Пируват-киназа

Аллостерическими активаторами киназы являются конечные продукты ОДП ацетил-КоА, НАДН, АТФ. Их накопление переводит ПДГ (Е[) в неактивную фосфорилированную форму, прекращается превращение пирувата. -в ацетил-КоА, и он может быть использован, например, для синтеза глюкозы. [c.264]

Фосфорилаз киназа 2.7.1.40 Пируват киназа [c.455]

Фосфоенолпировиноградная кислота под действием пируват-киназы отдает свой фосфатный радикал и запас энергии на АДФ с образованием АТФ [c.158]

Б. Пируват является ингибитором киназы пируватдегидрогеназного комплекса (ПДК) и активатором ПДК. [c.372]

Поскольку структурные домены, по-видимому, являются единицами свертывания, то симметричное расположение доменов, наблюдаемое в роданезе (рис. 5.17, а) и иммуноглобулинах (табл. 5.3), объяснимо. Можно предположить, что в симметрически связанных сверхвторичных структурах домены образуются преимущественно на начальной стадии процесса свертывания, так как они сами по себе достаточно стабильны. Последующая агрегация создает симметрию. Симметричные сверхвторичные структуры обнаружены в виде (3а(3а(3-звена дегидрогеназы (рис. 5.12, б и 5.17, б), в виде (3а(3-звеньев триозофосфатизомеразы и пируват-киназы (рис. 5.17, д), а также в виде (3-зигзагов в полости (3-структуры 8ег-протеаз (рис. 5.17, г) и в виде антипараллельных пар а-спиралей в гемеритрине. [c.116]

Биохимический смысл последующих стадий пути Эмбдена — Мейергофа — Парнаса (реакции 10—12) заключается в регенерации двух молекул АТФ, которые были затрачены на первых стадиях процесса (фосфорилирование глюкозы и фруктозо-6-фосфата). Эти реакции протекают аналогично реакциям, приведенным в уравнении (В) (см. стр. 365). 3-Фос-фоглицериновая кислота VIII изомеризуется в 2-фосфоглицериновую кислоту I X под действием фосфоглицеромутазы механизм этой реакции аналогичен механизму превращения глюкозо-1"фосфат глюкозо-6-фос-фат. Затем происходит дегидратация 2-фосфогл.ицериновой кислоты IX образовавшаяся фосфоенолпировиноградная кислота X реагирует с АДФ, давая АТФ и пировиноградную кислоту XI,— эта реакция катализируется пируват-киназой. [c.369]

Нередко в белках, различаюш ихся по структуре и функции, встречаются однотипные сочетания а- и р-структур (структурные мотивы), обозначаемые как супервто-ричная структура. На рис. 1.18, а представлен домен молекулы фермента пируват-киназы, имеюш ий супервторичную структуру типа бочонка (она есть и в некоторых других белках). В этом домене 8 а-спиральных участков образуют бочонок , внутри которого находятся 8 р-структурных участков. Многие ферменты содержат домен, в центре которого расположены р-структурные участки в виде скрученного листа, и а-спирали, расположенные по периферии домена (рис. 1.18, б). Характерные супервторичные структуры имеются в белках, связываюш ихся с ДНК (см. гл. 4). [c.34]

Перенос фосфата от фосфоенолпирувата иа АДФ с образованием еще одной молекулы АТФ, катагитзируемый пируват киназой (название дано в соответствии с обратной реакцией) [c.347]

Реакция эта замечательна тем, что при образовании енольной формы фосфопировиноградной кислоты происходит перераспределение внутримолекулярной энергии и большая часть ее оказывается сконцентрированной в высокоэргической фосфатной связи енолфосфата. При участии пируват-киназы фосфопировиноградная кислота в результате перефосфорилирования с АДФ дает пировиноградную кислоту (ХП и ХЦб) и АТФ [c.269]

В качестве сырья для производства ферментов и коферментов обычно используют различные микроорганизмы, отдельные части растений, органы животных, яичный белок и другие материалы органического происхождения, богатые искомым ферментом. Так, из пекарских дрожжей получают алкогольдегидрогеназу и иикотин-амид-аденин-динуклеотид (НАД) из пивных дрожжей — глюко-ао-6-фосфат-дегидрогеназу из мышц кролика — альдолазу, -глицерофосфат-дегидрогеназу, триозофосфатизомеразу, пируват-киназу фосфоглицеромутазу, глицеральдегидфосфат-дегидрогена-зу, миокиназу и аденозин-5 -трифосфорную кислоту из бычьей поджелудочной железы — трипсин, трипсиноген, рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, карбоксипептидазу из яичного белка — лизоцим из поджелудочной железы свиньи — пепсин и липазу из хрена — пероксидазу и т. д. [c.54]

Активность пируватдегидрогеназы может регулироваться как путем фосфорилирования, катализируемого АТР-специфичной киназой и приводящего к уменьшению активности, так и путем дефосфорилирования под действием фосфатазы, приводящего к увеличению активности дегидрогеназы. При увеличении соотношений [ацетил-СоА]/[СоА], П АОН]/рЧАО ] и [АТР]/[АОР] киназа становится более активной. Следовательно, пируватдегидрогеназа и гликолиз ингибируются при окисленин жирных кислот, в процессе которого эти соотношения увеличиваются (рис. 22.3). При голодании активность дегидрогеназы уменьшается, а при действии инсулина-увеличивается в жировой ткани (но не в печени). Глюкагон ингибирует гликолиз и активирует процесс глюконеогенеза в печени путем увеличения концентрации сАМР, что в свою очередь вызывает повышение активности сАМР-зависимой протеинкиназы последняя фосфорилирует и инактивирует пируват-киназу. Глюкагон влияет также на концентрацию [c.217]

Активность киназы и фосфатазы регулируется по аллостерическому механизму. Аллостерическими ингибиторами киназы являются пируват, АДФ, Н5-КоА, Са " . Следовательно, их высокая концентрация поддерживает ферменты ПД-комплекса в активной, нефосфорилированной форме, в клетке создаются условия для образования из пирувата ацетил-КоА, который может вовлекаться в ЦТК либо использоваться на синтез жирных кислот. [c.264]

Киназы (пируват, креатин, г.тице-ро-, гексо- и 3-фосфоглицерат) N - (6-Амнногексил) -5 -АМР или N - (6-аминогексил) -NAD+ Сефароза 478 [c.310]

Киназа ПДК аллостерически ингибируется пируватом, ADP, HSKoA, Са +. В абсорбционный период глюкоза поступает в клетки и распадается с образованием пирувата. Высокая концентрация пирувата действует на ПДК двумя способами [c.128]

Регуляция активности сложного мультиэнзимного пируват-дегидрогеназного комплекса осуществляется несколькими путями. В настоящее время наиболее детально исследован механизм ковалентной химической модификации фермента. Этот механизм включает АТФ-зависимое фосфорилирование с помощью ПДГ-киназы, приводящее к образованию неактивного ком-[шекса, и дефосфорилирование, катализируемое специфической фосфатазой, которое приводит, напротив, к образованию активной формы комплекса. Реакциям сфорилирования-дефос-форилирования подвергается лишь один из компонентов ПДГ- [c.166]

Превращение пирувата в фосфоенолпируват также не может осуществиться путем прямого обращения пируваткиназной реакции вследствие большого перепада энергии. Первая реакция обращения гликолиза на этом участке катализируется митохондриальной пируваткарбоксилазой в присутствии АТР и ацетил-СоА (последний выполняет функции активатора). Образующаяся щавелевоуксусная кислота (ЩУК), или оксалоацетат, восстанавливается затем в митохондриях до малата при участии NAD-зависимой малатдегидрогеназы (МДГ). Затем малат транспортируется из митохондрий в цитоплазму, где окисляется NAD-зависимой цитоплазматической малатдегидрогеназой снова до ЩУК. Далее под действием ФЕП-карбокси-киназы из оксалоацетата образуется фосфоенолпируват. Фосфорилирование в этой реакции осуществляется за счет АТР (см. рис. 4.1). [c.140]

В составе ПДК содержатся 2 регуляторные субъединицы киназа и фосфатаза. Киназа фосфорилирует ПДК и переводит его в неактивную форму, фосфатаза отщепляет фосфорный остаток от ПДК и переводит его в активную форму Киназа ПДК аллостерически активируется АТР, NADH и ацетил-КоА, а ингибируется пируватом, ADP, NAD+, HSKoA, Са2+. [c.126]

Киназа ПДК аллостерически активируется NADH, ацетил-КоА и АТР, следовательно, при их накоплении прекращается дальнейшее превращение пирувата в ацетил-КоА. Такая ситуация создается, например, в печени при голодании из жировых депо в печень поступают жирные кислоты, в митохондриях в результате специфического пути их катаболизма (см. рис. 5.7) накапливается большое количество ацетил-КоА и NADH. Пируват при этом не окисляется и может быть использован для синтеза глюкозы (глюко-неогенеза). [c.128]

Обычно применяемый способ определения киназной активности основан на измерении образования ADP с помощью пируваткиназы (Ер) и лактатдегидрогеназы (Eq). Этот пример будет использован для вычисления количеств сопрягающих ферментов. Оба фермента катализируют практически необратимые реакции (ЛО —большая отрицательная величина), поэтому достаточно, чтобы величины V raax/Z M составляли около 5 MИH . Величина /См для пируваткиназы в данном случае относится к ADP. В литературе существуют несколько противоречивые суждения о том, что служит истинным субстратом для этого фермента — ADP3- или MgADP- количество каждой из этих двух форм должно зависеть от присутствия свободных ионов магния, которые так или иначе необходимы для реакции. Ки, равная 0,2 мМ, — это вполне разумная величина. Фосфоенолпируват, другой субстрат этого фермента, обычно используется в концентрации 0,2—0,5 мМ, что близко к насыщению. Существенную роль в реакции играют также ионы калия, и они должны присутствовать в концентрации 0,1—0,15 М, чтобы реакция протекала в оптимальном режиме. Если при такой высокой концентрации ионов К+ соответствующую киназу нельзя тестировать, то необходимо ввести соответствующую поправку в величину l max для пируваткиназы. Количество фермента должно быть равно по крайней мере 1 ед.-мл (5 Ям ). Содержание фермента, указанное на коммерческих препаратах пируваткиназы, несомненно, относится к оптимальным условиям, поэтому целесообразно увеличить количество фермента в пробе до 2 (оптимум) ед.-мл . Если измерение проводится при pH 8, когда пируват- [c.302]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология