Глицерофосфат дегидрогеназа

NAD-зависимая а-глицерофосфат-дегидрогеназа Незамещенная агароза Биогель А-0,5т 57 [c.304]

Далее, если НАД+, фосфат и три дополнительных фермента присутствуют в достаточном избытке, то после короткого лаг-периода количество образующегося НАД-Н будет пропорционально количеству прореагировавшего фруктозо-6-фосфата [50]. Таким образом, сопряжение реакции, катализируемой фосфофруктокиназой, с реакцией, катализируемой а-глицерофосфат-дегидрогеназой, позволяет на основе данных, полученных при регистрации оптической плотности при 340 нм, судить о скорости реакции, катализируемой фосфофруктокиназой. [c.527]

Выявилась локализация и активность следующих ферментов дегидрогеназ янтарной, яблочной, изолимонной, молочной, глютаминовое кислот, дегидрогеназ а-глицерофосфата, глюкозо-б-фосфата и 6-фосфоглюконата, дифосфопиридин-нуклеотид-диафоразы (ДПН-диафоразы) и трифосфопиридин-нуклеотид-диафоразы (ТПН-диафоразы). Нитро—ТС использован для качественных исследований, ИНТ—только для количественных (микрохимических). [c.144]

Если (как принято считать) ферменты цикла трикарбоновых кислот и р-окисления локализованы в матриксе, то восстановленные переносчики должны, по-видимому, подходить к внутренней мембране со стороны матрикса (с М-стороны). Таким образом, встроенные в мембрану ферменты, осуществляющие окисление NADH, сукцината и других восстановленных субстратов, должны быть доступны со стороны матрикса. Однако флавопротеид а-глицерофосфат—дегидрогеназа оказывается доступным с наружной стороны внутренней мембраны (с С-стороиы). [c.393]

В качестве сырья для производства ферментов и коферментов обычно используют различные микроорганизмы, отдельные части растений, органы животных, яичный белок и другие материалы органического происхождения, богатые искомым ферментом. Так, из пекарских дрожжей получают алкогольдегидрогеназу и иикотин-амид-аденин-динуклеотид (НАД) из пивных дрожжей — глюко-ао-6-фосфат-дегидрогеназу из мышц кролика — альдолазу, -глицерофосфат-дегидрогеназу, триозофосфатизомеразу, пируват-киназу фосфоглицеромутазу, глицеральдегидфосфат-дегидрогена-зу, миокиназу и аденозин-5 -трифосфорную кислоту из бычьей поджелудочной железы — трипсин, трипсиноген, рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, карбоксипептидазу из яичного белка — лизоцим из поджелудочной железы свиньи — пепсин и липазу из хрена — пероксидазу и т. д. [c.54]

Хотя большая часть электронов попадает в дыхательную цепь этим путем, существует также группа дегидрогеназ, которые работают при потенциалах полувосстановления субстратных пар, близких к О мВ. Эти ферменты — сукцинатдегидрогеназа, а-глицерофосфат — дегидрогеназа и электронпереносящий фла-вопротеин (переносящий электроны от жирных кислот при р-окислении) — поставляют электроны прямо в цепь при потенциале около О мВ без посредства пары NAD+/NADH (рис. 5.1). Такой прямой перенос требует, чтобы эти ферменты находились в непосредственном контакте с дыхательной цепью или, другими словами, были бы связанными с мембраной, [c.101]

Сходный вариант спиртового брожения наблюдается, когда дрожжи выращиваются в щелочной среде. В этих условиях ацетальдегид окисляется ЫАО+-зависимой дегидрогеназой в ацетат. Образовавшийся на этой стадии NADH используется для восстановления эквивалентного количества ацетальдегида в этанол. Одновременно NADH, образовавшийся при окислении триозофосфата, используется для восстановления половины образовавшихся молекул триозофосфата в глицерофосфат. Суммарная реакция описывается уравнением [c.349]

В схеме, приведенной на фиг. 62, активированный водород поступает в дыхательную цепь в двух пунктах. Большинство субстратов поступает в цепь при участии связанных с пиридиннуклео-тидами дегидрогеназ. Некоторые субстраты, такие, как янтарная кислота, -глицерофосфат и дегидрогеназа ацилов жирных кислот, поступают в цитохромную систему при посредстве флавопротеидов (ФПг). В вопросе о точной природе компонентов дыхательной цепи и их последовательности существуют разногласия. Например, некоторые исследователи считают, что соединение двух путей цепи происходит у цитохрома с . Последовательность компонентов, показанная на фиг. 62, выведена на основе следующих данных. [c.224]

Из рис. 25 очевидно, что непосредственная роль ос-глицеро-фосфатдегидрогеназной реакции состоит в регенерации НАД для триозофосфатдегидрогеназы. В других, менее активных мышцах насекомых и в тканях позвоночных эту функцию выполняет лактатдегидрогеназа у моллюсков при анаэробиозе, как мы видели, ту же роль играет цитоплазматическая малат-дегидрогеназа. Таким образом, сам по себе этот процесс повторного окисления НАД-Н, казалось бы, не дает насекомому никакого особого преимущества. Решающее энергетическое преимущество станет очевидным, когда мы рассмотрим дальнейшую судьбу а-глицерофосфата. [c.86]

Дегидрогеназа яблочной кислоты была найдена Алленом (.ЛПеп, 1959) в уредоспорах ржавчины, дегидрогеназа лимонной кислоты, а также алкогольдегидрогеназа и дегидрогеназа -глицерофосфата в мицелии Phytophthora infestans (Аксенова, 1959). Малонат-ное торможение дыхания, так же как и влияние, оказываемое органическими кислотами на дыхание мицелия, указывают на функционирование цикла трикарбоновых кислот у Ph. infestans (Рубин и Аксенова, 1961). [c.38]

Дегидрогеназа этилового спирта (а лкогольдегид рогеназа) Дегидрогеназа глицерофосфата [c.224]

В ЭТОМ механизме участвуют две дегидрогеназы а-глицерофосфата, присутствующие в больщинстве клеток. Цитоплазматический фермент окисляет NADH сопряженно с образованием а-глицерофосфата из дигидроксиацетонфосфата, а фермент, локализованный на наружной стороне внутренней мембраны митохондрий, окисляет а-глицерофосфат, подавая электроны прямо на UQ в дыхательной цепи. В этом случае направление процесса задается тем, что электроны передаются в пул хинонов при потенциале, близком к нулю (рис. 5.11). [c.168]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология