Растворение белков

Различают неограниченное и ограниченное набухание. Неограниченное набухание — это набухание, которое в конечном итоге заканчивается растворением полимера. В качестве примера неограниченного набухания можно назвать растворение белка в воде или каучука в бензине. [c.331]

Наиболее хорошо изучены свойства водных растворов белков. При растворении белков в воде происходит ионизация ионогенных групп. Характерны следующие реакции диссоциации [c.214]

Растворение белков в воде связано с гидратацией каждой молекулы, что приводит к образованию вокруг белковой глобулы водных (гидратных) оболочек, состоящих из ориентированных в определенной форме в пространстве молекул воды. По химическим и физическим свойствам вода, входящая в состав гидратной оболочки, отличается от чистого растворителя. В частности, температура замерзания ее составляет —40°С. В этой воде хуже растворяются сахара, соли и другие вещества. Растворы белков отличаются крайней неустойчивостью, и под действием разнообразных факторов, нарушающих гидратацию, белки легко выпадают в осадок. Поэтому при добавлении к раствору белка любых водоотнимающих средств (спирт, ацетон, концентрированные растворы нейтральных солей щелочных металлов), а также под влиянием физических факторов (нагревание, облучение и др.) наблюдаются дегидратация молекул белка и их выпадение в осадок. [c.26]

Строением белков объясняются их весьма разнообразные. свойства. Они имеют разную растворимость некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови). [c.353]

Диполи воды соединены с гидрофильными группами белков водородными связями. Учитывая явления гидратации, можно объяснить рассмотренный нами процесс высаливания белков из растворов. При прибавлении к раствору белка высоких концентраций солей или таких органических растворителей, как спирт или ацетон, возникает конкуренция за молекулы воды между солью или спиртом, с одной стороны, и молекулами белка — с другой. При определенных концентрациях ионы солей, молекулы спирта или ацетона связывают такое большое количество молекул воды, что несвязанной воды недостаточно для растворения белка, и он выпадает в осадок. [c.215]

Так как мембранные образования клетки характеризуются высоким содержанием липидов, для растворения белка используют 2 н. раствор КОН, содержащий 1%-ный дезоксихолат. [c.483]

Сначала разрушают стенки дрожжевых клеток путем механической, щелочной, кислотной или ферментативной обработки с последующей экстракцией гомогенной дрожжевой массы подходящим органическим растворителем. После такой очистки от органических и минеральных примесей дрожжевой продукт обрабатывают щелочным раствором для растворения белков. Далее белковый раствор, отделенный центрифугированием от оставшейся массы дрожжей, подвергают диализу. Очищенные от низкомолекулярных примесей белки осаждают, высушивают и используют в качестве белковых добавок в различные пищевые продукты сосиски, паштеты, мясные и кондитерские начинки. Белки дрожжей применяют также при получении искусственного мяса. Для этого их нагревают с последующим быстрым охлаждением или продавливанием белковой пасты через отверстия малого диаметра. В белковую пасту добавляют полисахариды и другие компоненты. [c.13]

Т Растворение белков а т Обезжиривание, 1 [c.414]

Изменение селективности в МЭКХ, растворение белков [c.349]

Окончательно вопрос о структуре белковых пленок еще не решен. Следует помнить только, что белковые пленки не могут находиться в равновесии с растворенным белком (см. упражнение 8), так как, вероятно, существует некоторый барьер, предположительно структурный, препятствующий растворению молекул пленки при сжатии. [c.139]

VII. Избирательное растворение белков на колонке с носителем [c.451]

На последних этапах процесса пивоварения регулируется количество пены, которую образует пиво и которая обусловлена присутствием в пиве растворенных белков. Обычно это свойство пива зависит от действия протеолитических ферментов, появляющихся в процессе приготовления солода. Если эги ферменты действуют на белки пива слишком долго, то пиво будет мало пениться если же они, напротив, действуют недостаточно долго, то пиво в холодном состоянии не будет прозрачным. Иногда для получения нужного количества пены к пиву добавляют протеолитические ферменты из других источников. Важную роль в определении аромата пива играет диметилсульфид, [c.470]

Белки обладают различной растворимостью одни белки растворимы в воде, другие же не растворяются в воде, но зато они растворимы в слабых растворах солей, однако более концентрированные растворы этих солей вновь осаждают белки. Твердые белки не растворяются ни в воде, ни в солевых растворах. При растворении белков в воде вследствие огромных размеров белковых молекул образуются коллоидные растворы, называемые иначе золями. Коллоидные частицы в растворе называются дисперсной фазой, а жидкость, в которой они находятся, дисперсионной средой. Различают гидрофильные и гидрофобные коллоиды. Гидрофильными коллоидами называются коллоидные растворы, в которых дисперсная среда тесно связана с водой. Гидрофобными коллоидами называются коллоидные растворы, в которых отсутствует тесная связь дисперсной фазы с водой. Протоплазма растительных и животных клеток является гидрофильной коллоидной системой, состоящей из белковых веществ и воды. [c.210]

При растворении белки образуют не истинные, а так называемые коллоидные растворы, в силу огромной величины их молекул, а также и ассоциации многих молекул друг с другом. Коллоидное состояние, обычное для большинства белков, определяет ряд их свойств [c.275]

Факт развертывания макромолекулы в пленке имеет фундаментальное значение. Неполярные части молекулы открываются и становятся объектами для ферментной атаки скорость расщепления белков увеличивается на несколько порядков. Продукты этой реакции, обладающие меньшими величинами Mug, вытесняются из пленки, уступая место новым молекулам белка. Так в поверхностных пленках происходит процесс обмена белков. Далее, ориентация молекул в пленках создает благоприятные условия для синтеза белков. Этот процесс, идущий с уменьшением объема, требует высоких давлений. Существование больших л (в пересчете на трехмерную модель) позволяет считать, что впри-роде синтез белков идет именно в пленках, на границах раздела фаз. Наконец, соприкосновение открытых неполярных групп с неполярной фазой создает благоприятные условия для растворения белков в липидах. Это явление, характерное для биологических объектов, не наблюдается in vitro в объемной фазе, но может быть моделировано при помощи поверхностных пленок. [c.110]

Метод пептизации. Пептизацией называют переход в коллоидный раствор осадков, образовавшихся при коагуляции. Термин пептизация был введен еще Грэмом на основании чисто внешнего сходства процесса пептизации с растворением белков под влиянием пепсина. Пептизация может происходить в результате промывания осадка или под действием специальных веществ — пептизаторов. При этом из осадка удаляются коагулирующие ионы или пептизатор адсорбируется коллоидными частицами осадка, что ведет к образованию двойных электрических слоев или сольватных оболочек вокруг коллоидных частиц и к преодоленик> благодаря ним сил сцепления между частицами. Ставшие свободными частицы под влиянием теплового движения распределяются равномерно во всем предоставляемом им объеме жидкости. Таким образом, пептизация является процессом,- как бы обратным коагуляции. [c.234]

При растворении белков в воде происходит гидратация их молекул. Вокруг каждой из них образуется водная оболочка (гидросфера). Наличие оболочек, состоящих из ориентированных в пространстве молекул воды, является наряду с зарядом белковых частиц фактором устойчивости белковых растворов. Под действием факторов, умень-шаюпшх гидратацию белковых частиц (например, водоотнимающих средств) и нейтрализующих их заряд, рас- [c.5]

Грэйвланд и др. [83, 84] предложили новый метод фракционирования компонентов муки путем растворения белков в [c.179]

Гранулометрические показатели сырья должны быть подходя-Ш.ИМИ, насколько это возможно, для максимально полного и быстрого растворения белков. Поэтому контактируюш,ая с жидкостью поверхность частиц должна быть наибольшей, чтобы уменьшить расстояние между центром частицы и растворителем. Например, вполне пригодны обезжиренные хлопья сои, если их толщина достаточно мала (0,2 мм) [149]. Эта характеристика, связанная с перемешиванием среды, позволит лучше управлять скоростью диффузии белков в растворителе. Обширная поверхность хлопьев упрощает разделение белкового экстракта. Когда сырьем служит мука (например, бобовых, богатых крахмалом, — гороха и конских бобов), ее гранулометрические достоинства заключаются в однородности при размерах частиц от 100 до 150 мкм [161]. В самом деле, более мелкие размеры усложняют разделение твердой и жидкой фаз без реального выигрыша в растворимости или даже в скорости обработки. Кроме того, слишком энергичное измельчение может вызвать тепловую денатурацию сырья. Наоборот, использование более крупных частиц продлевает время растворения и повышает степень удержания белкового экстракта нерастворимым остатком. [c.430]

TOB в процессе растворения белков или изолята при его регенерации. Перед сушкой изолята зачастую практикуют его термическую пастеризацию, которую необходимо проводить осторожно ввиду тепловой чувствительности белков и повышенной вязкости этих продуктов. [c.454]

Технологические процессы можно сгруппировать по способу растворения белков и методу регенерации изолята. В самом деле, поскольку чаще всего используют солюбилизацию в щелочной среде, некоторые авторы предложили переводить белки в растворимое состояние с помощью солей либо посредством нескольких последовательных приемов солюбилизации в случае природных растворимых белков воздействуют лишь условиями экстрагирования. Кроме того, регенерацию изолята можно осуществлять с применением техники изоэлектрического и термического осаждения, высаливания либо ультрафильтрации или связыванием на смолах. [c.459]

Томпсон с соавторами [115], отмечая, что тот же гексамета-фосфат натрия в нейтральной или щелочной среде благоприятствует растворению белков, предложили проводить солюбилизацию белков при pH 7 в его присутствии (2%), затем разбавлять экстракт перед подкислением до pH 2,5. Этот дорогостоящий процесс дает возможность получить изолят с высоким содержанием минеральных веществ (12,2%). Указанные работы были возобновлены позднее с уменьшенной дозой гексаметафосфата при том же pH солюбилизации. Этими авторами (1982 г.) был получен изолят с содержанием минеральных веществ 0,25 % (при добавлении метабисульфита натрия) и осаждение проводилось без разбавления при pH 4. Выход экстракта по этой технологии составляет 71 %, а осадка — 63% состав изолята несколько улучшается (табл. 9.31), как и его цвет. [c.470]

В большинстве технологических процессов текстурирования необходима простая гидратация белков. Поэтому конформация макромолекул мало изменяется, а механизмы ориентации действуют на молекулярные агрегаты. Наоборот, влажное филирование требует полного растворения белков и вызывает ориентирование даже на уровне макромолекулы. [c.533]

Например, в кристаллах миоглобина и гемоглобина их от 5 до ю лизоцима - всего 5. Дж. Рапли, детально изучивший этот вопрос, в своем обзоре пишет "...кристалл глобулярного белка можно рассматривать как упорядоченный и открытый ансамбль компактных молекул, имеющих почти что минимальный контакт с областью, не занятой твердым веществом. Эта область составляет около половины объема кристалла-она непрерывна, заполнена растворителем, аналогичным основной массе жидкости, и состоит из каналов, способных вместить молекулы соединений с молекулярной массой более 4000 [354. С. 257]. Полностью исключить возможность отклонения структуры белка в кристалле от структуры в растворе тем не менее нельзя. Но несомненно и то, что в большинстве случаев изменения могут коснуться только положений некоторых боковых цепей в областях контактов на периферии глобулы. Вероятность, что конформационные нарушения произойдут, и произойдут именно в активном центре, невелика, конечно, в том случае, когда кристаллизация осуществляется в условиях, близких к тем, при которых фермент или другой белок проявляет активность. При идентичности структур фермента в кристалле и растворе различия в эффективности катализа могут быть обусловлены лишь разными условиями диффузии субстрата и продуктов реакции и стерическими затруднениями для конформационных перестроек активного центра. Дж. Рапли по этому поводу замечает "...кристаллический белок обладает ферментативной активностью, и, хотя его свойства несколько отличаются от свойств растворенного белка, сам факт каталитического действия кристаллического фермента служит достаточно убедительным аргументом против предположения о большом изменении конформации в процессе кристаллизации [354. С, 271]. Таким образом, можно заключить, что рентгеноструктурные данные почти всегда правильно отражают укладку основной цепи белка и, как правило, буквально воспроизводят биологически активную конформацию. Поэтому все, что говорится Меклером и Идлис о "жидком" и "твердом белке, по моему мнению, представляется глубоко ошибочным и выглядит не более, чем попыткой спасти идею стереохимического кода. Неудачно также отождествление жидкого" белка с "расплавленной глобулой". Трудно предположить, что короткоживущее промежуточное состояние, которое возникает на последней стадии свертывания полипептидной цепи и о котором пока имеется лишь туманное предствление, является активной формой белка, способной функционировать длительное время. [c.538]

ПО фрагменту N—0, при которец воздействие окружения на величину сводится к перераспределению спиновой плотности между атомами N и О и к изменению расщепления между п-и 1с -уровнями (АЕ ) радикала, а воздействие окружения на величину А, — только к смещению спиновой плотности между атомами N и О. Наличие в спектрах ЭПР некоторых растворов второй компоненты указывает на существование комплексов другого типа. Наиболее интересным является тот факт, что пары для спин-меченого САЧ попадают на общую линейную зависимость. МРП лиофилизованного образца (точка 7 на рис. 7) лежит вблизи соответствующих МРП раствора НО-15 в этаноле, а для водного раствора спин-меченого САЧ (точка 8) — вблизи соответствующих МРП раствора НО-15 в водно-глицериновой смеси. Выполнение линейной корреляции для величин и в САЧ свидетельствует, по-видимому, о том, что структуры микроокружения спиновой метки в лиофилизованном САЧ и замороженных растворах радикалов НО-15 и НО-34 в этиловом спирте идентичны. Это может значить, например, что взаимодействия N—О-фрагмента радикала с ОН-групнами лиофилизованного САЧ в месте локализации спиновой меткими с ОН-групнами этилового спирта близки по характеру. При растворении белка в воде радикальный фрагмент спиновой метки сольватируется молекулами аналогично тому, как он сольватируется в водном растворе. Это указывает на относительную свободу спиновой метки НО-15 в САЧ. [c.191]

Хорошо известно, что белки на поверхности их растворов часто подвергаются денатурации, так же как и при встряхивании или при пропускании через раствор пузырьков воздуха. Это показывает, что белки поверхностноактивны и способны адсорбироваться на поверхности раздела раствор — воздух. Впервые способность растворенных белков свободно растекаться по водной поверхности с образованием монослоев была показана Дево, который использовал для этого тот же путь, что и Покельс при исследовании растекания масла на поверхности воды. Позднее свойства монослоев белков были систематически изучены Гортером и Райдилом с сотрудниками, которые показали, что многие растворимые белки при растекании из водных растворов образуют устойчивые монослои как на поверхности раздела вода — воздух, так и на границе вода — масло. [c.295]

Токсическое действие. В виде шлли или аэрозоля оксид К. оказывает сильное прижигающее действие на кожу и слизистые оболочки. Его действие состоит в омылении жиров, поглощении из кожи влаги, растворении белков, раздражении и прижигании тканей. Поражаются также глубокие дыхательные пути и легкие. [c.452]

Гель-хроматографию особенно целесообразно применять в тех случаях, когда необходимо очень быстро отделить высокомолекулярные компоненты от низкомолекулярных. На специально подготовленной колонке (3X6 сл) с сефадексом 0-25 (грубым) Эрлан-деру [25] удалось всего за 2 мин полностью отделить рибонуклеазу от воды, содержащей тритий. Этот быстрый аналитический метод позволяет изучить кинетику обмена трития и на этом основании сделать выводы о степени спирализации растворенного белка. Несколько позднее аналогичная методика была успешно использована при исследовании вторичной структуры растворимых рибонуклеиновых кислот [26] и дезоксирибонуклеиновых кислот [27]. Конечно, нуклеиновые кислоты также могут быть модифицированы химическим путем, например действием диазотированной сульфаниловой кислоты [28]. Избыток реагента и побочные продукты реакции удаляют на сефадексе 0-50. [c.146]

Метод, а) Гидролиз. 2 г белка (20 мг цистина) гидролизуют в течение 24 час. кипячением с 20 мл 8 н. H2SO4. После растворения белка добавляют 2—3 г гранулированного олова. [c.204]

При применеиии т. наз. детергентов, напр, натриевых солей сульфированных высших спиртов, растворение белков сопровождается повышением асимметрии макромолекул. При этом вязкость и прядильная способность р-ра повышаются. Детергенты не вызывают деструкции белков. [c.126]

Набухание и растворение белков также сильно зависит от pH среды. Наименьшее набухание и растворимость наблюдаются в изо-электрической точке белков, соответствующей наименьшей гидрати-руемости и свернутости макромолекул. [c.9]

Давно был известен факт, что фенол является хорошим растворителем для белковых веществ (казеина, клея и т. д.) и этот факт впоследствии был использован для практических целей. При получении термопластичных материалов путем растворения белков в феноле (или в крезолах) с последующей обработкой формальдегидом предполагалось, что одновременное воздействие последнего на фенол и белки даст возможность получить новый более эластичный и водостойкий продукт по сравнению с чисто белковыми пластиками. Исходя из этого положения, Пабст, например, рекомендовал вводить при получении галалита феноло-альдегидные смолы. Гольдсмит получал термопластичную массу путем смешения казеина или желатины с формальдегидом, Р-нафт олом и дру-рими веществами. Фруд разработал рецептуру для получения масс, пригодных для облицовки полов, причем в качестве исходных материалов рекомендовал волокнистые материалы, феноло-альдегидные смолы, белки и другие вещества. Сато получил, термопластичные материалы из растительных белков в комбинации с фенолом и формальдегидом. Композиция, полученная на основе искусственных смол и богатых фосфором белков — сои и яичного желтка, была предложена Франком для производства граммофонных пластинок. Смолы, изготовленные с добавкой желатины, находят применение в качестве цементирующего вещества для слоистого (безосколочного) стекла. С целью уменьшения хрупкости и увеличения эластичности фенольной смолы Штокгаузен вводил в нее желатину. [c.498]