Яичный альбумин структура

Необратимое осаждение белков, называемое денатурацией, происходит под действием тепла, сильных кислот или оснований или различных других агентов. Коагуляция яичного белка при нагревании — пример денатурации белка яичного альбумина. Крайняя легкость денатурации многих белков очень затрудняет их изучение. Денатурация вызывает глубокие изменения в белке и полностью уничтожает их физиологическую активность. (По-видимому, денатурация вызывает изменения во вторичной структуре белков, разд. 37.16). [c.1053]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

Разрушение природной (нативной) макроструктуры белка называется денатурацией. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой, так называемая ренатурация, если, она приводит к легко восстанавливаемому изменению в структуре. Необратимая денатурация часто происходит при тепловом воздействии (например свертывание яичного альбумина при варке яиц), У денатурированных белков снижается растворимость, а главное — исчезает биологическая активность. [c.372]

Развитие пространственной структуры геля яичного альбумина (pH > 10) представлено на рис. 44. Прочность возникает сразу же, достигая максимального значения в течение малого промежутка времени, а затем происходит самопроизвольное плавление геля, которое сопровождается выделением аммиака. Из рис. 45 видно, что в щелочной области процесс гелеобразования также сопровождается конформационными превращениями молекул яичного альбумина — удельное оптическое вращение увеличивается до определенного значения и далее не изменяется. Плавление геля не сопровождается дальнейшим изменением удельного оптического вращения. Исследование концентрационной зависимости максимальной прочности структур в растворах яичного альбумина показало, что минимальная концентрация белка, способная образовать пространственную структуру, при pH < 3 больше 2 г/100 а при pH > 10 больше 3,5 г/100 мл. Результаты представлены на рис. 46, из которого видно, что кривая зависимости Р/ от концентрации имеет параболический вид. [c.127]

Для выяснения типа структуры геля яичного альбумина исследовалось нарастание прочности после механического разрушения. Результаты приведены в табл. 12 и на рис. 47. Видно, что после повторных разрушений прочность практически полностью восстанавливается во времени. [c.128]

Для возникновения дисперсной пространственной структуры необходима определенная критическая концентрация макромолекул белка. Для водных растворов желатины она равна 1, для яичного альбумина — 2, для казеина — 15 г/100 мл (при 20° С). Различная критическая концентрация, необходимая для образования пространственных структур в разных белках, обусловлена спецификой макромолекул (их асимметрией) и спецификой агрегатов (частиц новой лиофильной фазы), образующих структуру гелей. [c.132]

Исследование кинетики гелеобразования показало, что скорость нарастания прочности гелей тем больше, чем выше концентрация белка в системе. Эта скорость для гелей желатины наибольшая, когда макромолекулы находятся в изоэлектрическом состоянии, и уменьшается при переходе в кислую и щелочную область. Образование структур из водных растворов казеина наблюдается только при высоких pH (оптимум pH 12—13), а в водных растворах яичного альбумина — при низких значениях pH (оптимум РН<3). [c.132]

После снятия нагрузки система полностью тиксотропно восстанавливалась во времени. Большой вклад гидрофобных связей в образование трехмерной структуры яичного альбумина, вероятно, и обусловливает тиксотропность. [c.136]

В нашей работе было обнаружено, что добавление 10% салицилата натрия не вызывало понижения межфазной прочности яичного альбумина (рис. 32), как ожидалось бы в случае большого участия водородных связей в образовании двухмерных структур его адсорбционного слоя. В действительности добавление салицилата натрия приводило к небольшому ускорению образования прочного адсорбционного слоя на границе раздела фаз с маслом и воздухом. Это объясняется тем, что салицилат натрия разрушает водородные связи в глобулах яичного альбумина, глобулы разворачиваются, изменяется гидрофильно-гидрофобный баланс, который увеличивает адсорбцию. [c.207]

ПО величине мало отличнои от вязкости воды, под действием кислот, щелочей или нагревания переходят в гели. Из рис. 2 видно, что процесс гелеобразования сопровождается конформацион-ными изменениями макромолекул. При pH ниже 3 и выше 12 молекулы яичного альбумина, полипептидная цепь которых в нативном состоянии содержит примерно 30% а-спиральных участков и уложена в компактную глобулу, претерпевают глубокие конформационные изменения, приводящие к потере нативных свойств молекул и к образованию неупорядоченных клубков. Возникновение малопрочных пространственных структур гелей яичного альбумина есть результат денатурации, при которой происходит развертывание глобул яичного альбумина, уменьшение их растворимости и образование множества гидрофобных связей. [c.355]

Для выяснения типа структуры, возникающей в гелях белков, исследовалось нарастание прочности в структуре после ее механического разрушения. Из рис. 4 видно, что гели яичного альбумина полностью восстанавливают прочность, а гели желатины — частично. В гелях яичного альбумина возникает структура с низкой прочностью, подобная обычным тиксотропным коагуляционным сеткам. В гелях жела- [c.355]

Для глобулярных белков, таких, как яичный альбумин, необходимо было выяснить, не приводит ли солюбилизация углеводорода к денатурации. Для этого исследовали изменение вторичной структуры белка (методом оптического вращения) и третичной структуры (ро определению вязкости) до и после солюбилизации углеводорода в широком интервале pH. Опыты показали, что удельное оптическое вращение растворов яичного альбумина в интервале pH = 4,5— 10,5 оставалось постоянным и немного уменьшалось после введения бензола, вязкость после солюбилизации также уменьшалась вследствие понижения асимметрии молекул. Все это свидетельствует о том, что глобулы яичного альбумина после солюбилизации становятся более компактными и не происходит денатурация. Далее выяснялось Влияние солюбилизации на конформационную устойчивость яичного альбумина к тепловой и кислотно-щелочной денатурации. Оказалось, что глобулы яичного альбумина, солюбилизировавшие бензол, становятся более устойчивыми к тепловой денатурации 0,55%-ный водный раствор яичного альбумина денатурирует при 60°, а После солюбилизации углеводорода — при 70°. [c.395]

Хотя действие излучения не аналогично тепловой денатурации, все же между обоими явлениями имеется тесная связь. Давно известно, что устойчивость белков к денатурации (если последняя характеризуется снижением растворимости белков) понижается под действием ионизирующего излучения [31]. Фрике [79, 80] показал, что относительно малые дозы рентгеновских лучей (33 000 р) не вызывают немедленно заметных изменений свойств яичного альбумина, но они ускоряют тепловую денатурацию. Результаты его работы показывают, что образование разрывов в полипептидных цепях может быть обнаружено только при повышении температуры, когда процесс развертывания специфической белковой структуры происходит с повышенной скоростью. Существование скрытых разрывов подтверждается низкой энергией активации этого процесса. Процесс развертывания сопровождается выигрышем энтропии меньшим, чем [c.229]

Для гидратации белка наибольшее значение имеют пептидные связи, за счет которых притягивается примерно /3 всей гидрата-ционной воды. В общем частицы гидрофильных коллоидов связывают значительные количества воды так, 1 г сухого крахмала при растворении связывает 0,18 г воды, 1 г яичного альбумина (белка) — 0,35 г воды, 1 г карбоксигемоглобина — 0,353 г воды. Связанная полярными группами вода приобретает новые качества, приближающие ее к твердому веществу ее молекулы имеют уплотненное расположение, свойства воды как растворителя понижены, она не замерзает при низких температурах и т. п. В свою очередь, гидратированное вещество также приобретает иные свойства повышается его устойчивость в растворе, уменьшается скорость диффузии и др. Вязкость и скорость образования внутренних структур в этих растворах значительно выше, чем в коллоидных. [c.174]

Еще несколько лет назад полагали, что а-спирали вторичных структур белка соединяются сбок о бок , одна рядом с другой — субъединица белка здесь представляет собой пласт полипептидных спиралей, а не кабель или пучок. Пласты наслаиваются один на другой, соединяясь в основном водородными связями, и образуют сферическую макроструктуру (ее часто называют глобулой или макроглобулой). Так, по Пальмеру, яичный альбумин состоит из четырех пластов субъедцгшп, в каждом из которых находится по 96 аминокислотных остатков, расположенных в восьми полипептидных цепочках по 12 аминокислот (рис. 85). Пласты обращены друг к другу своими гидрофобными либо гидрофильными частями. [c.202]

ДЕНАТУРАЦИЯ. Макроструктура белка определяется весьма хрупким равновесием между различными силами притяжения и отталкивания, которые действуют между этим биополимером и окружающей его водной средой. Стоит только нарушить это равновесие, как вся структурная организация полипептида, кроме первичной, исчезнет ппыми словами, произойдет денатурация. В зависимости от степени нарушения структуры и от природы белка денатурация может быть либо обратимой, либо необратимой. Классическим примером необратимой денатурации является коагуляция яичиого белка при варке яиц, когда яичный альбумин (белок) претерпевает тепловую денатурацию. [c.412]

Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рибонуклеазы и сывороточного альбумина. В таблице приведены ван-дер-ваальсовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул ли-зоцим— 12 526,9 А , яичный альбумин — 38 632,72 А , термолизин — 36 688,7 А , рибонуклеаза — 12 071,0 А , сывороточный альбумин— 58 105,65 А . Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14 277, 42 791 и 64 427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31 1,27 и.1,27 г/см . Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки к равны для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690. Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах. [c.141]

Солюбилизация углеводородов изучалась в водных растворах глобулярных белков яичного альбумина, сывороточного альбумина, 7-глобулина, лизоцима, а-кааеина, пепсина, а-химотрнпси-на, трипсина. Анализ аминокислотного состава белков позволил сделать заключение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации их глобулярной структуры. [c.22]

Сравнение данных по измерению удельного оптического вращения и дисперсии оптического вращения глобулярных белков в водных растворах и растворах, насыщенных углеводородом, позволило сделать вывод, что солюбилизированный углеводород практически не изменяет содержания спиральных структур в глобулах белков. Влияние солюбилизации углеводорода на устойчивость глобулярных белков к тепловой денатурации изучалось на примере яичного альбумина при pH 7,2, химотрипсина при pH 4,25 и 7-глобулина при pH 9,2 — по изменению удельного оптического вращения. Тепловая денатурация у-глобулина при pH 9,2 оценивалась также спектрофотометрически, а тепловая денатурация трипсина при pH 3,75 — по снижению ферментативной активности. [c.30]

Прочность геля яичного альбумина обусловлена межмолекулярными взаимодействиями, которые определяются различными типами связей водородными, гидрофобными, электростатическими. Электростатические взаимодействия между полярными группахми, возможность которых заложена в самой природе белка, в данном случае исключались, так как структуры образовывались в сильнокислой и сильнощелочной областях. Для выяснения роли водородных связей в образовании прочности структур в водных гелях яичного альбумина использовались реагенты, разрушающие их, а [c.127]

Таким образом, в гелях яичного альбумина возникает слабая структура, подобная обычным тиксотропным коагуляционным структурным сеткам, в которых частицы дисперсной фазы или агрегаты макромолекул связаны ван-дер-ваальсовьши силами, действующими между углеводородными гидрофобными группами молекул яичного альбумина при денатурации белка [301, 302]. [c.128]

Конформационные изменения и процессы взаимодействия макромолекул белков, а также характер структур, образующихся при таком взаимодействии, определяются двумя основными факторами 1) специфическими свойствами макромолекул, определяемыми линейной последовательностью аминокислотных остатков, типом спирализации и пространственной укладкой всех полипептидных цепей 2) условиями, которые могут вызвать тот или иной из разнообразных типов изменений взаимодействий, возможных при данной внутренней структуре макромолекул. Такие изменения приводят к образованию дисперсных пространственных структур либо в связи с денатурацией (яичный альбумин, казеин), либо в связи с процессом ренатурации — образованием коллагеноподобных спиралей (желатина). [c.131]

Таким образом, в гелях яичного альбумина возникает слабая структура, подобная обычным тиксотропным коагуляционным структурным сеткам, в которых частицы дисперсной фазы и агрегаты макромолекул связаны ван-дер-ваальсовыми силами. В гелях яичного альбумина коагуляционные контакты, возникающие между агрегатами макромолекул, обусловлены гидрофобными взаимодействиями в системе, в результате которых происходит слипание агрегатов но их неполярным участкам в соответствии с известными представлениями о роли структуры воды в гидрофобных взаимодействиях. [c.136]

Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов глобулярных белков на границе с воздухом. Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина, сывороточного альбумина и казеина находятся в виде глобул и большинство неполярных групп создают гидрофобные области внутри глобулы. При адсорбции белка на поверхности в результате избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения адсорбированных молекул, так как нарушается равновесие сил, стабилизи-руюш их глобулу. Ранее на возможность развертывания глобул белков на границе раздела фаз указывалось в работах Александера [42, 43, 126], Пче.чипа [151], Деборина [152]. Развертывание макромолекул на границе раздела фаз сопровождается глубокими изменениями в третичной структуре, вследствие чего большинство гидрофобных групп ориентировано к воздуху. Агрегация денатурированных макромолекул и обусловливает нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя. Возникаюш,ий при агрегации макромолекул тип структуры, образованный множеством межмолекулярных гидрофобных связей, напоминает -структуру параллельного типа. Фришем, Симхой и Эйрихом [153—155] для разбавленных растворов полимеров была разработана модель структуры адсорбционного слоя, по которой гидрофобные участки макромолекул обращены в газовую фазу, тогда как остальная часть адсорбированной макромолекулы образует как бы свободные петли и складки. Эта модель также не исключает возможности образования межмолекулярных связей, приводящих к возникновению межфазных прочных структур. [c.214]

Для исследования механизма структурообразования в водных системах желатины, яичного альбумина, казеина изучалась кинетика роста прочности пространственной структуры во времени и способность ее к обратимому восстановлению после разрушения [17], а также конформационные изменения молекул белка в этих условиях [18]. В работе использовались следующие методы для измерения прочности — метод тангенциально смещаемой пластинки Вейлера — Ребиндера [19], для исследования конформационных превращений макромолекул — поляриметрические методы (оптическое вращение и дисперсия оптического вращения). Для выяснения фазовых превращений в процессе гелеобразования желатины применялся макрокалориметр типа Кальве [20]. [c.354]

Проведенные исследования позволили предложить механизм образования пространственных структур в водных растворах белков. Гелеобразование всегда связано с конформационными изменениями макромолекул, сопровождающимися уменьшением растворимости белка, либо в связи с процессом ренатурации — образованием коллагеноподобных спиралей (желатина), либо в связи с денатурацией (яичный альбумин, казеин). В результате большого числа межмолекулярных связей из пересыщенных растворов возникают агрегаты макромолекул, т. е. частицы новой лиофильной фазы. Их накопление вызывает в дальнейшем возникновение прочных дисперсных структур. Сращивание частиц новой полимерной фазы с образованием контактов (водородных и гидрофобных связей) между ними и приводит к появлению объемной структуры геля, характеризующейся твердообразными механическими свойствами. [c.356]

Исследовался процесс структурообразования в водных растворах желатины, казеина и яичного альбумина по развитию предельного напряжения сдвигу и изменению удельного оптического-вращения. Образование пространственных структур всегда сопровождается уменьшением растворимости белковых молекул либо в связи с денатурацией (яргчный альбумин, казеин), либо в связи- с процессом ренатурации — образованием коллагеноподобных спиралей. [c.367]

Если взять белок с больщим числом углеводородных групп, например яичный альбумин, и путем тепловой денатурации водных растворов получать студни, а затем разрушать и исследовать восстанавливаемость структуры, то обнаруживается практически полная тиксотроп-ная восстанавливаемость прочности. [c.399]

В настоящее время этот метод находит применение к самым различным адсорбентам и катализаторам В случае тонкопористых и набухающих пористых (монтмориллонит , целлюлоза , кристаллический яичный альбумин ) тел результаты резко зависят от природы пара и в том и в другом случае метод принципиально неприменим. В случае тонкопористых стекол Эмметт и Сайнес нашли заметное сокращение величин 8, определенных из значений а , полученных по методу Брунауера, Эмметта и Теллера. Эти авторы приняли истинное значение полученное из изотерм адсорбции паров азота, и исправили величины в уравнении [1] для других веществ так, чтобы получалась та же величина 5. В действительности, в тонкопористых адсорбентах величина адсорбции зависит от размеров молекул благодаря тонкой структуре пор, так что формальное определение из уравнения [3] величины не соответствует емкости правильного мономолекулярного слоя, в особенности для больших молекул. Поэтому такое исправление величин о является необоснованным. [c.181]

На протяжении всей этой главы мы подчеркивали взаимосвязь между аминокислотной последовательностью, биологической активностью и видоспецифич-ностью белков. Однако характеристика белков далеко не исчерпывается их первичной структурой-так обычно называют ковалентную структуру белка и его аминокислотную последовательность. Об этом ясно свидетельствует давно и хорошо известное свойство белков, о котором мы пока не упоминали. Если раствор белка, например яичного альбумина, медленно нагревать до температуры 60-70°С, он постепенно мутнеет и наконец превращается в вязкий сгусток. [c.158]

Ионизация фенольных групп и сопровождающие ее изменения в спектре дают важные косвенные сведения о структурных различиях между раз-ньГми белками. Например , в случае яичного альбумина совершенно не наблюдается изменения спектра при типичных для таких изменений условиях. Изменения в спектре происходят только в том случае, если выдержать белок при pH—13 в течение нескольких минут. Известно, что при этих условиях в структуре белка происходят резкие изменения. Отсюда следует, что фенольныа боковые группы нативного яичного альбумина отличаются от таких же групп в других белках. Это отличие может заключаться в том, что фенольные группы яичного альбумина спрятаны внутри молекулы или по каким-то другим причинам недоступны для молекул воды или ионов гидроксила, которые необходимы для удаления способного диссоциировать протона. [c.113]

О пространственной структуре молекул ферментов известно пока мало. Считают, что количество спиральных участков в них невелико это было доказано методом рентгеноструктурного анализа для ряда белков, в частности яичного альбумина наиболее подробно — для лизоцима, а также для рибонуклеазы, а-химотрипсина. Сходные данные найдены и методом спектрополяри-метрии, например по Моффиту-Янгу (10—20—30%). Несомненно, что каждый ферментный белок обладает уникальной третичной структурой, где между спирализованными участками располагаются неспирализованные, количество которых велико и которые составляют значительную часть молекулы. Частицы многих ферментов состоят из нескольких (2—4) одинаковых субъединиц, связанных между собой различными способами (четвертичная структура). Часто они удерживаются вместе с помощью атомов металлов, коферментов. Разбавление во многих случаях приводит к диссоциации субъединиц, иногда же силы, связывающие их, более прочны и для этого требуется действие концентрированных растворов мочевины. Химотрипсин, например, находится в растворах чаще в виде димера, при разбавлении образуется мономер (Л1—23 000), а в концентрированных растворах содержится тример. Алкогольдегидрогеназа дрожжей при удалении из нее атомов цинка диссоциирует на четыре неактивные субъединицы (М = 36 000). [c.73]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология