Гистидин, действие излучения

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

Помимо вышеуказанных реагентов, следует упомянуть диизо-пропилфторфосфат [56], также модифицирующий тирозин. Разрушение тирозина, а также триптофана и гистидина идет под действием УФ-излучения. Для распознавания состояния остатков тирозина и триптофана используются также небольшие спектральные смещения (см. разд. 9.6.1). Данные по модификации остатков тирозина в белках приведены в табл. 1. [c.355]

За последние несколько лет были сделаны большие успехи в изучении люминесценции бактерий. Особое внимание уделялось исследованию экстрактов, выделенных из бактериальных клеток. В ранних работах занимались главным образом вопросом о влиянии изменения свойств окружаюш,ей среды—питательных веществ, осмотических свойств и pH—на люминесценцию и определением отношения интенсивностей люминесценции и дыхания. Еще в 1938 г. Дудоров [7] показал, что добавление рибофлавина усиливает люминесценцию бактерий, не оказывая заметного действия на процесс дыхания. Его работа в течение многих лет оставалась незамеченной, и при исследовании живых бактерий в основном занимались вопросом о потребности бактерий в аминокислотах и сахаре. На этом этапе исследований один из наиболее поразительных экспериментальных результатов состоял в том, что источник азота, введенный в среду, оказывает решающее влияние на величину отношения скорости роста к интенсивности люминесценции бактерий [13]. Для A hromoba ter fis heri было показано, что если принять в качестве стандартного значения величину отношения, полученную при оптимальных условиях роста в присутствии солей аммония, то замена последних гуанином, глутаминовой кислотой или серином приводит к возрастанию этого отношения однако оно уменьшается, т. е. интенсивность люминесценции возрастает быстрее интенсивности дыхания при добавлении в среду метионина с гистидином или с лизином. Аналогичные наблюдения были проделаны и другими исследователями, которые установили, что присутствие в среде смеси метионина с другими менее существенными аминокислотами усиливает люминесценцию. В гл. VIH и IX приводятся другие примеры важной роли, которую играют соединения серы в процессах, связанных с излучением. [c.174]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология