, что различные участки ее (различные аминокислотные остатки) сближены и образуют каталитически активный центр. Ясно, что каталитическая способность химотрипсина зависит не только от наличия тех или иных функциональных групп, но главным образом от конфигурации всей макроструктуры белка, поскольку эта конфигурация определяет взаимное расположение групп активного центра. Отсюда ясно и значение стабильности макроструктуры (третичной структуры) белка для выявления и сохранения ферментативной активности. [c.74]

У молекул ферментных, как и всех иных, белков конфигурация макроструктуры не является абсолютно жесткой. И пространственная, и электронная конфигурации подвержены динамическим изменениям, которые называют флуктуациями. Они придают макроструктуре белков гибкость и, в целом, значительно повышают ее общую реакционную способность. Известны, например, флуктуации распределения электрических зарядов в молекуле белка, которые происходят под влиянием диэлектрических свойств растворителя, взаимодействий с внешними диполями или, чаще всего, спонтанно. Известно, что спирализованные и неупорядоченные участки макроструктуры могут обратимо переходить друг в друга под влиянием сдвигов pH, температуры. Все это определяет возможность изменений, гибкость третичной структуры, которые выявляются при взаимодействии фермента с субстратом. [c.80]

Сам термин денатурация (т. е. изменение, нарушение натурального, нативного состояния) следует считать устаревшим. Он имеет слишком неопределенный характер, отражает неодинаковые, разнотипные изменения в белках и его целесообразнее заменять определением конкретных химических или физикохимических превращений, которые происходят в белковой молекуле. Принято считать, что денатурация представляет собой изменение макроструктуры белка — внутримолекулярную перегруппировку, переукладку структурных звеньев белковой частицы, связанную с изменением определенных свойств исходного нативного белка. По определению Козмана, денатурация — процесс (или последовательность процессов), изменяющий пространственное расположение полипептидной цепи внутри молекулы белка от такого, которое характерно для нативного белка до более беспорядочного. Процесс этот совершается таким образом, что нативная структура разрушается, вероятно, сразу во всей молекуле или в большей ее части. Считают, что денатурационное превращение большинства глобулярных белков происходит, если не скачкообразно (по принципу все или ничего ), то во всяком случае проходя через небольшое число стадий. [c.159]

Представляет огромный интерес вопрос о природе тех сил, которые стабилизируют нативную конформацию белков. Выяснить его прямым исследованием структуры глобулярных протеинов очень трудно. Основные сведения здесь дают опыты по разрушению ее, т. е. по денатурации под влиянием различных факторов и в разнообразных условиях. И это вполне естественно, ибо для понимания природы сил, стабилизирующих нативную макроструктуру, необходимо знать, как эту структуру можно разрушить. [c.161]

Главными же силами, стабилизирующими нативную макроструктуру (глобулярных белков), как это сейчас общепризнано, следует считать гидрофобные взаимодействия, т. е. стремление гидрофобных боковых цепей углеводородной природы к слипанию в водной среде. Именно эти силы обусловливают сворачивание полипептидной цепи в компактную глобулу. В ней подавляющее больщинство неполярных групп расположено внутри, а большинство полярных — снаружи. Тем не менее, из множества возможных компактных структур могут образоваться лишь те, у которых, кроме того, будут максимально насыщены (образованы) внутримолекулярные водородные связи между СО и НН-группами основной цепи и максимально насыщены солевые и водородные связи между боковыми группами. Нативная пространственная структура, таким образом, представляет собой своеобразный компромисс между этими требованиями и именно этим обусловлено то, что из казалось бы многих возможных макроструктур могут образоваться лишь немногие. Все элементы пространственной структуры белковой молекулы находятся в тесной взаимосвязи. [c.162]

К способам первого типа относятся а) высушивание белка б) понижение температуры в) изменение pH среды, приводящее или приближающее белок к точке наибольшей устойчивости г) повышение концентрации белка д) повышение давления в определенных пределах е) денатурационная стабилизация — изменение конформации белка, возникающее под влиянием денатурирующего фактора и обусловливающее повышение стабильности макроструктуры. [c.163]

ДЕНАТУРАЦИЯ. Макроструктура белка определяется весьма хрупким равновесием между различными силами притяжения и отталкивания, которые действуют между этим биополимером и окружающей его водной средой. Стоит только нарушить это равновесие, как вся структурная организация полипептида, кроме первичной, исчезнет ппыми словами, произойдет денатурация. В зависимости от степени нарушения структуры и от природы белка денатурация может быть либо обратимой, либо необратимой. Классическим примером необратимой денатурации является коагуляция яичиого белка при варке яиц, когда яичный альбумин (белок) претерпевает тепловую денатурацию. [c.412]

Способы второго типа следующие а) влияние многоатомных спиртов (типа глицерина и т. п.) в) влияние углеводов, моно- и дисахаридов, а также некоторых полисахаридов в) влияние неорганических электролитов, ионов минеральных солей г) специфическое действие некоторых ионов металлов (Са +, и др.) д) действие одних белков на другие, в том числе на ферментные белки е) действие нуклеиновых кислот ж) действие солей жирных кислот, детергентов и иных органических длинноцепочечных ионов в малых концентрациях з) действие некоторых кислых красителей и) влияние определенных видов химических модификаций, которые могут приводить к повышению устойчивости макроструктуры. К этому типу относятся еще четыре способа стабилизации, характерные для ферментов и связанные с воздействием на их активный центр. Это влияние субстратов, продуктов реакции, коферментов, простетических групп, специфических ингибиторов ферментов. [c.163]

Говоря о влиянии pH среды на стабильность белков и ферментов, необходимо напомнить, что у каждого из них имеются а) область устойчивости, т. е. та довольно широкая зона pH, при которой он остается нативным б) точка наибольшей устойчивости, т. е. та характерная для любого белка величина pH, при которой стабильность его максимальна. Она определяется в первую очередь аминокислотным составом, точнее количеством различных ионогенных групп. Состояние (диссоциация) последних играет немаловажную роль для стабильности макроструктуры. Значительно более устойчивы также белки в концентрированных растворах (до 20—25% содержания белка). При разбавлении стабильность их падает. Этот момент следует учитывать и в производстве, и при изучении ферментов. [c.164]

Весьма интересной в теоретическом отношении, а возможно и в технологическом, является так называемая денатурационная стабилизация . Здесь повышение устойчивости макроструктуры возникает, как это на первый взгляд ни странно, под влиянием денатурирующего фактора. Термин денатурационная стабилизация отражает и то, что стабилизация белка происходит по отношению к денатурирующему воздействию и под влиянием последнего. [c.165]

Существует теория, объясняющая связь между угнетающим и стабилизирующим действием веществ, блокирующих активный центр. Выдвигается предположение о критическом шве в молекуле белка — ряде водородных и других слабых связей. Когда макроструктура напряжена при тепловых колебаниях или куло-новском отталкивании, то возникающее напряжение передается на всю сеть слабых связей. Если одна из них рвется в шве, то это ускоряет и разрыв соседней более слабой связи, и так все они быстро разрываются по шву подобно застежке молния . Шов проходит через реактивный центр на поверхности фермента. Соединяясь с реактивным центром, субстрат, ингибитор или иное вещество образуют дополнительную связь, которая скрепляет критический шов и таким образом повышает стабильность ферментного белка. Известно множество экспериментальных фактов, согласующихся с этой гипотезой. [c.167]

Широкие перспективы открывает овладение механизмом и техникой стабилизации ферментных белков. Предохранение от инактивации (денатурации), стабилизацию макроструктуры на всех этапах производства следует рассматривать как один из главных принципов технологии всех биологически активных протеинов, не только ферментов. Используя стабилизацию, нужно учитывать следующие возможности а) сохранение фермента при его выделении и очистке в процессах промышленного получения [c.325]

При попытках создания ферментных моделей необходимо учитывать, что механизм действия ферментов очень сложен, недостаточно изучен, что ферменты обладают одновременно различными функциями в структуре их имеются как участки, непосредственно осуществляющие каталитический акт, так и помогающие связыванию субстрата, скрепляющие макроструктуру ферментного белка и т. д. имеются участки, специально предназначенные для передачи регулирующих воздействий. [c.330]

А в соединении АТФ и пировиноградной кислоты с ферментным белком достаточно для осуществления реакции. Такое приспособление промежуточных структур к переходному комплексу, очевидно, требует, чтобы и группы активного центра фермента не были закреплены абсолютно жестко. Они, как мы уже упоминали, и рассматриваются как подвижные детали каталитического аппарата (иногда пользуются термином динамические флюктуации ). Макроструктура молекулы фермента, по-видимому, также приспособлена для выполнения функций, связанных с избирательностью. [c.183]

На поверхности тех и других белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептидными цепочками. И, наконец, диполи воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную [c.427]

На поверхности белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептид-нымн цепочками. И, наконец, дипольные молекулы воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между отдельными белковыми макромолекулами, и интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул. Для устойчивости коллоидиых частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку. Именно она и препятствует столкновению и объединению белковых макромолекул. [c.339]

Конденсация субъединиц конек в конец приводит к возникно веиию длинных фибриллярных макроструктур белка — миофибрилл, коллагеноБых и эластических волокон, нейрофибрилл, кератина покровных тканей и шерсти, фиброина шелка и т. д. [c.178]

Белковая молекула. Белковой молекулой можно считать либо частицу полимера в целом, т. е. макроструктуру (макроглобулу) белка, либо, в соответствии с данными Д. Бернала, наименьшую обратимо диссоциирующую часть макроглобулы, т. е. субъединицу. Большинство исследователей придерживается первого определения. [c.180]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

Еще несколько лет назад полагали, что а-спирали вторичных структур белка соединяются сбок о бок , одна рядом с другой — субъединица белка здесь представляет собой пласт полипептидных спиралей, а не кабель или пучок. Пласты наслаиваются один на другой, соединяясь в основном водородными связями, и образуют сферическую макроструктуру (ее часто называют глобулой или макроглобулой). Так, по Пальмеру, яичный альбумин состоит из четырех пластов субъедцгшп, в каждом из которых находится по 96 аминокислотных остатков, расположенных в восьми полипептидных цепочках по 12 аминокислот (рис. 85). Пласты обращены друг к другу своими гидрофобными либо гидрофильными частями. [c.202]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

Продукты растворения коллагена хотя и являются частично измененным коллагеном, однако в основных чертах сохраняют палочкообразную, с высокой степенью асимметрии форму структурных единиц нативного коллагена. Они обладают высокой вязкостью даже при концентрации белка около 1% [5]. Изучение изменений, происходящих в структуре коллагена в процессе его обработки и перевода в растворимое состояние, показало, что сначала реагенты воздействуют в основном на макроструктуру, почти не затрагивая микроструктуры коллагена. На рис. 1 видно, что поперечная полоса-тость фибрилл коллагена, подвергнутого воздействию процесса золения, полностью сохранилась. Далее исследовались волокна коллагена, извлеченные из набухших кусочков дермы, после щелочно-солевой обработки (10% NaOH в 1 м Na2S04) как видно из рис. 2, микрофотогра/фия такого волокна выявляет очень слабо видимую поперечную полосатость. Очевидно, на этом этапе обработки начинается постепенное разрушение фибрилл коллагена. В дальнейшем при действии уксусной кислоты (0,5—1,0 м) начинает я окончательное разделение фибрилл на структурные элементы, т. е. получаются высоковязкие продукты растворения. [c.355]

Многие природные полимеры в высокой степени упорядочены. Молекулы, богатые функциональными группами и водородными связями, особенно важны в установлении внешней и внутренней упорядоченности цепей полимера. В настоящее время установлено, что полисахариды и белки часто имеют спиральнувэ форму ценей, поэтому мпогие водородные связи осуществляются между несоседними единицами одной цени. Свернутые цепи могут затем упаковываться в порядке, образуя кристаллическую макроструктуру- [c.597]

Благодаря наличию микро- и макроструктур биохимические процессы обмена веществ и энергии в клетках оказываются пространственно разобщенными и строго локализованными в отдельных участках клетки каждый тип клеточных структур выполняет определенные, свойственные ей биохимические функции. Именно в этих клеточных структурах протекают биохимические реакции и процессы, которые в наибольшей степени необходимы для жизнедеятельности организмов поглощение энергии -при фотосинтезе, выделение и сохранение энергии при окислении органических веществ (новообразование молекул АТФЬ синтез белков и др. Кратко рассмотрим строение и состав внутриклеточных частиц, в которых идут основные биохимические процессы. [c.29]

Денатурация представляет собой изменение расположения пептидных цепей в молекуле белка, которое возникает вследствие разрыва ряда слабых связей при действии денатурирующих факторов, т. е. изменение конформации цепей. Компактно уложенные в нативном белке, цепи разворачиваются и снова свертываются, причем в зависимости от способа денатурации и условий среды они могут либо остаться развернутыми, либо принять исходную специфическую конфигурацию (обратимая денатурация), либо свернуться новым способом, образовав новую конфигурацию. Степень депатурационного изменения, естественно, может быть очень различной — от небольших структурных изменений до глубокого изменения архитектоники полипептидных цепей. Денатурацию белков можно предотвратить или значительно ослабить стабилизацией (упрочнением) их макроструктур. [c.35]

Существует много разнообразных способов стабилизации белков и, в частности, ферментов, которые можно представить в виде трех основных типов 1) воздействия преимущественно физического и физико-химического характера. Здесь часто дело сводится к выбору условий, при которых либо не происходит денатурации, либо она значительно замедляется 2) воздействия преимущественно химического характера, при которых под влиянием определенного химического агента происходит изменение макроструктуры белка, связанное с повышением ее устойчивости (упрочнением). Такие вещества защищают молекулу белка от разных денатурирующих факторов, в частности от влияния многих денатурирующих химических веществ 3) воздействия, ослабляющие постденатурационные превращения, т. е. предохраняющие белок [c.162]

Денатурирующий фактор, если его действие не очень интенсивно, вызывает денатурационное превращение лишь у части молекул белка одновременно он обусловливает стабилизацию другой части этих молекул. Подобный эффект мы наблюдали на целом ряде белков — яичном, сывороточном альбуминах, эдестине, химотрипсиногене — под влиянием разнохарактерных денатурирующих факторов мочевины, нагревания, спирта, формамида, ряда солей, салицилата и бензоата натрия. В основе явления лежит, по-видимому, способность нативной макроструктуры к некоторым конформационным изменениям (переходам), происходящим при сохранении нативного типа укладки цепей. Можно полагать, что при денатурационной стабилизации в молекуле белка образуется измененная сеть связей повышенной прочности. Под влиянием денатурирующего фактора (например, нагревания) часть слабых связей разрывается, но так, что основной тип укладки цепей сохранен. [c.165]

Аналогия с макроструктурой белка, частицы которого легко распадаются на субъединицы, дает некоторые основания говорить о макроструктуре частичкового гликогена. [c.120]

В водной среде (см. рис. 146—151) коллаген (и целлюлоза) измельчается на начальных стадиях путем продольного расщепления пучков волокон на отдельные волоконца, в дальнейшем они расщепляются на более мелкие волокнистые элементы — фибриллы, образуя в конечном итоге крайне асимметричные частицы, размеры которых находятся на пределе разрещающей способности обычного микроскопа. При дальнейшем измельчении образуется слизь, не имеющая видимой волокнистой структуры, и, наконец, продукты молекулярных размеров, иапоминающие по свойствам желатин. Таким образом, происходит ориентированное расщепление, начиная от грубой макроструктуры и кончая молекулярными цепями белка. [c.193]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология