Рибосомы эукариотический тип

Под электронным микроскопом рибосомы выглядят как компактные округлые частицы с линейными размерами около 25 нм (рис. 32), или несколько больше (до 30 нм) в случае эукариотических рибосом. Форма и детальные очертания рибосом из самых разнообразных организмов и клеток, включая как прокариотические, так и эукариотические, поразительно похожи. [c.62]

Как прокариотическая, так и эукариотическая рибосомы содержат две различные высокополимерные РНК, по одной на каждую субчастицу, и одну относительно низкомолекулярную РНК, так называемую 58 РНК. Кроме того, эукариотические рибосомы содержат и другую относительно низкомолекулярную РНК, так называемую 5,88 РНК, которая является гомологом 5 -концевой части (около 160 нуклеотидных остатков) высокополимерной РНК большой субчастицы прокариот. В рибосомах хлоропластов высших растений имеется также так называемая 4,58 РНК, которая является гомологом З -концевой части (около 100 нуклеотидных остатков) высокополимерной РНК большой субчастицы бактерий. Таким образом, 5,88 РНК эукариотических рибосом и 4,58 РНК хлоропластных рибосом являются результатом расщепления ( процессинга ) предшественника высокополимерной РНК большой субчастицы в процессе биогенеза или созревания рибосом они непосредственно участвуют в формировании структуры высокополимерной РНК большой субчастицы, как и их гомологичные последовательности у бактерий (см. ниже), и поэтому могут не рассматриваться как самостоятельные виды рибосомной РНК. В дальнейшем изложении они будут обсуждаться вместе с высокополимерной РНК большой субчастицы. Не исключено, что у некоторых видов организмов могут существовать и другие разрывы ковалентной цепи высокополимерной РНК в зрелой рибосоме. [c.68]

Анизомицин. Этот антибиотик ингибирует транспептидацию только на эукариотических рибосомах. Он связывается с 60S субчастицей и является конкурентным ингибитором пуромицина. Очевидно, он, как и вышеперечисленные антибиотики, мешает взаимодействию акцепторного субстрата с пептидилтрансферазным центром эукариотической рибосомы. Анизомицин—сильный инги- [c.190]

Уже отмечалось выше (раздел 3 этой главы), что в 23S РНК бактерий самый 5 -конец цепи спарен с ее З -концом (совершенная стабильная спираль из 8 нуклеотидных пар). Соответственно, в рибосомах хлоропластов высших растений 5 -конец 23S РНК спарен в такую же спираль с З -концом 4,5S РНК. В рибосомах эукариотических организмов З -конец высокомолекулярной 28S РНК, по-видимому, спарен с самым 5 -концом 5,8S РНК. [c.89]

Эукариотические 80S рибосомы гораздо устойчивее к понижению Mg2+ в среде. [c.121]

Однако пока нет достаточных оснований исключать возможность того, что эукариотические рибосомы в каких-то особых случаях могут осуществлять и непосредственную внутреннюю инициацию, т. е. узнавать надлежащий инициирующий AUG кодон без сканирования всей длинной предшествующей последовательности. [c.255]

Установление точных размеров и формы рибосом представляет собой трудную задачу. В настоящее время считают, что диаметр бактериальных рибосом составляет приблизительно 22 нм, а длина частицы, возможно, 30 нм. Рибосомы эукариотических клеток имеют приблизительна в 1,17 раз большие линейные размеры и содержат значительно большее число белков —около тридцати в малой субчастице и около сорока в большой [89]. Однако есть основание думать, что число белков, существенных для функционирования, в рибосомах эукариотических клеток такое же, как и в рибосомах Е. oli [90]. Интересно, что белки эукариотических рибосом (так же, как и молекулы рРНК) значительно крупнее, чем белки бактериальных рибосом. Митохондриальные рибосомы в некоторых отношениях напоминают бактериальные, но имеют большие размеры и содержат приблизительно 66% белка (в рибосомах Е. oli содержание белка составляет лишь 35%). [c.228]

В основе действия mh fhx известных в настот1щее время наиболее эффективных антибиотиков лежит блокирование синтеза белка на рибосомах. Высокая эффективность этих замечательных лекарственных препаратов объясняется тем, что они подавляют синтез белка бактериальными 705-рибосомами, не влияя при этом на рибосомы эукариотических клеток. В других случаях избирательная токсичность антибиотиков обусловлена значительно более высокой проницаемостью бактериальных мембран по сравнению с мембранами животных клеток. [c.240]

Внемитохондриальные рибосомы эукариотических клеток существенно крупнее прокариотических рибосом [c.937]

Масса рибосом Е. соИ составляет приблизительно 2,7-10 дальтон около 65% ее веса приходится на долю РНК, остальные 35%—на белок. В эукариотических клетках масса рибосом больше, чем в бактериальных, приблизительно в 1,6 раза (4,3-10 дальтон). При определенных условиях, и в частности при низкой концентрации ионов Mg2+, цельные рибосомы (для бактерий это 708-рибосомы) диссоциируют на две субчастицы неодинакового размера — 30S- и 505-рибо-сомные субчастицы. 508-субчастица приблизительно в два раза больше 308-субчастпцы в ее состав входят две молекулы РНК (23S и 5S) (табл. 15-4). Меньшая (30S) субчастица содержит одну молекулу 16S-PHK, полинуклеотидная цепь которой включает 1700 нуклеотидов ее длина (если ее целиком распрямить) может превысить 500 нм. Нуклеотидная последовательность этой РНК полностью расшифрована. [c.227]

Имеется другая группа антибиотиков, которые воздействуют на связывание аминоацил-тРНК с А-участком рибосомы, но оказывают эффект совсем иного рода. Это так называемые аминогликозидные антибиотики, к которым относятся стрептомицин (рис. 97), а также неомицин, канамицин и некоторые другие. Антибиотики этой группы способствуют удержанию на рибосоме аминоацил-тРНК, не соответствующих кодону, установленному в А-участке рибосомы. В результате такого ложного кодирования синтезируются неправильные полипептиды, с большим количеством ошибок, что и приводит к цитотоксическому (бактерицидному) эффекту на клетки. Стрептомицин действует специфически на бактериальные 70S рибосомы, в то время как канамицин и неомицин могут индуцировать ложное кодирование также и на эукариотических 80S рибосомах. Главным местом связывания антибиотиков с рибосомой является, по-видимому, малая (30S или 40S) субчастица, хотя эффект зависит от взаимодействия обеих субчастиц и проявляется только на полной (70S или 80S) рибосоме. [c.168]

Последовательность оснований длиной 6 — 8 нуклеотидов, расположенная непосредственно перед инициирующим кодоном АУГ у Е. соИ, определяет эффективность процесса трансляции. Эта последовательность представляет собой участок связывания мРНК с рибосомой, и его сдвиг в ту или иную сторону способен уменьшать эффективность трансляции мРНК. По имени исследователей, идентифицировавших этот участок, он был назван последовательностью Шайн-Дальгарно. Обычно эту последовательность включают в состав самого вектора вместе с инициирующим кодоном на нужном расстоянии. При экспрессии векторов такого типа образуется гибридный белок, в котором несколько N-концевых аминокислотных остатков происходят от источника регуляторных элементов и инициирующего кодона прокариотического гена. Такие гибридные белки часто более стабильны обработка их химическим или ферментативным способом приводит к вьщелению эукариотической части белка. [c.123]

Все рибосомы цитоплазматического матрикса (как мембраносвязанные, так и свободные) образуются в ядрышке эукариотической клетки и соответственно обнаруживаются также в этом ком-партменте клеточного ядра считается, что в ядрышке они не активны. [c.52]

Кроме того, эукариотическая клетка имеет специальные рибосомы в таких внутриклеточных органеллах, как митохондрии и, в случае растений, хлорпласты. Рибосомы этих органелл отличаются от цитоплазматических рибосом слегка меньшими размерами, другим химическим составом и некоторыми функциональными свойствами. Они образуются непосредственно в органеллах. [c.52]

Однако хлоропласты и митохондрии эукариотических клеток содержат рибосомы, отличные от 80S типа. Рибосомы хлоропластов высших растений принадлежат к истинному 70S типу и практически не отличимы от рибосом эубактерий и синезеленых водорослей по вышеприведенным показателям и по более детальным молекулярным характеристикам. Митохондриальные рибосомы более разнообразны в зависимости от принадлежности организма к тому или иному царству эукариот. Наиболее изучены рибосомы митохондрий грибов и млекопитающих. Митохондриальные рибосомы грибов (Sa haromy es, Neurospora) похожи на прокариотические 70S рибосомы, но, может быть, лишь слегка крупнее (около 75S) и содержат относительно больше белка абсолютное содержание рибосомной РНК в них, повидимому, почти такое же, как в типичных 70S рибосомах. Митохондриальные рибосомы млекопитающих, однако, существенно мельче типичных 70S рибосом, имея также и существенно меньшее абсолютное количество рибосомной РНК на частицу их иногда называют мини-рибосомами . Действительно, коэффициент седиментации рибосом из митохондрий млекопитающих составляет всего около 55S, а тотальная масса рибосомной РНК на частицу более чем на 1/3 меньше, чем в типичных 70S рибосомах. В то же время, митохондриальные рибосомы млекопитающих содержат довольно много белка, так что общие размеры их как будто бы не сильно отличаются от таковых прокариотических рибосом. В целом, несмотря на ряд необычных черт, по ряду своих признаков, и в том числе по функциональному поведению, митохондриальные рибосомы млекопитающих все же близки к прокариотическим 70S рибосомам. [c.54]

Будет не очень большим преувеличением сказать, что рибосома есть прежде всего ее РНК. Примитивный предшественник рибосомы мог бы состоять только из РНК и лишь в ходе эволюции постепенно модифицироваться белками. Прокариотическая рибосома по мкссе на 2/3 состоит из РНК, и лишь на 1/3 из белков. Эволюционно более поздняя эукариотическая рибосома уже наполовину состоит из белков. Тем не менее, именно рибосомная РНК, по-видимому, определяет основные структурные и функциональные свойства рибосомы. Ковалентно-непрерывные цепи рибосомных РНК обеспечивают целостность рибосомных субчастиц. Специфическая пространственная структура рибосомных РНК обусловливает форму и ряд морфологических особенностей субчастйц. Ассоциация субчастиц в полную рибосому является, вероятно, в той или иной степени функцией специфического сродства двух высокополимерных рибосомных РНК друг к другу. Размещение всех рибосомных белков детерминировано рибосомными РНК. Наконец, рибосомные РНК вносят решающий вклад в организацию ряда функциональных центров рибосомы. [c.68]

Большая (60S) субчастица эукариотической 80S рибосомы содержит существенно более крупную РНК, чем бактериальная 23S РНК. Эта эукариотическая РНК обозначается как 26S или 28S РНК и имеет молекулярную массу от (1,2—1,3) 10 дальтон у грибов и высших растений до (1,6—1,7) 10 дальтон у птиц и млекопитающих. Соответственно, цепь 26S РНК Sa haromy es состот из 3392—3393 нуклеотидных остатков, а цепь 28S РНК крысы —из 4700—4800 нуклеотидных остатков. С 26S—28S РНК тесно ассоциирована низкомолекулярная 5,8S РНК, состоящая из 160 нуклеотидных остатков и, как уже указывалось, представляющая собой гомолог 5 -концевой последовательности бактериальной 23S РНК диссоциация 5,8S РНК от 28S РНК достигается лишь в результате разворачивания под действием температуры или денатурирующих агентов. [c.70]

В эукариотических рибосомах имеются белки с молекулярными массами между 26000 и 60000 дальтон, в дополнение к более мелким белкам (см. Bielka, 1982). [c.92]

Во всех случаях ГТФ связьшается фактором трансляции (EF-Тц, EF-G, IF-2, RF-2 или их эукариотическими аналогами) до его присоединения к рибосоме. Поэтому очевидно, что ГТФ-связьшающий центр должен находиться на самом факторе. Однако гидролиз связанного ГТФ до ГДФ и ортофосфата происходит после присоединения фактора к рибосоме. Другими словами, для ГТФазной активности нужны как факторный белок, так и рибосома, в их комплексе. Присоединение фактора с ГТФ к рибосоме вызывает гидролиз ГТФ. Отсюда было бы логично предполагать, что ГТФазный центр формируется совместно факторным белком и рибосомой. [c.148]

Хотя тетрациклины не действуют на эукариотические клетки из-за непроницаемости их мембран для антибиотика, в эукариотических бесклеточных системах они тоже оказываются сильными ингибиторами, подавляя связывание аминоацил-тРНК с 80S рибосомами. [c.166]

Существует много специфических ингибиторов пептидилтрансферазной реакции, катализируемой как прокариотическими, так и эукариотическими рибосомами. Все они, как и можно было ожидать, действуют на большую (50S или 60S соответственно) субчастицу рибосомы и имеют к ней большее или меньшее сродство. Многие классические антибиотики, используемые для лечения бактериальных инфекций,— ингибиторы пептидилтрансферазы прокариотической 70S рибосомы. [c.188]

Как и в случае прокариот, терминировавшие (нетранслирующие) рибосомы перед инициацией трансляции должны перейти в диссоциированное состояние. Однако эукариотические 80S рибосомы довольно стабильны, и надо полагать, что их окончательная диссоциация на субчастицы после терминации трансляции достигается только в результате действия белковых факторов. Во всяком случае, в цитоплазматических экстрактах эукариотических клеток существуют так называемые нативные 40S и 60S субчастицы, отличающиеся от производных 40S и 60S субчастиц, получаемых из 80S рибосом путем диссоциации понижением концентрации Mg2+. Нативные субчастицы не способны ассоциировать в 80S рибосомы при умеренных концентрациях Mg +, в противоположность производным субчастицам. Нативные субчастщы, и [c.249]

Хлорамфеникол. Самый известный ингибитор пептидилтрансферазы 70S рибосомы это, пожалуй, хлорамфеникол (хлоромицет ин) (рис. 103). Он является бактериостатическим антибиотиком широкого спектра действия. На эукариотические 80S рибосомы он не действует. В химическом отношении он представляет собой N-блокированный аминоспирт с ароматическим радикалом. Дихлор-метильная группа не обязательна для активности она может быть заменена на многие умеренно массивные радикалы. Ароматическая [c.188]

Линкомицин. Этот антибиотик (рис. 103) также действует только на бактериальные 70S рибосомы, но не на эукариотические 80S рибосомы. Место связывания антибиотика — пептидилтрансферазный центр на 50S субчастице. Линкомицин конкурирует с хлорамфениколом за связывание с рибосомой. По-видимому, он ингибирует взаимодействие акцепторного субстрата с пептидилтрансферазным центром по конкурентному механизму. Химическая структура линкомицина, как и хлорамфеникола, характеризуется наличием амидной связи и группы, имитирующей пептидную группу, смежную с С -атомом аминокислотного остатка (только вместо кислоты здесь опять спирт). [c.190]

Транслокация катализируется довольно крупным белком, называемым фактором элонгации G (EF-G) у прокариот или фактором элонгации 2 (EF-2) у эукариот. Молекулярная масса EF-G —около 80000 он представляет собой одну полипептидную цепь длиной 701 аминокислотный остаток (в случае Е. соИ), образующую несколько глобулярных доменов. Эукариотический EF-2 несколько крупнее EF-G его молекулярная масса у млекопитающих и ряда других животных — около 95000. EF-G (или, соответственно, EF-2) взаимодействует с ГТФ и с рибосомой. При этом взаимодействии наводится ГТФазная активность, и ГТФ расщепляется до ГДФ и ортофосфата. При взаимодействии (комплексообразовании) EF-G и ГТФ с претранслока-ционной рибосомой происходит быстрая транслокация, а EF-G, ГДФ и ортофосфат освобождаются из комплекса с рибосомой. [c.198]

Имеется целый рад белковых токсинов бактериального и растительного происхождения, которые являются мощными ингибиторами эукариотической (животной) белоксинтезирующей системы. Эти токсины блокируют элонгационную фазу трансляции. Все они обладают каталитическим (энзиматическим) механизмом действия. Мишенью их действия оказалась стадия транслокации элонгационного цикла эукариотической рибосомы. Наиболее изученным примером является дифтерийный токсин. [c.214]

Известно, что многие РНК животных и растительных вирусов представляют собой исключение из правила моноцистронности эукариотических мРНК. В случаях полицистронных РНК растительных и ряда животных вирусов эукариотические рибосомы могут инициировать трансляцию лишь первого цистрона, а последующие цистроны читаются после специфической фрагментации РНК, открывающей новые 5 -концы. В других случаях, например РНК вируса полиомиелита, цистроны транслируются непрерывно в виде единой полипептидной цепи-предше-ственника ( полибелка ), которая затем нарезается на функционально активные цепи вирусных белков. [c.254]

Смотреть страницы где упоминается термин Рибосомы эукариотический тип: [c.947] [c.21] [c.153] [c.199] [c.237] [c.27] [c.53] [c.7] [c.23] [c.41] [c.63] [c.91] [c.163] [c.165] [c.190] [c.214] [c.217] [c.226] [c.244] [c.245] [c.247] [c.251] [c.251] [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология