Глутаминовая кислота превращение в орнитин

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Следует отметить, что орнитин может образоваться не только в результате расщепления аргинина, но и из глутаминовой кислоты. При превращении глутаминовой кислоты в орнитин в 262 [c.262]

Взаимоотношения между пролином, глутаминовой кислотой и орнитином в. тканях млекопитающих сходны с теми, которые обнаружены у микроорганизмов. Первые указания на эти взаимоотношения были получены в исследованиях по биохимии питания (стр. 123) прямые доказательства дали опыты с применением изотопов. Так, например, у крыс после скармливания им меченой глутаминовой кислоты изотопная метка содержится в пролине и аргинине [355, 356]. При скармливании N -пролина изотоп был обнаружен в глутаминовой кислоте, аргинине и -орнитине [357]. Установлено также превращение орнитина, меченного дейтерием, в пролин и глутаминовую кислоту [358]. В опытах со срезами печени и почек было показано превращение пролина в глутаминовую кислоту [359, 360]. [c.346]

Синтез цитруллина из орнитина был впервые обнаружен Борсуком и Дубновым в гомогенатах печени [314]. Коэн и сотрудники [315—319, 323, 327, 328] детально исследовали это превращение и показали, что синтез цитруллина возможен в выделенной из печени растворимой ферментной системе в присутствии АТФ, ионов Mg, СОг, КНз и некоторых а-М-ацилпроизвод-ных глутаминовой кислоты. Установлено, что реакция протекает в две ступени. В первой реакции образуется промежуточный продукт, содержащий карбамильную группу [320—322] как показали позднее Джонс и ее сотрудники [49], промежуточным продуктом является карбамилфосфат. Эти реакции, которые были осуществлены с ферментными препаратами из тканей млекопитающих и из бактерий, можно представить следующим образом [c.341]

Препараты почек кролика окисляют L-пролин в соединение, которое, вероятно, представляет собой -полуальдегид глутаминовой кислоты [367, 368]. Это соединение было получено также при переаминировании между орнитином и рядом а-кетокислот в препаратах печени крысы (стр. 226). Совокупность данных говорит за то, что "f-полуальдегид глутаминовой кислоты является промежуточным звеном в превращении пролин—орнитин—глутаминовая кислота, хотя это и не доказано однозначно. [c.347]

После скармливания крысам N -глицина в а- и 3-аминогруппах орнитина находили эквивалентные концентрации изотопа [369]. Эти результаты можно объяснить либо перемещением а-аминогруппы орнитина в З-положение, либо тем, что источником образования обеих аминогрупп служит один и тот же азотистый предшественник. Стеттен [370] скармливала крысам в течение 9 дней DL-орнитин, меченный N в а- или 5-положении. В а-аминогруппы аргинина тканевых белков переходило очень мало изотопного азота из 3-аминогруппы орнитина. В образовании пролина эта группа участвовала в гораздо меньщей степени, чем а-аминогруппа, тогда как большая часть аминогрупп глутаминовой кислоты образовалась за счет 3-аминогруппы орнитина. Возможно, что на этих результатах отразилось в известной мере использование в опытах рацемических препаратов-орнитина. Однако появление в моче значительных количеств D-орнитина показывает, что большая часть D-орнитина не подвергалась превращениям в организме. Полученные данные согласуются с возможностью первоначального превращения орнитина в у-полуальдегид глутаминовой кислоты с переходом 3-аминогруппы в подвижный метаболический фонд азота, который, по-видимому, находится в равновесии с глутаминовой кислотой. Это объяснение согласуется с тем, что а-аминогруппа орнитина оказалась преимущественным предшественником азота пролина. [c.347]

Пока не получено данных, подтверждающих или исключающих участие а-ацетил- или других а-ацилпроизводных глутаминовой кислоты или ее -у-полуальдегида в обмене у млекопитающих. Восстановление -полуальдегида глутаминовой кислоты в пролин в присутствии восстановленного дифосфопиридиннуклеотида было установлено в опытах с препаратами печени [1093]. Активность орнитин-трансаминазы обнаружена как в препаратах из тканей млекопитающих, так и у микроорганизмов (стр. 226). Совокупность данных указывает на наличие в организме животных следующих превращений [c.348]

Путь превращения глутамата в аргинин представлен на фиг. 127. Роль ключевого промежуточного продукта в этом превращении играет орнитин — аминокислота, не встречающаяся в белках, но теснейшим образом связанная с синтезом мочевины (см. стр. 459). Орнитин может образоваться 1) из у-семиальдегида глутаминовой кислоты путем трансаминирования или [c.435]

Интересные дополнительные сведения о равновесиях реакций мегкду полиэлектролитами и о структурных изменениях комплексов в процессе реакций получены при исследовании конформационных превращений макромолекул при образовании полиэлектролитных солевых комплексов. Эти исследования проведены в основном использованием реакций синтетических и модельных нолиэлектролитов, для которых в настоящее время имеется ряд методов, позволяющих идентифицировать конформации макромолекул в растворе. Существенное изменение конформации макромолекулярных компонентов при образовании полиэлектролитных комплексов было обнаружено в работах Хаммеса и др. при исследовании реакции между противоположно заряженными полипептидами — поли-1/-глутами-новой и поли-Ь-аспаргиновой кислотами и полиоснованиями — поли- -лизином и поли- -орнитином. Методами дисперсии оптического вращения и циркулярного дихроизма было показано, что реакция между поли-//-лизином и поли-//-глутаминовой кислотой при pH = 4 и 7 (в воде и в смеси воды и метанола) приводит к конформации р-структуры полипептидов, хотя поли-Ь-лизин при этих значениях pH находится в конформации статистического клубка, а поли-Ь-глутаминовая кислота имеет конформацию клубка при pH = 7 и конформацию а-спирали при pH = 4. Образование полиэлектролитных комплексов поли-/у-аспаргиновая кислота — по-ли- -лизин и поли- -аспаргиновая кислота — поли- у-орнитин при pH = 7 сопровождается спирализацией полипептидных цепочек, в то время как индивидуальные компоненты в тех же условиях обладают конформацией клубка. [c.24]

В анаэробных условиях основной реакцией превращения аминокислот является реакция Стикленда - сопряженное окисление и восстановление двух аминокислот одна из них играет роль окислителя, другая - восстановителя. В результате реакции Стикленда из аминокислот образуются жирные и кетокислоты и выделяется аммиак. Окисление одной молекулы аланина в клетках С/, sti klandii сопряжено с восстановлением двух молекул глицина. Аминокислоты аланин, лейцин, валин, фенилаланин, серии, гистидин, изолейцин, метионин, орнитин, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты являются донорами водорода, а глицин, пролин и аргинин -акцепторами. [c.429]

Исследовано каталитическое превращение смеси СО, Н2, NH3. При взаимодействии указанной смеси в области температур 200— 700° в присутствии никеля, AI2O3 или Глины обнаружены аминокислоты в сложной смеси продуктов реакции, состоящей из глицина, o -аланина, р-аланина, саркозина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, арг-инина, гистидина, лизина, орнитина и др. [120]. Саркозин присутствует также в продуктах конденсации гли- цина с формальдегидом [107]. Одиако этот метод не нашел практического применения. [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология