Бычий лизоцим

Наибольшей скоростью прохождения колонки обладают компоненты, не способные проникнуть в зерна гелевой фазы. Сефадексы 0-10 и 0-15 служат для фракционирования низкомолекулярных веществ, первый из них используется для веществ с молекулярным весом до 700, а второй — до 1500. Гели сефадекса 0-25 не способны поглощать, а следовательно, и задерживать перемещение по колонке веществ с молекулярным весом 3500— 4500. Этот предел для сефадекса 0-50 лежит в области значений молекулярных весов 8000—10000, а для сефадекса 0-75 эта величина достигает 40000—50000. Медленно перемещаются по колонке низкомолекулярные вещества, для которых коэффициент распределения между гелевой и жидкой фазами приближается к единице. Во многих случаях компоненты смеси при хроматографическом разделении на сефадексах следуют в порядке уменьшения их молекулярных весов. Однако наблюдается иногда и специфическое сорбционное взаимодействие разделяемых веществ с матрицей сефадекса, что влечет за собой увеличение коэффициента распределения К и снижение скорости перемещения по колонке. Так, замедление движения хроматографических зон наблюдается у основных пептидов и аминокислот в основных растворителях и кислых аминокислот и пептидов в кислых растворителях. Наблюдается также повышение степени удерживания в колонке ароматических веществ при гельфильтрации [22]. Ряд белков, таких как рибонуклеаза, лизоцим, трипсин, бычий сывороточный альбумин, в отсутствие солей также сорбируется и удерживается сефадексом при хроматографии. В связи с этим целесообразно проводить элюирование на сефадексах растворами солей или кислот. [c.202]

Бычий сывороточный альбумин Лизоцим Инсулин Пепсин [c.138]

Синтез бычьего лизоцима С2 Способность Р. pastoris секретировать гетерологичный белок исследовали в системе с использованием кДНК бычьего лизоцима С2, кодирующей полноразмерный белок и его собственный лидерный пептид. Бычий лизоцим - это желудочный фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий он устойчив к протеазам и сохраняет активность в узком диапазоне pH, что позволяет использовать его в качестве добавки к кормам жвачных животных для улучшения пищеварения. [c.142]

Лактальбумин [517, 528] и лизоцим [518, 529—531] представляют классический пример двух белков с аналогичными последовательностями, но различными функциями и различными частотами фиксации мутаций. Предположение о структурном подобии обоих белков было впервые выдвинуто в 1958 г. и подтверждено спустя 10 лет [523, 533] путем сравнения аминокислотных последовательностей. Некоторые важные для сопоставления свойства обоих белков приведены в табл. 9.3. Трехмерную структуру бычьего лактальбумина определили, основываясь на структуре лизоцима белка куриного яйца, путем построения Л10дели [534] и последующей минимизации энергии [501, 535]. Эта процедура предполагает идентичность укладки обеих цепей, что представляется достаточно обоснованным, если учесть большое сходство аминокислотных последовательностей обоих белков (табл. 9.3). Этот пример показывает также, каким образом можно использовать данные по одному белку для структурного анализа отдаленно родственных гомологичных белков. [c.215]

Лизоцим, сополимеризованный с бычьим сывороточным альбумином (с помощью глутаральдеги-да) [c.287]

Влияние температуры и длительности термостатирования, количества NaBH4 и числа ступеней восстановления, необходимых для полного завершения реакции -SH с AgNOj, были исследованы на примере бычьего сывороточного альбумина, в молекуле которого содержатся 17 групп -S —S— и 1 группа -SH (мОЛ. масса 69000) [578, 579]. Этот метод успешно использовался для определения групп -SH и в других белках. Полученные результаты хорошо согласуются с литературными данными, исключение составляет лишь белок лизоцим. [c.194]

В качестве сырья для производства ферментов и коферментов обычно используют различные микроорганизмы, отдельные части растений, органы животных, яичный белок и другие материалы органического происхождения, богатые искомым ферментом. Так, из пекарских дрожжей получают алкогольдегидрогеназу и иикотин-амид-аденин-динуклеотид (НАД) из пивных дрожжей — глюко-ао-6-фосфат-дегидрогеназу из мышц кролика — альдолазу, -глицерофосфат-дегидрогеназу, триозофосфатизомеразу, пируват-киназу фосфоглицеромутазу, глицеральдегидфосфат-дегидрогена-зу, миокиназу и аденозин-5 -трифосфорную кислоту из бычьей поджелудочной железы — трипсин, трипсиноген, рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, карбоксипептидазу из яичного белка — лизоцим из поджелудочной железы свиньи — пепсин и липазу из хрена — пероксидазу и т. д. [c.54]

Подавляющее действие додецилсульфата натрия на лизоцим позволяет, по-видимому, объяснить его применение при лечении пептической язвы возможно, что благотворное действие бычьей желчи на пептическую язву, отмеченное Функом с сотрудниками [78], вызывается аналогичным действием поверхностноактивных желчных кислот. Той же причиной, по-видимому, объясняется ингибирующее действие лауроилсаркозида на ферменты, выделяемые молочными бактериями, которые вызывают образование кислот во рту. Поэтому лауроилсаркозид используется как. составная часть зубных паст, причем его эффективность подтверждена клиническими исследованиями [79]. [c.276]

Даже если при химической модификации поверхностный заряд остается на прежнем уровне, иногда все же можно достичь положительного эффекта. Авторы [12] лизино-вые остатки нескольких белков (химотрипсин, рибонуклеаза, лизоцим, а-лактальбу-мин, цитохром, карбоангидраза, бычий сывороточный альбумин) превратили в гомо-аргининовые, обрабатывая белки О-метилизомочевиной [c.108]

Белки предварительно восстанавливали для удаления дисульфидных связей. / — альбумин бычьей сыворотки 2—каталаза 5—яичный альбумин 4 — карбоксипептндаза А 5 — хи-мотрипсипоге]) 5 —лизоцим. [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология