Сульфитолиз

В сульфитном варочном процессе основную роль играют гетероли-тические химические реакции компонентов древесного вещества с оксисоединениями серы сульфитного варочного раствора. К ним следует отнести сульфитирование лигнина и сульфитолиз а-, -эфирных связей гидролиз а-, -эфирных связей, гидролиз и сульфитолиз лигноуглеводных связей. [c.272]

В структурном анализе белков реакция сульфитолиза никогда широко не использовалась, и в настоящее время ее почти не применяют [5, 11, 14, 33, 59]. [c.34]

Анализ данных, приведенных в главах V, VI и разделах X 2 и X 3, показывает, что при сульфитной варке в кислои среде при pH < 3,0 весьма вероятна гидролитическая фрагментация лигнина, но только за счет бензильных эфирных связей в открытой цепи, на долю которых приходится всего 6% всех связей между фенилпропановыми звеньями лигнина При более высоких значениях pH расщепление эфирных связей происходит вследствие сульфитолиза, т е в результате прямой нуклеофильной атаки сульфит-иона на С - и Ср-атомы боковой цепи [c.323]

Исследование сульфитной варки модельных соединений (глава VI) и изолированного лигнина (разделы X 2 и X 3) показало, что параллельно происходит нуклеофильное замещение С - и Су-спиртовых групп на сульфогруппу соответственно во фрагментах А, В и Г и сульфитолитическое расщепление бензильных эфирных связей-ло фреЕрментах лигнина В — В, причем сульфитолиз Сд-эфирных связей фрагментов В вызывает фрагментацию макромолекул Таким образом, скорость растворения изолированного лигнина при сульфитной варке целиком определяется реакцией сульфитирования [c.328]

Поскольку при pH > 5,0 и умеренных температурах в результате сульфитной варки древесины образуются только твердые ЛСК, нерастворимые в варочном растворе, очевидно, что лигноуглеводные связи устойчивы по отношению к сульфитолизу, и для них возможен только гидролитический механизм дестру к ц и и В кислой среде все лигноуглеводные связй достаточно лабильны [80а], и при кислых бисульфитных варках делигнификация протекает на любую заданную глубину и в относительно мягких температурных условиях Например, в работе [14] было показано, что делигнификация еловой древесины при кислой бисульфитной варке может быть осуществлена на глубину до 99% при 50° С, но для этого потребовалось затратить 1510 час Для того чтобы варку завершить в приемлемое для промышленного производства время, конечная температура кислой бисульфитной варки в заводских условиях достигает 135—140° С [c.328]

Дисульфидные связи можно реконструировать путем восстановления модифицированного белка и его ренатурации в присутствии кислорода воздуха. Окислительный сульфитолиз дисульфидов в присутствии солей меди приводит к образованию 5-сульфонатов [37]. [c.66]

Обратную реакцию проводят путем восстановления натрием в жидком аммиаке с целью воспрепятствовать расщеплению связей Тге-Рго в реакционную смесь добавляют амид натрия. Белки, модифицированные путем сульфитолиза и сульфобензи-лирования, хорошо ратворимы в воде. [c.66]

Окислительный сульфитолиз [31]. Метод с успехом применялся при исследовании альдолазы, лектатдегидрогеназы и пепсиногена. Полнота реакции достигается только в диапазоне pH 7,0—8,5, что свидетельствует об участии [c.66]

После сульфитолиза активный фермент (альзолазу) получают по следующей методике. Образец белка (0,5—1 мг/мл) растворяют в 0,1 М трис-НС1 (pH 7,5), содержащем 4 М мочевину, добавляют 2-меркаптоэтанол (до концентрации 0,7 моль/л) и инкубируют при 25 в течение 2 ч. Затем реакционную смесь разбавляют в 10 раз буферным раствором следующего состава 0.1 М триС НС1 (pH 7,5)+2,5 мг/мл бычий сывороточный альбумин+25 мМ ЭДТЛ+10 мМ 2-меркаптоэтанол инкубируют в присутствии кислорода воздуха и спустя 15 мин определяют активность ренатурированного фермента. [c.67]

Сульфитолиз применяют в качестве мягкого метода расп еп-ления дисульфидных связей в белках. 5-сульфопротеины стабильны в кислой и нейтральной области pH, хорошо растворяются в воде. 5-сульфогруппа легко восстанавливается тиолами, поэтому эту реакцию применяют с целью обратимого блокирования 5Н-групп цистеина при пептидном синтезе [16, 102, 150]. [c.91]

Определение М белка невозможно до тех пор, пока его молекулы не примут форму беспорядочного клубка. Для этого надо разрушить дисульфидные связи либо путем восстановления или окисления надмуравьиной кислотой, либо проведения сульфитолиза. Хроматографию можно проводить в 0,17о-ном водном растворе ДСН, но лучшие результаты получаются при использовании 6 М гидрохлорида гуанидина (Gu-H l). Влияние этих детергентов на разделение показано на рис. 6.6 и 6.7 [7—9]. При этом обнаруживается хорошая корреляция между значениями М и коэффициентами распределения белков /С/ . Детально изучались особенности работы колонок TSKSW 3000 и 4000 (фирмы Тоуо Soda) в 6 М Gu-H l [28]. Полученные при этом данные хорошо совпадали с результатами разделения в агарозных гелях [10]. Обычно не рекомендуется использовать Gu-H l [c.204]