Рибосома бактериальная

В бактериальной рибосоме диаметром 23 нм содержится 35% белка. Если предположить, что на долю белков приходится 35% объема, то сколько приблизительно белковых молекул со средним мол. весом 17 300 может находиться в рибосоме (Считайте, что упаковка максимально компактна см. также табл. 15-5.) [c.307]

Клетки микоплазм обычно имеют форму сферы диаметром 0,33 мкм (0,0003 мм) [3] и ограничены тонкой клеточной мембраной толщиной около 8 нм (80 А). Внутри находится цитоплазма — жидкая субстанция, в которой растворено множество различных веществ, а также содержатся субмикроскопические частицы. В центре клетки локализована одна чрезвычайно плотно свернутая молекула ДНК, составляющая бактериальную хромосому. Часть клетки, содержащую хромосому и прилегающую к ней область, можно назвать ядром или нуклеоидом. Помимо ДНК, в клетке имеется около 400 примерно сферических частиц диаметром 20 нм, называемых рибосомами . Это центры синтеза белков. В цитоплазму включены также различного рода белки, но их число не превышает 50 000. Имеется также несколько типов РНК и множество соединений меньшего молекулярного веса. [c.14]

Бактериальные клетки имеют средние размеры 1-10 мкм, клетки растений и животных по размерам сильно различаются от 10 мкм до 10" мкм. Вирусы имеют величину 10-100 нм и не видны в световой микроскоп (разрешение светового микроскопа 200 нм). Размер средней молекулы белка составляет примерно 6,5 нм надмолекулярного комплекса (рибосомы) -10 нм. Субклеточные структуры имеют размеры от 0,1 до 100 нм их изучают с помощью методов электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей. [c.4]

Итак, рибосомы обильно наполняют клетки, ведущие интенсивный белковый синтез. В бактериальной клетке они рассеяны по всей протоплазме, составляя до 30%, а иногда и более, ее сухой массы на одну бактериальную клетку приходится грубо Ю рибосом. [c.50]

И в зараженных, и в незараженных бактериях ново-синтезированная мРНК связывается с рибосомами, но вскоре от них отделяется и деградирует (рис. 5.2). В этих опытах продемонстрирован важный факт, что в ходе фаговой инфекции белковый синтез происходит на предсу-ществовавших рибосомах бактериальной клетки, которые связывают нестабильную РНК как в неинфицированных бактериях, так и в бактериях, инфицированных фагом. [c.65]

В то же время антибиотик хлорамфеникол связы- НО"" Y вается с бактериальными рибосомами, но не с более [c.61]

Изменение скорости инициации меняет населенность матрицы рибосомами и то среднее расстояние меаду ними, в рамках которого может происходить образование и разрушение шпилек вторичной структуры. Имеются ограниченные экспериментальные данные, согласно которым, населенность бактериальных матриц рибосомами поддерживается примерно равной o.s 18,91. Это значит, что примерно 50% всей мРНК покрыто рибосомами. Предполагая,что синтез белка происходит с максимально возможной эффективностью, которая в свою очередь прямо пропорциональна населенности, будем выбирать такую константу инициации чтобы заведомо достигалась максимальная населенность. Проведенные расчеты показали, что максимальная населенность достигается при константе инициации ю с , в дальнейших расчетах при идентификации константы плавления нами было выбрано значение /Г, =10 с . [c.162]

Похожая добавочная N-концевая последовательность оказалась свойственной и растущим цепям ряда бактериальных белков, выводимых (экспортируемых) из цитоплазмы (см. табл. 3). В случае грамотрицательных бактерий этот экспорт белков происходит, либо в периплазматическое пространство (например, щелочная фосфатаза, мальтозосвязывающий белок, арабинозосвязывающий белок, пенициллиназа), либо далее во внешнюю мембрану (липопротеид внешней мембраны, X-рецептор). Начало синтеза экскретируемых белков приводит, по-видимому, к взаимодействию их гидрофобной N-концевой последовательности с внутренней цитоплазматической мембраной бактериальной клетки, так что они далее синтезируются на мембраносвязанных рибосомах. В течение элонгации (или в некоторых случаях после нее) может происходить отщепление N-концевой последовательности. По завершении синтеза, после терминации трансляции, готовый белок проваливается в периплазматическое пространство и далее, в зависимости от гидрофобности (гидрофильности) своей поверхности, либо остается в пери-плазматическом пространстве как водорастворимый белок, либо интегрируется во внешнюю мембрану. Здесь, как видно, имеется большая аналогия с ситуацией для секретируемых белков в эукариотических клетках. [c.280]

Масса рибосом Е. соИ составляет приблизительно 2,7-10 дальтон около 65% ее веса приходится на долю РНК, остальные 35%—на белок. В эукариотических клетках масса рибосом больше, чем в бактериальных, приблизительно в 1,6 раза (4,3-10 дальтон). При определенных условиях, и в частности при низкой концентрации ионов Mg2+, цельные рибосомы (для бактерий это 708-рибосомы) диссоциируют на две субчастицы неодинакового размера — 30S- и 505-рибо-сомные субчастицы. 508-субчастица приблизительно в два раза больше 308-субчастпцы в ее состав входят две молекулы РНК (23S и 5S) (табл. 15-4). Меньшая (30S) субчастица содержит одну молекулу 16S-PHK, полинуклеотидная цепь которой включает 1700 нуклеотидов ее длина (если ее целиком распрямить) может превысить 500 нм. Нуклеотидная последовательность этой РНК полностью расшифрована. [c.227]

Имеется другая группа антибиотиков, которые воздействуют на связывание аминоацил-тРНК с А-участком рибосомы, но оказывают эффект совсем иного рода. Это так называемые аминогликозидные антибиотики, к которым относятся стрептомицин (рис. 97), а также неомицин, канамицин и некоторые другие. Антибиотики этой группы способствуют удержанию на рибосоме аминоацил-тРНК, не соответствующих кодону, установленному в А-участке рибосомы. В результате такого ложного кодирования синтезируются неправильные полипептиды, с большим количеством ошибок, что и приводит к цитотоксическому (бактерицидному) эффекту на клетки. Стрептомицин действует специфически на бактериальные 70S рибосомы, в то время как канамицин и неомицин могут индуцировать ложное кодирование также и на эукариотических 80S рибосомах. Главным местом связывания антибиотиков с рибосомой является, по-видимому, малая (30S или 40S) субчастица, хотя эффект зависит от взаимодействия обеих субчастиц и проявляется только на полной (70S или 80S) рибосоме. [c.168]

Установление точных размеров и формы рибосом представляет собой трудную задачу. В настоящее время считают, что диаметр бактериальных рибосом составляет приблизительно 22 нм, а длина частицы, возможно, 30 нм. Рибосомы эукариотических клеток имеют приблизительна в 1,17 раз большие линейные размеры и содержат значительно большее число белков —около тридцати в малой субчастице и около сорока в большой [89]. Однако есть основание думать, что число белков, существенных для функционирования, в рибосомах эукариотических клеток такое же, как и в рибосомах Е. oli [90]. Интересно, что белки эукариотических рибосом (так же, как и молекулы рРНК) значительно крупнее, чем белки бактериальных рибосом. Митохондриальные рибосомы в некоторых отношениях напоминают бактериальные, но имеют большие размеры и содержат приблизительно 66% белка (в рибосомах Е. oli содержание белка составляет лишь 35%). [c.228]

В основе действия mh fhx известных в настот1щее время наиболее эффективных антибиотиков лежит блокирование синтеза белка на рибосомах. Высокая эффективность этих замечательных лекарственных препаратов объясняется тем, что они подавляют синтез белка бактериальными 705-рибосомами, не влияя при этом на рибосомы эукариотических клеток. В других случаях избирательная токсичность антибиотиков обусловлена значительно более высокой проницаемостью бактериальных мембран по сравнению с мембранами животных клеток. [c.240]

Помимо рибосом (миторибосом), сходных по виду с бактериальными рибосомами, и небольших кольцевых молекул ДНК, митохондрии содержат различное число плотных гранул фосфата кальция [65], либо Саз(Р04)2, либо гидроксилапатита (дополнение 5-Д). [c.393]

Биосинтез пептидных антибиотиков осуществляется по принципу, отличному от принципа биосинтеза белков на рибосоме. Исследования, впервые предпринятые Липманном [796] на примере бактериального пептидно- [c.297]

Исследования функциональной роли рибосом щли параллельно с их обнаружением и структурным описанием. Первой убедительной демонстрацией того, что именно рибонуклеопротеидные частицы микросом ответственны за включение аминокислот в новосинте-зированный белок, были эксперименты П. Замечника с сотрудниками (США), опубликованные в 1955 т. За этим последовали эксперименты из той же лаборатории, показавшие, что свободные рибосомы, не прикрепленные к мембранам эндоплазматического ретикулума, также включают аминокислоты и синтезируют белок, освобождающийся затем в растворимую фазу (1957). Функции бактериальных рибосом были предметом интенсивных исследований группы Р. Б. Робертса (США) К. Мак Киллен, Р. Б. Робертс и Р. Дж. Бриттен в 1959 г. окончательно установили, что белки синтезируются в рибосомах и затем распределяются по другим частям бактериальной клетки. [c.50]

Какова же скорость движения рибосомы вдоль информационной РНК В бактериальной клетке, например, Е. oli, белок размером около 300 аминокислотных остатков, синтезируется приблизи- [c.54]

Малая (30S) субчастица бактериальной рибосомы содержит РНК длиной около 1500—1600 нуклеотидных остатков (1542 в Е. oli), обозначаемую как 16S РНК. Соответственно, молекулярная масса этой РНК составляет около 0,5 10 дальтон. 16S есть коэффициент седиментации (i o,w) этой РНК в изолированном состоянии при концентра- [c.69]

Большая (50S) субчастица бактериальной 70S рибосомы имеет РНК длиной около 3000 нуклеотидных остатков <2904 в Е. oli), т. е. приблизительно в два раза крупнее 16S РНК она обозначается как 23S РНК. Молекулярная масса ее около 10 дальтон. В отношении ее коэффициентов седиментации и компактности в изолированном состоянии можно сказать то же, что говорилось при рассмотрении 16S РНК при ионных силах около 0,1 в отсутствие Mg2+ она имеет коэффициент седиментации около 23S и промежуточную компактность присутствие Mg2+, а также полиаминов, делает ее существенно [c.69]

По величине и многим другим особенностям рибосомы бактерий сходны с рибосомами митохондрий и хлоропластов. Бактериальная клетка содержит примерно от 5000 до 50000 рибосом число их тбм больше, чем быстрее растет клетка. Во время активного синтеза белков на электронных микрофотографиях тонких срезов клетки можно видеть правильные цепочки рибосом. Это рибосомы, связанные наподобие бус на цепи мРНК их называют полирибосомами или полисомами. [c.22]

Большая (60S) субчастица эукариотической 80S рибосомы содержит существенно более крупную РНК, чем бактериальная 23S РНК. Эта эукариотическая РНК обозначается как 26S или 28S РНК и имеет молекулярную массу от (1,2—1,3) 10 дальтон у грибов и высших растений до (1,6—1,7) 10 дальтон у птиц и млекопитающих. Соответственно, цепь 26S РНК Sa haromy es состот из 3392—3393 нуклеотидных остатков, а цепь 28S РНК крысы —из 4700—4800 нуклеотидных остатков. С 26S—28S РНК тесно ассоциирована низкомолекулярная 5,8S РНК, состоящая из 160 нуклеотидных остатков и, как уже указывалось, представляющая собой гомолог 5 -концевой последовательности бактериальной 23S РНК диссоциация 5,8S РНК от 28S РНК достигается лишь в результате разворачивания под действием температуры или денатурирующих агентов. [c.70]

Существует много специфических ингибиторов пептидилтрансферазной реакции, катализируемой как прокариотическими, так и эукариотическими рибосомами. Все они, как и можно было ожидать, действуют на большую (50S или 60S соответственно) субчастицу рибосомы и имеют к ней большее или меньшее сродство. Многие классические антибиотики, используемые для лечения бактериальных инфекций,— ингибиторы пептидилтрансферазы прокариотической 70S рибосомы. [c.188]

Линкомицин. Этот антибиотик (рис. 103) также действует только на бактериальные 70S рибосомы, но не на эукариотические 80S рибосомы. Место связывания антибиотика — пептидилтрансферазный центр на 50S субчастице. Линкомицин конкурирует с хлорамфениколом за связывание с рибосомой. По-видимому, он ингибирует взаимодействие акцепторного субстрата с пептидилтрансферазным центром по конкурентному механизму. Химическая структура линкомицина, как и хлорамфеникола, характеризуется наличием амидной связи и группы, имитирующей пептидную группу, смежную с С -атомом аминокислотного остатка (только вместо кислоты здесь опять спирт). [c.190]

Рибосомы. Рибосомы служат местом синтеза белка. На электронных микрофотографиях они видны как частицы, лежащие в цитоплазме. Рибосомы бактерий имеют размеры 16x18 нм. Примерно 80-85 % всей бактериальной РНК находится в рибосомах. Так как интактные рибосомы бактерий при ультрацентрифугировапии оседают со скоростью, составляющей около 70S, их называют 708-рибосомами. Цитоплазматические рибосомы эукариот, за немногими исключениями, несколько крупнее, и их называют 808-рибосомами. [c.22]

Имеется целый рад белковых токсинов бактериального и растительного происхождения, которые являются мощными ингибиторами эукариотической (животной) белоксинтезирующей системы. Эти токсины блокируют элонгационную фазу трансляции. Все они обладают каталитическим (энзиматическим) механизмом действия. Мишенью их действия оказалась стадия транслокации элонгационного цикла эукариотической рибосомы. Наиболее изученным примером является дифтерийный токсин. [c.214]

Модель строения бактериальной хромосомы должна объяснять также прохождение в клетке процессов транскрипции и трансляции. Согласно существующим представлениям суперспирализован-ные петли соответствуют неактивным в данное время участкам ДНК и находятся в центре нуклеоида. По его периферии располагаются деспирализованные участки, на которых происходит синтез информационной РНК (иРНК), при этом, поскольку у бактерий процессы транскрипции и трансляции идут одновременно, одна и та же молекула иРНК может быть одновременно связана с ДНК и рибосомами (рис. 19). [c.58]

Большинство макролидных антибиотиков, попадая в бактериальную клетку, взаимодействует с рибосомами — внутриклеточными органеллами, на которых происходит синтез белка. После образования комплекса с макроли-дом рибосома теряет способность выполнять свою функцию, и бактерия гибнет от недостатка белкового синтеза. [c.67]

Смотреть страницы где упоминается термин Рибосома бактериальная: [c.448] [c.241] [c.250] [c.423] [c.237] [c.34] [c.64] [c.57] [c.165] [c.190] [c.211] [c.226] [c.268] [c.54] [c.514] [c.562] [c.229] [c.231] [c.54] [c.62] [c.384] [c.437] [c.138] [c.157]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология