Метилкобаламин также

Кобамидный кофермент был открыт Barker й др. в 1958 г. при изучении ферментативного превращения глутаминовой кислоты в ip-метиласпарагиновую [1]. В печени и других органах человека и животных витамин Bia всегда находили в форме кобамидного кофермента — ДБК-кофермента [2]. Метилкобаламин и ДБК-кофермент были первыми металлоорганическими соединениями, содержащими а-Со-С-связи, выделенными из природных источников. Эти соединения во многих отношениях отличались от традиционных комплексных соединений трехвалентного кобальта. В связи с этим проблема их исследования включает определение реального валентного состояния атома кобальта, изучение реакционной способности кобальта, выяснение роли групп, замещающих транс-аксиальные лиганды и их влияния на свойства корриновой системы, а также на другие гранс-аксиальные лиганды и на атом кобальта. Исследование химических и физико-химических свойств кобамидного кофермента является основой для понимания механизма действия В12-зави-симых ферментов. [c.309]

Биохимические функции. Метилкобаламин присутствует в цитоплазме, а дезоксиаденозилкобаламин находится в митохондриях клеток. Метилкобаламин служит коферментом в реакциях трансметилирования, которые протекают в процессе синтеза нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Дезоксиаденозилкобаламин участвует в метаболизме метилмалоно-вой кислоты, которая синтезируется в организме из жирных кислот с нечетным числом атомов углерода, а также из аминокислот с разветвленной углеродной цепью. Основное значение витамина В12 обусловлено его ан-тианемическим действием. [c.158]

Форма 8121 — мощный нуклеофил (а также восстановитель) кофермент В12, по-видимому, образуется из нее в результате нуклеофильной атаки. 4ТР. В присутствии диазометана форма 812 превращается в метилкобаламин (Н = СНз, рис. 6.10), Следовательно, при химических превращениях В12 могут образовываться и карбокатион, и карбанион. И в бактериях, и в печени наиболее распространенная форма витамина В12 — 5 -дезоксиаденозилкофермент, правда, в меньших количествах присутствует также [I метилкобаламин. [c.382]

Как в бактериях, так и в печени 5 -дезоксиаденозильный кофермент является преобладающей формой витамина В 2. Однако в меньших количествах присутствует также метилкобаламин. Выделен и ряд других природных аналогов кофермента. Так, псевдовитамин В 2 вместо диметилбензимидазола содержит аденин, который, подобно диметилбензи- [c.284]

Второй тип переноса метильной группы от метилкобаламина имеет место при образовании метана анаэробными бактериями, количественно важной реакцией в биосфере. Метаногенные бактерии могут превращать метильные группы метанола, ацетата или №-СНз-Н4ро1 в метан, а также восстанавливать СО2, формальдегид или формиат в метан. [c.297]

На этой схеме последняя стадия — потеря молекулы воды и образование 5-координационного комплекса является экстремальным примером транс-влияшя лиганда X. Впрочем, альтернативное утверждение может заключаться в том, что нижний аксиальный лиганд удален от кобальта на необычно большое расстояние. Даже в более простых комплексах невозможно определить, какая из этих двух возможностей реализуется в растворе. Тем не менее существуют факты, свидетельствующие в пользу предположения о 5-координационной природе корринов. Оказалось, например, что дегидратация кобамида (Х = СгН5, У=Н20) приводит к аналогичным изменениям спектра твердого комплекса. Показано также, что гидратация этого соединения дает обратный переход. Совершенно сходный ряд изменений спектров можно увидеть у метилкобаламина и ДБК-кофермента. Исследование спектров этих соединений при различных температурах подтверждает предположение, что бензимида-зольный лиганд освобождается от координации с атомом кобальта при повышении температуры с образованием 5-координационного комплекса [21]. В случае ДБК-кофермента выяснилось, что он в водном растворе является смесью [c.316]

Дефекты метаболизма кобаламина сЫ, см. также Примечания). Различают следующие дефекты синтеза В 2-коферментов (аденозин- и метилкобаламины) сЫ А, сЫ В, сЫ С, сЫ D, сЫ Е, сЫ / (витамин В,2-чувствительные, все р) недостаточность метил мало НИЛ-Ко А мутазы — витамин В 2-резистентная (mut) форма метилмалоновой ацидурии. [c.370]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология