Белки взаимодействие с ионами металло

Методы выделения нуклеиновых кислот. При изучении химического состава и строения нуклеиновых кислот перед исследователем всегда стоит задача выделения их из биологических объектов. В главе 2 было указано, что нуклеиновые кислоты являются составной частью сложных белков — нуклеопротеинов, содержащихся во всех клетках животных, бактерий, вирусов, растений. Нуклеиновые кислоты обладают сильно выраженными кислыми свойствами (обусловлены остатками ортофосфорной кислоты в их составе) и при физиологических значениях pH несут отрицательный заряд. Этим объясняется одно из важных свойств нуклеиновых кислот—способность к взаимодействию по типу ионной связи с основными белками (гистонами), ионами металлов (преимущественно с М "), а также с полиаминами (спермин, спермидин) и путресцином. Поэтому для вьщеления нуклеиновых кислот из комплексов с белками необходимо прежде всего разрушить эти сильные и многочисленные электростатические связи между положительно заряженными молекулами белков и отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот. Для этого измельченный путем [c.96]

Ионы металлов играют заметную роль в биохимических процессах, обусловленную отчасти их способностью связываться как с большими, так и с малыми молекулами. Большие молекулы — это нуклеиновые кислоты и белки. Комплексы ионов металлов с белками подразделяются на две основные группы. В комплексах первой группы ионы металла являются составной частью структуры белковых молекул и не могут быть выделены из белка без разрушения этой структуры. Такие белки называют металло-протеидами. Помимо них известно большое число комплексов, для которых характерно обратимое взаимодействие ионов металла с белком. Образование комплексов, принадлежащих этой второй группе, обычно стабилизирует определенную конформацию белковой части комплекса. Ярким примером важности взаимодействия между ионами металлов и малыми органическими молекулами может служить связывание АТФ с ионами металлов, абсолютно необходимое для того, чтобы молекулы АТФ могли принимать участив в ферментативных реакциях, зависящих от АТФ. [c.22]

При взаимодействии ионов металлов с SH-группами образуются слабодиссоциирующие и, как правило, нерастворимые соединения. Поэтому блокирование сульфгидрильных групп приводит к подавлению активности ферментов и свертыванию белков. Ионы двухвалентных металлов блокируют одновременно две SH-группы [c.298]

Характер взаимодействия белков с ионами тяжелых металлов сложен и многогранен. Это прежде всего образование комплексных соединений, нерастворимых в воде, но растворяющихся в избытке соли (кроме Л КОз и Н С12) соли тяжелых металлов, адсорбируясь на белковых мицеллах, изменяют их электрический заряд (вплот1> до полной нейтрализации). Денатурация белкой солями тяжелых металлов вызывается глубокими нарушениями вторичной и третичной структур макромолекул белка, изменением положения пептидных цепей, которое обусловливается в основном разрывом связей между ними ( лавным образом днсульфидшлх). Дисульфидным связям принадлежит видная роль в поддержании вторичной и третичной структур белка. Разрыв их влечет за со- [c.24]

В настоящей книге в основном рассматривается взаимодействие ионов металлов с простыми лигандами. Однако все большее значение придается исследованию взаимодействия ионов металлов с полимерными лигандами, синтетическими и натуральными, например белками. В общем случае можно говорить о двух механизмах взаимодействия противоионов с полимерными ионами [17, 18] а) физическое взаимодействие, которое имеет в основном электростатическую природу и соответствует образованию ионных пар в мономерных системах б) химическое взаимодействие, которое включает образование ковалентных связей, подобно образованию комплексов металл — лиганд в моноядерных системах. Неизбежно существование области перекрывания физического и химического типов взаимодействия, так называемой серой области. Она определяется природой как растворителя, так и любого из вводимых в систему ионов, поскольку структура полимера часто зависит не только от растворителя, но и от природы и количества всех ионов, присутствующих в растворе. В свою очередь конформационные изменения влияют на энергию и физического, и химического взаимодействия. [c.114]

Белки, в которых связывание иона металла необходимо для стабилизации структуры или существенно для реализации каталитической функции при сравнительно слабом взаимодействии иона металла с некоторыми специфическими аминокислотными остатками, как, например в термолизине или стафилококковой нуклеазе. [c.16]

Н. П. Песков отмечал, что коагуляция белков нонами тяжелых металлов имеет индивидуальные особенности и происходит не вследствие высаливания, а в результате химического взаимодействия иона металла с поверхностью белковой частицы, приводящего к кх совместному осаждению. [c.63]

Вторая довольно редко встречающаяся конфигурация известна как р-структура. а- и р-конформации полипептидных цепей образуют вторичную структуру белка. Все аминокислоты, пептиды и протеины могут взаимодействовать с ионами металлов, образуя при этом координационные соединения. Некоторые протеины содержат в своем составе четыре прочно связанных пиррольных кольца. Эти ядра образуют скелет порфина. [c.565]

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ИОНОВ МЕТАЛЛОВ С АМИНОКИСЛОТАМИ, ПЕПТИДАМИ И РОДСТВЕННЫМИ ИМ ПРИРОДНЫМИ ХЕЛАТИРУЮЩИМИ АГЕНТАМИ И БЕЛКАМИ [c.151]

Неспецифические взаимодействия ионов металлов с белками изучены главным образом на примере Си(II) и 2п(П), которым-и будет уделено здесь основное внимание. Свойства Си (II) и 2п(П), которые представляют особый интерес при рассмотрении их взаимодействий с белками, можно суммировать следующим [c.279]

Особенно важное значение имеет взаимодействие белков с ионами многовалентных металлов (см. гл. II, в которой обсуждается взаимодействие ионов с аминокислотами). [c.73]

Структура координационных комплексов металла с белком существенно влияет на избирательные каталитические свойства ферментов, содержащих металл или активируемых различными катионами. От избирательного взаимодействия ионов металла с группами белка зависит специфичность действия микроэлемента в реакции, катализируемой той или иной ферментной системой, возможность замены активирующего фермент металла другим. [c.30]

Если антиген или антитело в качестве метки содержат электроактивную группу, то образование комплексов АГ-АТ, как правило, приводит к изменению скорости электрохимической реакции. Так, в присутствии антител ток окисления морфина, меченного ферроценом, уменьшается, а волна восстановления ацетата ртути, связанного с эстриолом, смещается к более отрицательным потенциалам. В качестве метки могут служить и ионы металлов, образующие комплексные соединения с хелатообразующими реагентами, пришитыми к белкам. В результате взаимодействия антител с мечеными антигенами ионы металлов высвобождаются и могут быть определены методом инверсионной вольтамперометрии. Одновременно можно определять несколько компонентов, используя в качестве метки различные ионы. [c.507]

Рассмотрим присоединение молекулы X к другой молекуле Р, которая может представлять собой молекулу белка, нуклеиновой кислоты, ион металла или любую другую частицу. Если на поверхности Р имеется лишь один центр связывания для X, то взаимодействие может быть описано уравнением (4-1), а константа равновесия /Сг определяется уравнением (4-2) [c.243]

Взаимодействие пептидов и белков с их окружением (гормон — рецептор, фермент — субстрат) приводит к конформационным изменениям участвующих молекул, которые можно проследить спектроскопически так же, как конформационные изменения, вызванные влиянием растворителей, комплексообразованием с ионами металлов или биологическими рецепторами. [c.385]

Термодинамические методы широко используются при исследовании природных и биополимеров. Вместе с тем, в отличие от обширной литературы, посвященной белкам, полипептидам и нуклеиновым кислотам, термодинамические свойства полисахаридов представлены достаточно скудно. Имеющийся обзор [81] дает некоторые общие сведения о термодинамических характеристиках полисахаридов в растворах и их взаимодействиях с ионами металлов. Термодинамические характеристики комплексообразования иода с полисахаридами существенно расширяют представления о процессах кооперативного взаимодействия. [c.37]

Рассмотренные выше белки расположены таким образом, чтобы продемонстрировать различные аспекты структуры и функции. Эта классификация в известной степени произвольна. Так, читатель может принять во внимание, что гемоглобин и мышечные белки могут рассматриваться в разделе белок-белковых взаимодействий, тропонин С —как белок, связывающий ион металла, а миозин — как белок, претерпевающий посттрансляционное метилирование. Белки можно изучать в нескольких аспектах, включая биосинтез, структуру, взаимодействия и биологическую роль. Любая попытка их классификации будет, по-видимому, лишь частично успешной, однако она дает возможность выдвинуть на передний край сходства и различия. Рассмотренные белки охватывают очень широкую область, вследствие чего описания являются вынужденно краткими. Рекомендуем читателю обратиться к цитированным обзорам. [c.579]

Эти особенности выражают напряжения, которым подвергается ион металла в результате многоточечного взаимодействия с аминокислотными остатками, определяемого конформационной структурой белка. Необычное расположение лигандов задает направленную геометрию комплекса. Напряжение создается совместно и металлом и лигандами. Взаимодействие металл — лиганд в металлоферментах сходно с взаимодействием активных групп Гис, Сер, Тир, — ЗН ряда ферментов с протонами, являющимися простейшими катионами. [c.416]

При переходе от молекулярных систем к надмолекулярным структурам живых клеток и организмов мы встречаемся со специфическими проблемами физики конденсированных сред. Биологические мембраны, сократительные системы, любые клеточные структуры имеют высоко специализированное гетерогенное строение. Во всех функциональных надмолекулярных структурах определяющую роль играют белки, взаимодействующие с другими органическими молекулами (например, с липидами в мембранах) и с различными ионами, начиная с малых ионов щелочных и щелочноземельных металлов. В гетерогенных надмолекулярных системах реализуется специальное динамическое поведение, ответственное в конечном счете за важнейшие явления жизнедеятельности. Это поведение определяется особым состоянием биологических надмолекулярных систем. Мембраны имеют жидкое или жидкокристаллическое строение, белки плавают в липидном море . Сократительные белковые системы, ответственные за превращение химической энергии (запасенной преимущественно в АТФ) в механическую работу, т. е. системы механохимические, построены из различных фибриллярных белков, взаимодействующих друг с другом. Естественно, что внутримолекулярная и молекулярная подвижность, т. е. конформацион-ные движения, играют главную роль в динамике надмолекулярных структур. В конечном счете электронно-конформационные или ионно-конформационные взаимодействия лежат в основе всей клеточной динамики. [c.611]

Необходимо отметить, что химия нуклеиновых кислот, как и всякая химия высокомолекулярных веществ, имеет ряд существен ных отличий от химии соответствующих мономерных компонентов. Уже нуклеозиды и нуклеотиды являются полифункциональными соединениями, хотя различие в реакционной способности определенных группировок, входящих в состав четырех обычных типов нуклеотидных звеньев, сравнительно невелико. Полинуклеотиды представляют собой гигантские молекулы с множеством реакционных центров. Особые сложности в химию нуклеиновых кислот вносят следующие обстоятельства. Реакционная способность отдельных группировок в нуклеотидных звеньях зависит не только от условий реакции (растворителя, pH, температуры и т. д.), но и от наличия и характера взаимодействия отдельных звеньев друг с другом (в одной и той же цепи и на комплементарном участке в двухспиральных двухцепочечных молекулах), а также взаимодействия с молекулами белков, ионами металлов и т. д. Все эти взаимодействия, как правило, кооперативны, т. е. нелинейно изменяются при изменении условий реакции. Модификация одного из звеньев полинуклеотидной цепи приводит к изменению характера и силы взаимодействия этого звена с соседними звеньями (или с молекулой белка в случае нуклеопротеидов), что в конечном счете сказывается на реакционной способности звеньев на обширных участках полинуклеотидной цепи. [c.15]

КИСЛОТ, обычно участвующих в координации ионов металлов в белках. Длины связей приведены в табл. 4 и в основном заимствованы из обширного обзора Фримана [77], Это сравнение служит иллюстрацией изменений длин связей металл —лиганд в зависимости от ионного радиуса металла и изменений геометрии взаимодействия ионов металлов с имидазольным кольцом. Дополнительные сведения приведены для сравнения, чтобы охарактеризовать другие малые различия в геометрии, которые обнаруживаются в комплексах металлов с аминокислотами. Координационные соединения аминокислот с катионами Мп(П) [77а] или лантани-дов(1П) почти неизвестны. [c.28]

Многие биологические координационные соединения являются белками они обсуждены в частях II—VI. Часть II начинается с систематического рассмотрения (гл. 4) данных о комплексах металлов с мономерами белков — аминокислотами и простыми олигопептидами. Затем следует обзор некоторых встречающихся в природе олигопептидов, которые в организмах обычно связываются с железом (гл. 5) и со щелочными металлами (гл. 6). Некоторые из этих веществ — олигопептиды, а другие — нет, но координационные свойства этих пептидных и непептидных соединений во многом сходны. В гл. 7 рассматривается взаимодействие ионов металлов с белками, для того чтобы продемонстрировать типы координационных центров макромолекул, с которыми могут связываться ионы металлов. [c.9]

Трудности, связанные со сравнением констант устойчивости комплексов с белками и модельными соединениями, были наглядно показаны также при исследовании миоглобина кашалота [109, ПО] и альбумина бычьей сыворотки [111, 112]. Отсутствие данных о константах устойчивости комплексов ионов металлов с малыми пептидами, содержащими координирующие боковые цепи (т. е. гистидин, лизин или остатки глутаминовой кислоты), очень задерживает понимание более сложных взаимодействий ионов металлов с белками. [c.126]

Взаимодействия ионов металлов с белками, естественно, отличаются от взаимодействий ионов металлов с аминокислотами и пептидами, поскольку в белках группы а-ННг и а-СООН длинных полипептидных цепей разделены ковалентными связями ряда расположенных между ними остатков. Эти взаимодействия отличаются также из-за влияния конформационного состояния пептидной цепи, в результате которого потенциальное место присоединения может блокироваться, а удаленная боковая цепь может оказаться в подходящем месте для образования хелатного кольца. Примерами подходящего расположения боковой цепи лиганда, делающего возможным образование прочного хелата со специфическим ионом металла, могут служить металлопротеины и металлоферменты, в которых сильное взаимодействие между металлом и белком играет решающую и специфическую биологическую роль. Металлопротеины и металлоферменты будут рассмотрены в последующих главах. В этой главе в основном будет обсуждено поведение белков in vitro в присутствии ионов металлов, с которыми они ие обязательно реагируют в природе. Биологическая функция двойных и других описанных здесь комплексов металлов с белками не известна, за исключением комплексов ио а меди (И) с альбумином и ионов цинка с инсулином, для которых было постулировано участие в транспорте и хранении соответственно. [c.274]

Изучение металлоферментов важно для дальнейшего проникновения в физику ферментативного катализа. Область белка, взаимодействующая с ионом металла в активном центре, представляет собой полидентатный лиганд, образуя несколько координационных связей с металлом. Это справедливо для кофакторов — ионов металлов, но не для простетической группы гема в НЬ и МЬ, в которой такая связь одна. Благодаря мягкости -электронной оболочки, ее большей деформируемости, чем з- и р-обо-лочки, она приобретает напряженное, энтатическое состояние в активном центре (Уильямс и Валли). Это проявляется в от личии электронных свойств переходных металлов в ферментах от этих свойств в модельных низкомолекулярных соединениях. Разнятся спектры ЭПР, спектры поглощения и т. д. [c.218]

Интерес к изучению неопецифических взаимодействий металлов с белками возник исторически в связи с использованием ионов металлов для очистки белков на основании известных эффектов ингибирования ионами металлов некоторых ферментов, а также возможности того, что неспецифические комплексы ионов металлов с белками послужат моделями металлопротеинов. Учитывая специфичность окружения иона металла в металлопротеинах [I], в данной главе, посвященной исследованию неспецифических взаимодействий ионов металлов с белками, будут главным обра- [c.274]

Вильямс Р. Дж. П. Избирательное взаимодействие ионов металлов и функциональных групп белков. V Межд. Биох. Конгр., Симп. 4, Изд-во АН СССР, 1962. [c.284]

Бионеорганическая химия, возникшая на стыке неорганической химии и биологии, занимается исследованием роли металлов, их соединений, изучением молекулярных особенностей и физико-химических закономерностей процессов взаимодействия ионов металлов с биолигандами (белками, в том числе ферментами, витаминами, нуклеиновыми кислотами, гормонами, лекарственными препаратами и др.) как in vivo, так и in vitro. [c.171]

Участие минеральных веществ в формировании третичной и четвертичной структуры биополимеров. Наиболее фундаментальный механизм участия минеральных соединений в процессах жизнедеятельности связан прежде всего с их способностью соединяться с высокомолекулярньпуга веществами—белками и нуклеиновыми кислотами. В результате указанного взаимодействия ионы металлов наряду с другими факторами обеспечивают поддержание определенной пространственной конфигурации биополимеров, которая далеко не безразлична для проявления биологической активности макромолекул. Таким образом, нормальное осуществление белками ферментативной, гормональной и других функций, беспрепятственная реализация информации, заключенной в нуклеиновых кислотах, образование надмолекулярных комплексов, формирование субклеточных частиц и т. п, немыслимы без участия катионов и анионов. [c.435]

Эти процессы приводят к образованию рацемических смесей. Однако считается, что при спонтанной кристаллизации происходило разделение смесн. Наиболее вероятно, что разделение проходило случайным образом. Видимо, определяющую роль в разделении оптически активных соединений путем селективного комплексоебразования одного определенного стереоизомера играли минералы, как, например, природные асимметричные кристаллы кварца, и ионы металлов. В конце К01Щ0В, стереоселективная полимеризация олефинов на поверхности металлов (катализаторы Циглера — Натта) представляет собой хорощо изученный промышленный процесс для получения изотактических полимеров. Известно также, что связывание ионов металлов весьма важно для многих биохимических превращений. Такое связывание существенно для поддержания нативной структуры нуклеиновых кислот и многих белков и ферментов. Процесс отбора оптических изомеров мог происходить вследствие других физических явлений, например взаимодействие с радиоактивными элементами, радиация или космические лучи. Недавно проведенные эксперименты с стронцием-90 показывают, что D-ти-роэин быстрее разрушается, чем природный L-изомер. Весьма заманчиво привлечь эти факторы для объяснения происхождения диссимметричности в процессах жизнедеятельности. [c.186]

В заключение отметим, что для изучения тепловых эффектов процессов денатурации белков и нуклеиновых кислот и взаимодействия этих биополимеров с ионами металлов и гидроксония в последнее время щироко и успешно применяется микрокалори-метрия. Тепловые эффекты этих процессов довольно малы. Так, теплота денатурации (т. е. перехода спираль—клубок) ДНК составляет около 4,0 ккал на моль мономерных единиц. Поскольку исследования обычно проводятся при концентрациях биополимеров порядка 10 М (в расчете на мономерные единицы), а объемы составляют 1—2 мл, измеряемые теплоты крайне малы (де- [c.47]

Свыше 90% всей массы клетки приходится на долю воды. Молекулы воды взаимодействуют с ионами металлов, образуя акваионы. Одна из наиболее характерных особенностей живых систем — это образование макромолекул — биополимеров. Существуют три наиболее важных типа биополимеров полисахариды, белки и нуклеиновые кислоты. [c.563]

В полиамфолитах и, следовательно, в биополимерах возможно образование солевых связей между катионными и анионными группами в одной цепи или в разных цепях. Исследования строения и свойств биополимеров обязательно должны учитывать их полиамфолитную природу, а, значит, pH и ионную силу среды. Структура нативных (т. е. биологически функциональных) молекул белков и нуклеиновых кислот в значительной мере определяется электростатическими, ионными, взаимодействиями. Не менее важны взаимодействия с малыми ионами окружающей среды. Взаимодействие белков с ионами К+, Na+, Са++, Mg+ определяет важнейшие биологические явления, в частности, генерацию и распространение нервного импульса и мышечное сокращение. Функциональная структура нуклеиновых кислот и их участие в биосинтезе белка также связаны с катионами щелочных и щелочноземельных металлов. [c.86]

В биологических системах ионы металлов образуют жомплёксы с лигандами, имеющими донорные атомы О, S и N, например с аминокислотами, белками, ферментами, нуклеиновыми кислотами, углеводами и липидами. Многие заболевания вызываются либо недостатком или избытком в организме незаменимых ионов металлов, либо попаданием в ткани токсичных веществ, опасных металлов или радиоактивных веществ. С точки зрения биохимии болезни вызываются либо несбалансированностью в организме взаимодействий ион - лиганд, либо конкуренцией чуждых для организма веществ с нормальными компонентами тканей [ 121. [c.269]

Нуклеопротеиды образуются, как правило, в результате нековалентных взаимодействий белков и нуклеиновых кислот. В связывании принимают участие электростатические и гидрофобные взаимодействия, водородные связи, а также уже упоминавшиеся с тзкинг -взаимодействия стабилизирующую роль в комплексах часто играют ионы металлов и другие кофакторы. [c.398]

Соли тяжелых металлов. Соли серебра, меди, ртути, цинка используются для дезинфекции и антисептики. Так, ионы серебра и меди преципитируют белки, а ионы ртути взаимодействуют с суль-фгидрильными (8Н—) группами белков, блокируя их. [c.433]

Шульман н сотр. [ИЗ—115] исследовали активный центр карбоксипептидазы А путем измерения релаксации малых молекул, связанных с этим ферментом. Карбоксипептидаза является протео-литическим металлсодержащим ферментом, который катализирует расщепление С-концевой пептидной связи в пептидах и белках. Она имеет молекулярную массу 34600 и содержит 1 атом цинка на молекулу, который обусловливает каталитическую активность, но фермент остается активным при замене 20 + на ионы Мп + или Со2+ [116]. Кристаллическая структура фермента известна [117, 118]. С атомом металла координированы три белковых лиганда, и имеются свободные положения по меньшей мере еще для двух лигандов. Связывание растворителя (НгО) [ИЗ], ингибиторов [114] или фторид-иона [115] на активном центре Мп2+-фермента влияет на релаксацию связанных ядер не только потому, что белок имеет длинное время корреляции, но также вследствие наличия парамагнитного иона металла. Уширение резонансных сигналов растворителя было объяснено тем, что одна молекула воды связывается с ионом Мп2+. Как следует из измерения уширения пиков метильных или метиленовых протонов конкурирующих ингибиторов — индо-лилуксусной, г/7ег-бутилуксусной, бромуксусной и метоюсиуксус-ной кислот — и одновременного определения времен корреляции взаимодействия протонов ингибитора с металлом, релаксация определяется главным образом временем обмена комплекса белок — ингибитор. Используя известные константы Михаэлиса — Ментен и эти данные, можно определить константы скорости всех отдельных стадий реакции фермента с субстратом. [c.393]

Такая картина наблюдалась для модельного пептида A NH Hj O)4O jH5 (АГТЭ) в присутствии солей, содержащих катионы щелочноземельных металлов, и солей с большими органическими анионами. Имеются веские аргументы в пользу существования прямых ионных взаимодействий такого типа с белками ("связывание ионов") [130, 185, 199, 244]. Расположение анионов в ряду по эффективности связывания с белками сходно с их расположением в рядах по солевым эффектам в случае модельного пептида [c.35]

Способность белков связывать ионы водорода, о которой птла речь выше, отражает их общую способность взаимодействовать с неболглпими ионами. Такие взаимодействия имеют важное физиологическое значение. Многие ферменты, например, проявляют каталитическую актишюсть только при условии, если в состав их молекул входят ионы двухва.пентных металлов , перенос ионов в крови осуществляется главным образом белками (в частности, сывороточным альбумином) и т. д. [c.73]

Специфичность функционирования нуклеиновых кислот и нуклеотидкоферментов определяется реакционной способностью нуклеозидных звеньев и в первую очередь входящих в их состав гетероциклических оснований. При этом реакционную способность следует понимать в самом щироком смысле, имея в виду не только взаимодействия, приводящие к образованию или разрыву ковалентных связей, но и взаимодействия иных типов — с соседними основаниями в той же полинуклеотидной цепи или с комплементарными основаниями другого полинуклеотида, с белками (гистонами, белками вирусной оболочки, ферментами нуклеинового обмена и т. д.), ионами металлов и т. д. [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология