Глобулярные растворимые

Глобулярные белки включают гормоны, ферменты и транспортные белки. Все они двигаются внутри клетки нли переносятся кровью. Такой тип передвижения предполагает растворимость в воде. Поэтому в глобулярных структурах гидрофобные неполярные группы находятся внутри, а ионные полярные — снаружи. [c.453]

Альбумины и глобулины. Эти белки относятся к белкам, широко распространенным в органах и тканях животных. Наиболее богаты ими белки сыворотки крови, молока, яичный белок, мышцы и др. В плазме крови человека в норме содержится около 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины—это глобулярные белки, различающиеся по растворимости (табл. 1.6). [c.73]

Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

Обе стадии невозможно отделить одну от другой. Сущность тепловой денатурации можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка, как известно, состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков происходит усиленное движение полипептидных цепей или их складок, что вызывает разрыв непрочных связей между ними. В результате этого наблюдается развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных радикалов, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность, а следовательно, и растворимость. [c.370]

Для хроматографического фракционирования смеси молекул, не сильно различающихся по своим массам, следует ориентироваться на линейный участок графика селективности, так чтобы для крайних значений молекулярных масс разделяемой смеси веществ значения оставались в интервале 0,2—0,8. То же самое относится и к определению самих молекулярных масс методом гель-фильт-рации. Впрочем, если это определение ведут в денатурирующем буфере (6 М раствор гуанидинхлорида), то надо учесть, что благодаря рыхлой упаковке денатурированных биополимеров вся область фракционирования смещается в сторону меньших значений молекулярных масс, чем те, которые приведены в таблицах для нативных глобулярных белков. Коррекцию на деформацию (и изменение размеров) белков следует вводить и в случае использования детергентов, применяемых для улучшения растворимости. Детергенты разворачивают белковые глобулы, увеличивая их эффективные размеры, и, кроме того, связываются с белками, что приводит иногда к заметному увеличению массы. [c.134]

С растворимыми белками ситуация более сложна, но и в этом случае цепь может складываться по-разно му здесь также происходит соответствующая перестройка системы водородных связей и гидрофобных взаимодействий между боковыми группами. Одни конформации, в принципе возможные для глобулярного белка, более устойчивы, чем другие, и обычно белок принимает одну из энергетически наиболее выгодных конформаций. Не исключено, одпако, и наличие других конформаций с почти той же энергией. Отсюда следует, что многие белки могут почти беспрепятственно переходить из одной конформации в другую — этот факт имеет очень большое биологическое значение. [c.105]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

Согласно новым представлениям белки делятся на две морфологически различные группы — глобулярные и фибриллярные белки. К первым относятся кристаллические, в большей или меньшей степени растворимые в воде или солевых растворах вещества, молекулы которых по форме напоминают uiap, эллипсоид вращения, цилиндр или диск. Примерами таких белков могут служить гемоглобин и миогло-бин. Выводы о форме их молекул сделаны на основании вискозиметри-ческих, рентгенографических, осмометрическнх измерений и электронной микроскопии. [c.396]

Ранее (разд. Л.7) мы рассмотрели расшепление яичного белка, сваренного вкрутую, который являлся денатурированным альбумином. Альбумин — глобулярный белок, растворимый в воде и жидкостях организма. При нагревании в растворе он денатурирует и осаждается в виде белой желеобразной массы. Вы исследуете действие на 2%-ный раствор альбумина следующих факторов [c.457]

Фибриллярные белки не растворимы в воде, а глобулярные растворяются в воде или водных растворах кислот, щелочей или солей. Из-за большого размера молекул эти растворы - коллоидные. [c.271]

При предельных значениях pH молекула белка начинает разматываться и, как говорят, теряет свои естественные свойства. Этот процесс может быть либо обратимым, либо необратимым в зависимости от природы белка и его обработки. Денатурация (потеря естественных свойств) часто необратима, так как она сопровождается значительным уменьшением растворимости, и белок осаждается из раствора. Белки можно также денатурировать нагреванием, даже при нейтральных pH, либо добавлением мочевины (НгЫ)2С0 или других веществ, которые ослабляют связи, удерживающие белок в глобулярной форме. [c.603]

Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют струкпурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. Сравните форму молекул и растворимость в воде этих двух классов белков. Почему растворимость в воде для фибриллярных белков часто так сильно отличается от растпоримости в воде глобулярных белков [c.457]

Глобулярные белки Белки, молекулы котс ых свернуты в шарообразную структуру. Такие белки растворимы в воде, так как их полярные группы обращены наружу, а неполярные спрятаны внутрь глобулы [c.544]

Функциональный аппарат клеток состоит в основном из ферментов. Сотни ферментов удалось выделить из живых клеток, очистить и получить в кристаллическом виде. Многие другие обнаруживаются только по их каталитическому действию и в чистом виде пока не выделены. Большинство известных в настоящее время ферментов представляет собой растворимые глобулярные белки, однако каталитическими свойствами могут обладать и структурные белки клетки. Так, актин и миозин совместно катализируют гидролиз АТР (гл. 4, разд. Е). (Следует, однако, заметить, что пока неясно, как эта ферментативная реакция сопряжена с сокращением мышечных волокон.) [c.5]

На различии в растворимости и строении молекулы основано подразделение белков на глобулярные и фибриллярные. [c.344]

Со времени зарождения белковой химии принято деление глобулярных белков на альбумины, глобулины, гистоны, проламины, протамины, глу-телины. Оно основано на более или менее выраженных различиях в растворимости, распределении зарядов и аминокислотном составе отдельных белков. [c.344]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

Каких-либо принципиальных особенностей первичных структур рибосомных белков по сравнению с обычными растворимыми глобулярными белками отмечено не было. Большинство последователь- [c.94]

Таким образом, рибосомные белки не отличаются принципиально от обычных растворимых глобулярных белков по своей компактности и общей степени свернутости полипептидной цепи во вторичные и третичные структуры. Компактность некоторых рибосомных белков в сравнении с рядом обычных растворимых глобулярных белков, в терминах их радиусов инерции, демонстрируется на рис. 55. На рис. 56, а дан спектр кругового дихроизма одного из рибосомных белков . o/i-S15—, показывающий высокую долю вторичной структуры (а-спиралей) в нем. На рис. 56,6 дан спектр ядерного протонного магнитного резонанса этого же белка, из которого видно суще- [c.95]

Уже давно было отмечено, что свободные полирибосомы продуцируют в основном водорастворимые белки для внутренних потребностей самой цитоплазмы, в то время как мембраносвязанные частицы синтезируют либо белки для мембран, либо секреторные белки, выводимые через мембраны из клетки. Очевидно, что растворимые цитоплазматические белки, синтезируемые на свободных полирибосомах, сворачиваются по мере выхода из рибосомы в водном окружении, в результате формируя типичную глобулярную структуру с гидрофобным ядром внутри и более или менее полярной поверхностью. В то же время, синтез белков на мембраносвязанных рибосома х приводит к тому, что растущий пептид вводится в контакт с гидрофобным окружением липидного бислоя мембраны, и значит, должен сворачиваться, по крайней [c.274]

Глобулярные белки (сферопротешы) Полипептидные цепи, образующие клубки меньшая часть их состоит из простых аминокислотных остатков в большинстве случаев растворимы в воде [c.211]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

Водородный показатель рН о, устанавливающийся в растворе чистого белка, характеризует изоионную точку. Очень часто она близка к изоэлектрической. Различие между ними увеличивается, если снижается концентрация белка, так как изоэлектрическая точка не зависит от концентрации полиэлектролита. В изоэлектрической точке электростатическое притяжение между противоположно заряженными частями макромолекул глобулярных белков выражается всего сильнее. В таком состоянии макромолекулы стремятся принять наиболее плотную клубковую упаковку, и растворимость их становится минимальной. Так как в достаточно концентрированных растворах изоионная точка близка к изоэлектрической, то тщательной очисткой раствора от примесных электролитов можно выделить белок из раствора. Для этой цели удобен метод электродиализа. [c.215]

При денатурации нарушаются форма и размеры молекул изменяется удельная оптическая активность белков увеличивается в>гЗкость растворов, так как глобулярная форма белков раскручивается с образованием ыитепидных молекул уменьшается растворимость белков и степень набухания происходит снятие с коллоидных частиц электрического заряда и др. [c.209]

S —S-— между двумя ветвями полипептидной цепи. Действие кислот и щелочей, повышение температуры приводит к нарушению TpexMopfioH структуры. В этом случае говорят о денатурации белка. Глобулярные белки растворимы в воде и легко денатурируют. [c.732]

Для фракционирования белковых смесей, находящихся в растворе, широкое применение получили методы дробного осаждения, основанные на изменении растворимости белков в присутствии растворов солей и органических растворителей. При фракционировании солями чаще всего используют сернокислый аммоний, позволяющий создавать высокую ионную силу раствора при низкой температуре, а из органических растворителей — этиловый спирт и ацетон. На различиях в растворимости белков основано и изоэлектрическое осаждение, достигаемое за счет минимальной растворимости глобулярных белков в изоэлектричес-кой точке. В последние годы для фракционирования белков все чаще находят применение центрифугирование, избирательная адсорбция, различные виды хроматографии и электрофореза. [c.88]

При анализе проблемы растворимости в работе [32] исходили из модели надмолекулярной структуры, развитой в работах [92,93], в которых надмоле-ку лярная структура аморфных полимеров моделируется в виде глобул, причем в этих работах сделана попытка обосновать отсутствие большого периода при малоугловом рентгеновском рассеянии. Принято также, rгo каждая глобула состоит из глобул-макромолекул [4,102]. Полагая, что те и другие глобулы связаны дру г с другом поясками связи, рассмотрим наиболее характерный элементарный акт растюрения, те. распада частиц до отдельных глобулярных макромолекул, который схематически изображен на рис.91. [c.334]

Критерий растворимости (345) справедлив для случая изотропных аморфных полимеров, имеющих глобулярную надмолек> лярн ю структуру.Кроме того, данный критерий не учитывает влияние степени полимеризации полимера на растворимость, хотя известно, что оно может быть существенным при пере.ходе к большим молекулярным массам. В работе (95] сделана попытка учесть влияние типа надмоле улярной структуры и степени полимеризации полимеров на его растворимость, а также установить связь межд> параметрами теории Флори-Хаггинса и химическим строением полимера и растворителя. [c.346]

Разделение на основе различной растворимости относится к наиболее старым методам выделения и очистки белков. При изозлектрическом осаждении разделение достигается благодаря минимальной растворимости глобулярного белка в изоэлект-рической точке (ИЭТ). Следует обратить внимание, что ИЭТ белков помимо прочего зависит от ионной силы раствора. ИЭТ некоторых белков приведены в табл. 3-6. [c.346]

Таким образом, даже если полимер имеет глобулярную надмолекуляр-струкг1 ру, условие его растворимости зависит от степени полимериза-Чтобы выполнялось условие растворимости в виде вьфажения (348), ходимо выполнить приведение всех систем полимер - растворитель по ад.чяриым весам, т.е. записать критерий растворимости как [c.349]

Лигнин - это органический гетероцепной кислородсодержащий полимер, НС в отличие от полисахаридов, относящихся к полиацеталями, у лигнина отсутствует единый тип связи между мономерными звеньями. Наряду с углерод-кислородными (простыми эфирными) связями С-О-С присутствуют и углерод-углеродные связи С-С между звеньями, характерные для карбоцепных полимеров. В структурных единицах лигнина содержатся различные полярные группы и в том числе способные к ионизации (кислые) фенольные гидроксилы и в небольшом числе карбоксильные группы, вследствие чего лигнин является полярным полимером, проявляющим свойства попиэлектролита. Лигнин - аморфный полимер, как природный, так и выделенный. Из-за высокой степени разветвленности макромолекулы выделенных растворимых лигнинов имеют глобулярную форму и такие препараты представляют собой порошки. В лигнине, благодаря наличию большого числа гидроксильных и других полярных групп, значительно развиты водородные связи (внутри- и межмолекулярные). [c.365]

Следовательно, условие растворимости полимеров с фибриллярной стру к-рой более жесткое, чем с глобулярной. Действует тот же критерий, но с ньшим коэффициентом 2рф = 1,125 [c.351]

Многие фибриллярные белки в отличие от глобулярных плохо поддаются растворению, что также рассматривалось в качестве одной из основ для разделения белков на два класса. Растворимые фибриллярные белки, такие как миозин, проколлаген (растворимая часть коллагена), характеризуются чрезвычайно высокой асимметрией молекул. Молекула миозина ведет себя в растворе как жесткая палочка длиной около 2000 А и толщиной всего лишь 24 А. Молекула проколлагена имеет длину около 2500—3000 А, а толщину 12 А. Такая форма молекул несов местима с хаотическим закручиванием цепей. Ясно, что цепи в таких молекулах имеют приблизительно вытянутую форму и в полеречн ике молекулы умещается либо несколько цепей, либо несколько их фрагментов. [c.542]

Глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах и обладают шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения). Компактная структура возникает прн определенном сворачивании полипептидной цепи в основе такой структуры, по существу, лежит гидрофобное взаимодействие неполярных боковых цепей аминокислот. Помимо этого во взаимодействии отдельных участков цепн играют роль водородные связи и в некоторой степени ионные связи. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией иа поверхностн глобулы заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной оболочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. К глобулярным белкам относятся все ферменты и, за исключением структурных, большинство других биологически активных белков. [c.344]

В изоэлектрической точке белковая молекула представляет собой цвиттер-иои, т. е. положительные и отрицательные заряды в молекуле взаимно уравновешиваются и суммарный заряд молекулы равен нулю растворимость и гидратация минимальны, отсутствует движение в электрическом поле. Изоэлектрическая точка может быть определена из кривой титрования, отражающей суммарное состояние ионизации молекулы. В случае глобулярных белков ионизируемые группы преимущественно локализова-, ны иа поверхности молекулы. Группы, находящиеся внутри или принимаю- щие участие в образовании водородных связей, могут быть зарегистрированы титрованием после денатурации. Кроме того, изоэлектрическая точка( может быть установлена путем определения минимума растворимости й [c.356]

Исследование ультраструктуры глютенинов с помощью электронной микроскопии обнаруживает существование фибрилл, ламелл и глобулярных агрегатов [143]. Наблюдались фибриллы диаметром 100—200 А, которые образуют компактную сеть [55]. Разнородность ультраструктуры особенно наглядно продемонстрирована в исследованиях Лефебвра и др. [127]. Они наблюдали два крупных типа субъединиц субмикроскопической структуры, очень непохожих друг на друга одни, близкие к глиадинам (гладкие на вид), а другие, еще более приближающиеся к растворимым белкам, фибриллярного вида, иногда соединенные с гранулами. Кроме того, им удалось в глютениновой фракции различить более или менее деградированные фрагменты мембраны и эндоплазматической сети (ретикулума). Эти наблюдения [c.218]

Белки подразделяются на два больших класса фибриллярные белки, нерастворимые в воде, и глобулярные белкк, растворимые в воде или водных растворах кислот, оснований или солей. (Из-за большого размера моле- [c.1052]

Повторное свертывание белков, обработанных ферментами, обычно невозможно. Если белки подвергались ферментативному воздействию in vivo, их безошибочное повторное свертывание часто становится невозможным. Примером такого белка является коллаген. Одна из многих проблем повторного свертывания коллагена в условиях in vitro состоит в несовпадении взаимного расположения трех цепей, которые должны при взаимодействии образовывать триплетную спиральную молекулу (рис. 5.6). В случае in vivo проб- лема снимается обработкой растворимого предшественника коллагена перед его выделением. Глобулярные образования на обоих концах каждой полипептидной цепи обеспечивают правильное расположение вытянутых участков трех цепей коллагена относительно друг друга (рис. 4.4). [c.183]

Растворы защищенных колловдов. Защищенные коллоиды являются комбинированными препаратами, состоящими из малоустойчивого (собственно коллоидного) компонентов, например серебра в коллоидном раздроблении, и сильно лиофильного высокомолекулярного вещества, обусловливающего растворимость и устойчивость всей системы в целом. Связь между лио- фобным и лиофильным компонентами препарата достигается обычно за счет адсорбции одного вещества другим. При глобулярной форме макромолекул высокомолекулярного соединения лиофобная частица часто покрывается (сплошь или локально) оболочкой из лиофильных макромолекул и таким образом лио-филизируется сама. При фибриллярной (нитевидной) форме макромолекул высокомолекулярного соединения последние адсорбируют одну или несколько лиофобных частиц. Иногда в построении частицы защищенного коллоида принимает участие несколько нитевидных макромолекул высокомолекулярного соединения, связанных несколькими лиофобными частицами в агрегаты, имеющие форму растрепанных пучков или клубков большого размера. [c.187]

Кератин — сложный белок. Прп разрыве дисульфидных связей в результате окисления или восстановления получается растворимое вещество, из которого можно выделить две фракции — бедную и богатую серой. Первая состоит из фибриллярных, вторая — из глобулярных молекул. Вероятно, глобулярные молекулы служат сшивками в кератиновых волокнах. Структурная единица волокна есть цилиндрическая микрофибрилла диаметром коло 7,5 нм, построенная из белков с малым содержанием серы. На рис. 4.29 показана гипотетическая модель волокна а-керати-на. Регулярно уложенные участки являются а-спиралями, скрученными попарно. Белок гетерогенен и состоит из двух главных компонент в отношении 2 1. Отдельные молекулы могут располагаться либо последовательно (рис. 4.29,6, в), либо параллель-ло друг другу (рис. 4.29, г). Опыт дает большие периоды вдоль волокна, равные 20 нм, что согласуется с моделями рис. 4,29, виг, во не 4.29, б. [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология