Рибосома, субчастицы, форма

Рис. 29-13. Рибосомные субчастицы Е. соН имеют замысловатую форму, выявленную с помощью рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии. А. Модели 30S- (вверху) и 50S- (внизу) субчастиц, показанные в разных ракурсах. Б. Собранная 708-рибосома в двух ракурсах. 308-субчастица-светлая, 505-суб-частица-темная.

Бактериальные рибосомы обычно седиментируют при 70S, а отдельные субчастицы-при 50S и 30S. Большая субчастица имеет почти сферическую форму и по размеру примерно вдвое больше маленькой асимметричной субчастицы. [c.65]

Применение различных методов в конечном счете дало сходные результаты. Появилась возможность локализовать каждый белок рибосомы в определенном месте субчастицы. Более того, некоторые белки уже сейчас могут быть сопоставлены с определенными особенностями формы рибосомы. По-видимому, организация каждой субчастицы высокоспецифична. В настоящее время вырисовывается подробная картина для 308-субчастицы. Сходные результаты получаются для 508-субчастицы, хотя в этом случае из-за большого размера исследования оказываются более трудоемкими. [c.107]

Структура рибосом разных организмов представляет собой пример вариаций на заданную тему (табл. 15.2). Судя по данным электронной микроскопии, форма рибосом и рибосомных субчастиц из разных источников очень сходна. Модель рибосомы, построенная в Институте белка АН СССР на основе исследований под руководством А. С. Спирина, представлена на рис. 15.13. [c.388]

Сложность, возникающая при исследовании локализации S1 в рибосоме, обусловлена формой этого белка, которая очень вытянутая. Опыты с бифункциональными реагентами показали, что данный белок расположен рядом с белками S18 и S21. Эти белки в опытах с использованием метки по сродству реагируют с тРНК, связанной с кодоном AUG. Они располагаются в передней части малой субчастицы. Исходя из этого, можно предположить то, что рассматриваемые три белка образуют относительно небольшой домен, ответственный как за первичное связывание мРНК, так и за связывание инициаторной тРНК. [c.114]

Установление точных размеров и формы рибосом представляет собой трудную задачу. В настоящее время считают, что диаметр бактериальных рибосом составляет приблизительно 22 нм, а длина частицы, возможно, 30 нм. Рибосомы эукариотических клеток имеют приблизительна в 1,17 раз большие линейные размеры и содержат значительно большее число белков —около тридцати в малой субчастице и около сорока в большой [89]. Однако есть основание думать, что число белков, существенных для функционирования, в рибосомах эукариотических клеток такое же, как и в рибосомах Е. oli [90]. Интересно, что белки эукариотических рибосом (так же, как и молекулы рРНК) значительно крупнее, чем белки бактериальных рибосом. Митохондриальные рибосомы в некоторых отношениях напоминают бактериальные, но имеют большие размеры и содержат приблизительно 66% белка (в рибосомах Е. oli содержание белка составляет лишь 35%). [c.228]

Многочисленные данные свидетельствуют о том, что белки в рибосомах находятся в форме компактных молекул, у которых для добавляемых реагентов наиболее доступна поверхность. Молекулы РНК также в основном доступны для воздействий извне. Около 50% общей массы рибосом находится в гидратированном состоянии. Таким образом, рибосомы представляют собой структуры, в которые сравнительно легко может проникать растворитель. Большая часть РНК (возможно, 60— 70%) складывается, образуя петли со спаренными основаниями, как это имеет место в тРНК. Для выяснения физических основ, обусловливающих связывание различных рибосомных субчастиц друг с другом, было [c.228]

Будет не очень большим преувеличением сказать, что рибосома есть прежде всего ее РНК. Примитивный предшественник рибосомы мог бы состоять только из РНК и лишь в ходе эволюции постепенно модифицироваться белками. Прокариотическая рибосома по мкссе на 2/3 состоит из РНК, и лишь на 1/3 из белков. Эволюционно более поздняя эукариотическая рибосома уже наполовину состоит из белков. Тем не менее, именно рибосомная РНК, по-видимому, определяет основные структурные и функциональные свойства рибосомы. Ковалентно-непрерывные цепи рибосомных РНК обеспечивают целостность рибосомных субчастиц. Специфическая пространственная структура рибосомных РНК обусловливает форму и ряд морфологических особенностей субчастйц. Ассоциация субчастиц в полную рибосому является, вероятно, в той или иной степени функцией специфического сродства двух высокополимерных рибосомных РНК друг к другу. Размещение всех рибосомных белков детерминировано рибосомными РНК. Наконец, рибосомные РНК вносят решающий вклад в организацию ряда функциональных центров рибосомы. [c.68]

Рядом особенностей отличается кислый белок L7/L12. Уже указывалось, что в рибосоме он образует тетрамер. В растворе стабильной является его димерная форма. Димер белка L7/L12 —это жесткая вытянутая палочкообразная молекула с радиусом инерции около 4 нм (длина около 10 нм при молекулярной массе 25000 дальтон). В тетрамере они уложены, по-видимому, параллельно, формируя палочкообразный стержень 50S субчастицы (см. гл. Б.1). Мономерная субъединица белка L7/L12 оказалась построенной из двух доменов.—глобулярного С-концевого (около 70—80 аминокислотных остатков) и неглобулярного (вытянутого) N-концевого (приблизительно 40 амино-96 [c.96]

В то же время, белок и РНК в рибосоме вовсе не взаимопере-мешаны. Высокополимерная РНК каждой рибосомной субчастицы самосвернута в компактную структуру той или другой формы (см. раздел II), и белки внутрь нее, по-видимому, не попадают. Следовательно, рибосомные белки должны располагаться преимущественно на компактно свернутой высокополимерной РНК. Это значит, что белки занимают преимущественно периферическое положение на ядре РНК. [c.104]

IF-2, наоборот, крупный белок кислой природы с важной для функции SH-группой. Это —главный фактор инициации. Он выделен в двух формах, несколько различающихся по молекулярной массе одна (IF-2a) — около 100000, а другая (IF-2b) —около 90000 дальтон обе формы, по-видимому, функционально эквивалентны в процессе инициации. IF-2 имеет сродство к ГТФ и образует с ним нестабильный комплекс. IF-2 с ГТФ взаимодействует с F-Met-tRNA и с рибосомой (с 30S субчастицей). ГТФ может быть заменен его нерасщепляемым аналогом. [c.224]

Рибосомы представляют собой сложную молекулярную машину ( фабрику ) синтеза белка. Для выяснения тонких механизмов синтеза белка в рибосомах необходимы более точные сведения о структуре и функциях всех компонентов рибосом. В последнее время получены данные, свидетельствующие о вероятной пространственной трехмерной структуре как целых рибосом, так и их субчастиц. В частности, выяснено, что форму и размеры 30S и 40S субчастиц рибосом предопределяют не белковые молекулы этих частиц, а третичная структура входящих в их состав 16S и 18S рРНК. Более того, по данным акад. A. . Спирина, для сохранения пространственной морфологической модели всей 30S субчастицы оказалось достаточным наличие только двух белков (из 21), содержащихся в определенных топографических участках молекулы 16S рРНК. [c.515]

Рис. 3-14. Рибосомы,/1. Электронная микрофотография сгруппированных рибосом дрожжевых клеток. Б. Структурная организация рибосомы Е. oli. Две субчастицы рибосом Е. oli на самом деле имеют неправильную форму, в чем мы убедимся в гл. 29.

ЖИТ на 508-субчастйце, имеющей форму, близкую к сфере (как это показано на рис. 29-11), в действительности эти субчастицы расположены не симметрично и имеют совершенно неправильную форму. На рис. 29-13 показана трехмерная структура 30S- и 508-субчастиц рибосомы Е. oli, построенная на основе данных рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии. Две замысловатой формы субчастицы пригнаны друг к другу, причем между ними остается щель. Через эту щель проходит молекула мРНК, вдоль которой в процессе трансляции перемещается рибосома. Из этой щели появляется новосинтезирован-ная полипептидная цепь. [c.936]

На основании данных электронномикроскопических и других физикохимических исследований составлены современные представления о форме, размерах и способах объединения субъединиц в рибосоме Подобные исследования наиболее детально проведены на Е. oli. Показано, что частицу 50 S в высушенном состоянии можно представить в виде сферической, несколько ограненной структуры диаметром около 170 A и высотой 160—170 A. Частица 30 S имеет уплощенную, деформированную в одном направлении форму с неправильными очертаниями высота частицы 70—95 А, диаметр 150—180 A. В рибосоме 70 S субъединицы соединены таким образом, что их короткие оси лежат на одной прямой, составляя в сумме длинную ось частицы. При этом частица 30 S своей вогнутой поверхностью накладывается на плоскую часть купола частицы 50 S, благодаря чему обеспечивается взаимный контакт на большой поверхности субчастиц (рис. 62). [c.460]

Рибосомы, занятые в синтезе белка, находятся в форме 70S- или 808-частиц в таком же виде они диссоциируют от мРНК. Далее они поступают в пул свободных рибосом. Как же образуются необходимые для инициации свободные 308-субчастицы [c.76]

Одна из форм такой взаимосвязи может наблюдаться, когда промежуток между кодирующими последовательностями достаточно мал. Находясь на мРНК, рибосома экранирует около 35 оснований следовательно, она одновременно может взаимодействовать с терминирующим кодоном и следующим за ним инициирующим кодоном, если они разделены несколькими основаниями. Конечно, такое взаимодействие практически всегда встречается в случае непосредственно соседствующих или перекрывающихся нуклеотидных последовательностей. Такое перекрывание позволяет не замечать некоторые обычно встречающиеся межцистронные сигналы. Например, 308-субчастица терминирующей рибосомы может не отделяться от мРНК. С больщой вероятностью она останется прикрепленной к матрице, так как фактически присоединение к инициирующему сайту уже произошло. Как показано в нижней части рис. 9.3, это означает, что 508-субчастица и образовавшаяся полипептидная цепь освободятся, а 308-субчастица должна остаться на месте для реинициирования трансляции следующего цистрона. Не исключено, что существуют ситуации, при которых вся 708-рибосома остается связанной с матрицей, хотя, по-видимому, это менее вероятно. [c.118]

В течение последнего десятилетия достигнуты большие успехи в выяснении пространственного строения рибосом в целом и локализации в их субчастицах отдельных структурных элементов (см. табл. 22). В этом отношении следует особо подчеркнуть заслуги советской школы биохимиков и, в частности, сотрудников Инститзгга белка в Биологическом центре РАН (г. Пущино-на-Оке Московской области)—здесь под руководством акад. А. С. Спирина вьшолнены фундаментальные исследования рибосомального аппарата клетки. Топология рибосом представлена на рис. 96. Сейчас ясно, что основу пространственного строения рибосом задает третичная структура 16—18S и 23—28S рНК, предопределяющая форму и конструкцию 30—40S и 50—60S субчастиц рибосомы соответственно. Это особенно ярко выступает при анализе данных, полученных при выяснении строения 30S субчастицы рибосомы кишечной палочки А. С. Спириным и сотр. Оказалось, что морфологическая модель 30S субчастицы предопределяется 16S рРНК, находящейся в компактной форме, с которой взаимодействуют и располагаются на ней в определенных позициях белки S1—S21, найденные в этой субчастице (рис. 97). Аналогично построена 50S субчастица рибосомы кишечной палочки. [c.288]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология