Эпитоп паратоп, комплекс

Рассмотрим реакцию между эпитопами в концентрации [ ] и паратопами в концентрации [Р]. Молекулы обоих реагентов находятся в тепловом движении и сталкиваются между собой с вероятностью, которую можно вычислить. Комплексы эпитоп — паратоп, X, будут образовываться со скоростью, пропорциональной концентрации свободных реагентов [ —х] и [Р—х и частоте эффективных соударений, кх. Формально концентрация комплексов будет возрастать со временем по закону [c.12]

Примечание 1. Характер приближения к равновесию определяется путем интегрирования уравнения (3). Так, концентрация комплексов эпитоп—паратоп л момент времени I есть [c.12]

Наиболее распространенный тип взаимодействия между антителами, прикрепившимися к соседним местам связывания,— это электростатическое взаимодействие. В результате такого взаимодействия возникает дополнительный член, отражающий изменения электростатической свободной энергии, а наблюдаемая К уже не будет постоянной, так как будет зависеть от плотности комплексов эпитоп — паратоп (Примечание 6). [c.22]

Поскольку все уравнения (17), (19) и (22), определяющие три типа торможения, содержат общий член, лучше всего сначала исключить этот член, а затем рассмотреть различия в том, что останется. Для этого мы введем величину R, выражающую отношение концентрации комплексов эпитоп — паратоп в отсутствие и в присутствии ингибитора [c.48]

Для практических измерений по крайней мере один из трех компонентов, составляющих равновесную смесь (свободные эпитопы, свободные паратопы, комплексы эпитоп — паратоп), должен быть отделен от двух других. Если имеется существенная разница в размерах, разделение не составляет труда. Так, гаптены будут диффундировать сквозь мембраны, задерживающие антитела, создавая с наружной стороны мембраны концентрацию, равную [Е—х]К В случае корпускулярных антигенов оставшиеся свободными антитела [Р—х] могут быть отделены либо в виде надосадочной жидкости после центрифугирования, либо в виде фильтрата при пропускании равновесной смеси через фильтр, задерживающий антиген, а значит, и комплексы антиген — антитело. Когда два реагента имеют сходные размеры, как, например, в реакциях идиотоп — антиидиотоп, простое механическое разделение невозможно. В этих случаях используются другие приемы (в частности, мечение одного из реагентов и использование преципитирующего агента к одному из них, регистрация образования комплексов по каким-либо физическим, обычно оптическим, изменениям в системе или привязывание одного из реагентов к нерастворимой основе или к частицам носителям, что позволяет далее воспользоваться механическим разделением). [c.15]

Поскольку уравнение равновесия симметрично по [ ] и [Р], дальнейшее формальное рассмотрение можно с одинаковым успехом вести как по одной, так и по другой переменной. Здесь мы возьмем в качестве примера клетку, несущую п эпитопов, т. е. в клеточной взвеси мы имеем исходную концентрацию [пС эпитопов, реагирующих с [Р] паратопами. В этой системе выделенным компартментом будут свободные антитела, поэтому мы введем а =аР (т. е. доля 0<а<1 антител связана в комплексах эпитоп — паратоп) и перепишем уравнение (56) в виде [c.16]

В линейной регрессии, соответствующей экспериментальным данным, концентрация ингибитора [/] будет независимой переменной, а некая функция от концентрации комплексов эпитоп — паратоп — зависимой переменной. Если выбрана величина 1Дд ], кривые связывания будут следовать уравнениям (17а), (19а) или (22а). Обычно удобнее использовать, в качестве зависимой переменной непосредственно измеренную концентрацию свободных эпитопов или паратопов. Соответствующие уравнения имеют вид = + + + (-) где (1—а) —доля свободного реагента в соответствии с определением, данным в разд. П,Б,2. [c.52]

Ингибитор может мешать образованию комплексов антиген — антитело, занимая паратоп (конкурентное торможение), лишая его способности к связыванию вследствие какого-то аллостери-ческого изменения (неконкурентное торможение) или же ни тем ни другим способом, а просто оказываясь на пути. Такое стерическое ингибирование впервые было обнаружено при нейтрализации ферментов антителами, и в той же работе была представлена математическая модель этого явления (Fazekas de St. Groth, 1963). Оно может возникать, по-видимому, всякий раз, когда независимые реакции недостаточно разделены в пространстве, например когда антитела нескольких специфичностей одновременно реагируют с мозаикой эпитопов, скажем, на клетке. [c.47]

Аффинностью, или сродством, антител к антигену называют силу их взаимодействия (прочность связи) — результирующую перечисленных выше сил притяжения и отталкивания (рис. 9.5). Взаимодействие антигенсвязывающего центра с антигеном можно исследовать термодинамическим методом. Для измерения аффинности отдельного антигенсвязывающего центра используют моновалентный антиген, или, точнее, изолированную антигенную детерминанту (гаптен). Поскольку нековалентные связи между паратопами и эпитопами способны диссоциировать, образование иммунных комплексов — процесс обратимый применив к нему закон действующих масс, можно определить константу равновесия К, которая собственно и представляет собой константу аффинности (сродства) рис. 9.6). [c.152]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология