Диэлектрические свойства белков

Поскольку различные заряженные и дипольные группы образуют белок-специфи-ческие внутримолекулярные связи, наложение поля (такого, что [lE jkT больше, допустим, 5) одной частоты будет заметно влиять на диэлектрические свойства, измеряемые при другой частоте. Таким образом, измеряя зависящие от частоты диэлектрические свойства как функцию частоты сильного электрического поля, можно попытаться расшифровать внутримолекулярные электрические свойства, во многом аналогично тому, как в ЯМР-спектроскопии с помощью двумерных методов определяют так называемые J- и NOE-связности или перекрестные релаксационные связи ЯМР-активных ядер [42, 112, 127, 142, 224, 225]. Иными словами, исследуемую систему возбуждают на одной частоте (fy) сильным полем напряженностью Е а опрашивают на других частотах (/j) (с полем E, ) либо одновременно (/ = 0), либо позже (t > 0), причем fi, f2 и t, а возможно, vl E м Е предполагаются переменными. Какие же частоты имеет смысл рассматривать [c.366]

Д. Конденсация воды над наиболее слабо взаимодействующими участками поверхности (неполярными областями) приводит к образованию многослойного покрытия при степени гидратации 0,4 г воды/г белка. На поверхности белка вода должна располагаться особым локальным образом для достижения высокого значения степени покрытия в расчете на одну молекулу адсорбированной воды. Конденсация является главным этапом процесса гидратации. Это видно из результатов измерения теплоемкости, т. е. статических измерений, и является тем пунктом, с которого начинается изменение динамических свойств (диэлектрической релаксации, времени корреляции для спиновой метки, ферментативной активности). Подвижность системы белок — вода резко увеличивается после завершения формирования монослоя. [c.134]

То, ЧТО свойство коллагена сохранять незамерзающую воду при низких температурах не является уникальным, доказывают результаты, полученные для эластина. Эластин представляет собой аморфный белок [29—31], находящийся в связках и в артериях, где он содержит около 0,5 г воды на грамм эластина. Из них приблизительно 0,3 г/г эластина представляет собой незамерзающую воду. При этом низком содержании воды эластин находится в стеклообразном состоянии [30]. Диэлектрические измерения, выполненные на гидратированном эластине [32], как и измерения на коллагене, указывают на относительно высокую подвижность молекул воды, быстро уменьшающуюся при более низких температурах. Анализ, аналогичный тому, который проведен для коллагена, также говорит о том, что температура стеклования находится в области низких температур (130 К). [c.144]

Если говорить о качественной стороне вопроса, то можно считать хорошо установленным фактом, что растворенный белок в водном растворе гидратирован [1]. В ранних работах были проведены измерения гидродинамических свойств белковых растворов и гидродинамических свойств молекул самого белка в растворе, вязкости, двулучепреломления в потоке и диэлектрической релаксации 1[1]. В более поздних работах методом неупругого лазерного светорассеяния была измерена поступательная и вращательная диффузия [3]. Результаты всех этих работ указывают на то, что инерционные свойства молекул белка в растворе отражают свойства молекул белка с прикрепленными к ним одним или двумя слоями воды. Кроме того, измерения плотности на плаву показали, что плотность гидратационной воды такая же, как и плотность жидкой воды [1]. [c.160]

Измерение релаксационных свойств. Для изучения взаимодействий вода — белок в растворе и в гидратированных порошках был использован метод ЯМР [2]. Хилтон и др. [24] показали, что вода в частично гидратированных порошках лизоцима по своей подвижности лучше всего может быть охарактеризована как вязкая жидкость. С помощью спектров диэлектрической релаксации удается различить два типа воды один с временем релаксации около 0 с и другой, обнаруживаемый при степенях гидратации выше 0,3, с временем релаксации около 2-10-1 с, что близко к значению времени релаксации для объемной воды. Разрыв в плавном ходе изменения диэлектриче- [c.125]