Магнитные и спектральные свойства активного центра

МАГНИТНЫЕ И СПЕКТРАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА АКТИВНОГО ЦЕНТРА [c.384]

Выяснение способа присоединения к атому-комплексооб-разователю лигандов, имеющих несколько координационно-активных центров, составляет одну из существенных задач стереохимии комплексных соединений. Анализ условий, определяющих тот или иной способ присоединения лиганда к металлу, тесно связан с общими проблемами химической связи с двухсторонне направленным донорно-акцепторным а и л-взаимо-действием металл-лиганд, с распределением эффективного заряда по атомам комплекса, со взаимным влиянием лигандов и другими аспектами химического строения, которые обычно привлекаются при теоретической интерпретации структурных, спектральных, магнитных, химических и прочих свойств комплексных соединений. [c.185]

Для получения и сохранения неравновесных форм металлсодержащих белков и исследования их спектральных и магнитных свойств была разработана специальная техника низкотемпературного восстановления [38]. В этом методе содержащая металл простетическая группа восстанавливается в замороженном водном растворе при температуре жидкого азота с помощью радиолиза. При этом образуются термолизованные электроны. Исходные препараты представляют собой белки, активные центры которых могут существовать как в окисленной, так и в восстановленной формах. [c.71]

На основе рентгеноструктурного анализа с высоким разрешением проведено сравнение стереохимических свойств трех типов взаимодействий металл—белок. Для установления структурных и электронных факторов, ответственных за регуляцию активности иона металла, рассмотрены координационные центры металл — лиганд в белках и прослежена связь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой и биологической ролью функции иона металла. Гидро( бное взаимодействие порфиринового кольца гемоглобина и миоглобина рассмотрено по данным измерений магнитной восприимчивости, спектроскопии парамагнитного резонанса и исследования поляризационных спектров поглощения монокристаллов. С точки зрения электронной конфигурации (1-орбиталей и геометрии координации обсуждается взаимодействие замещенных ионов металлов в карбоксипептидазе А с карбонильной группой субстратов при гидролизе пептидов. Предполагается, что спектральные изменения, зависящие от pH и наблюдаемые в спектре электронного поглощения, замещенного иона Со(П), каталитически активного в карбоангидразе, обусловлены образованием упорядоченной структуры растворителя вблизи иона Со(И), Корреляция между молекулярной структурой, определенной методами рентгеноструктурного анализа, и электронной структурой координационного центра металл — лиганды, оцененной из спектроскопических данных, указывает на происхождение структурной регуляции реакционной способности иона металла в белках и ферментах. [c.123]