Стереохимия аминокислот

В последние годы стереохимия аминокислот развивается в основном в направлении изучения проблем конформации. Исследования с помощью различных физических методов, в особенности спектроскопии ядерно-магнитного резонанса (ЯМР) высокого разрешения, показывают, что заместители у ск- и -С-атомов аминокислоты предпочитают находиться в определенных конформациях [34 — 38]. [c.29]

Стереохимия аминокислот. Большинство аминокислот содержит асимметрический атом углерода (у а-аминокислот это а-углеродный атом) и может существовать в виде оптических изомеров [c.779]

ВОПРОСЫ СТЕРЕОХИМИИ АМИНОКИСЛОТ [c.79]

Вначале рассмотрим возможное непосредственное соответствие аминокислоты и кодирующего ее триплета. Анализ стереохимии аминокислот и триплетов, входящих в состав ДНК, проведенный в двух лабораториях почти аналогичными методами показывает, что всегда можно заметить специфическое соответствие боковых радикалов аминокислоты и триплета из нуклеотидов, если аминокислота расположена в малой бороздке двойной спирали ДНК. Структурное подобие описанного типа наглядно определяет степень вырожденности кода — короткие аминокислоты (гли, ала, сер) кодируются фактически одним нуклеотидом,, средние — двумя и, наконец, наиболее длинные — арг, лиз, три— тремя нуклеотидами. Наличие такого соответствия можно считать одним из факторов эволюции сопряженного синтеза нуклеиновых кислот и белков. [c.58]

Нейбергер А. Стереохимия аминокислот. В сб Химия белка, т. 2. М, ИЛ, 1952, стр. 298. [c.485]

Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НС1), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в а-положении асимметрического атома углерода (т. е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения вправо или влево являются количественной характеристикой оптической активности, и для большинства аминокислот составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком + (Ала, Иле, Глу, Лиз и др.), а чуть меньше половины-левовращающей (Фен, Три, Лей и др.), их обозначают знаком - . Все эти аминокислоты принадлежат к Ь-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения pH раствора, в котором измеряют оптическое вращение. [c.39]

Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода. Ниже представлены Ь- и О-стереоизомеры глицеринового альдегида. Рядом показаны пространственные конфигурации Ь-и О-аланина [c.39]

Стереохимия аминокислот. Все встречающиеся в белках аминокислоты (кроме пролина) могут быть изображены формулой NHXHR OOH, где R — радикалы различной природы. В общем случае это соединения с асимметрическим атомом углерода, и. [c.82]

Стереохимия аминокислот. 1. Расщепление на оптические антиподы. Все а-аминокислоты, за исключением гликоколя, имеют асимметрический атом углерода R H(NH2) 00H и, следовательно, могут существовать в виде двух оптических антиподов. При помощи описанных выше синтезов получаются, разумеется, рацемические формы. Расщепление последних нельзя осуществить обычными методами при помощи оптически деятельных оснований и кислот, так как аминокислоты являются слишком слабыми кислотами соответственно основаниями для того, чтобы образовать устойчивые, кристаллические соли с этими соединениями. (Только одна дикарбоновая аминокислота-D,L-глутаминовая кислота является достаточно сильной для расщепления посредством ее кислой соли с хинином.) [c.383]

Из этих четырех основных задач Фишер прежде всего атаковал наиболее элементарную —исследование структуры аминокислот. Но эта задача была элементарна лишь в сравнении с другими задачами общей проблемы строения белка. И для ее решения т1ребовалось не только огромное мастерство экспериментатора, ио и ум теоретика, так как уточнение неясностей химии аминокислот , как называл эту задачу Фишер, требова- ло создания и новых методов и совершенно новых решений многих вопросов стереохимии аминокислот. [c.69]

Возвращаясь к вопросу о факторах, обусловливающих активность антибиотиков полипептидов, нам удалось показать на примере грамицидина С и полимиксина М, что к ним следует отнести не только основность, циклопептидный или циклопептид-пептидный тип строения, но и строго определенную пространственную конфигурацию молекулы, поддерживаемую водородными связями. Разрушение последней, например, под влиянием мочевины, ускоряет процесс инактивации с 3—4 сут до 2 час. В случае циклопептид-пептидного строения молекулы биологическая активность, как показал Фоглер, так же зависит и от соотношения между величиной циклического и линейного фрагментов молекулы, от объемных параметров, ее конформации. Последняя так же в немалой степени связана со стереохимией аминокислот, входящих в состав антибиотика полипептида. [c.397]

Многообразие антибиотиков полипептидов зависит от состава, числа, кратности, стереохимии аминокислот, характера и природы про-стетических групп, входящих в состав молекулы. У антибиотиков смешанного состава простетическая группа встроена в молекулу и играет существенную роль в проявлении антибиотиком биологической активности. Так, Коффлер, например, показал, что при отщеплении жирной кислоты у циркулина наблюдается почти полная потеря активности [36]. [c.401]

Изучение условий замыкания линейных пептидов в циклы дает представление о конформация пептида и влиянии я а н-ее различных факторов — аминокислотного состава, стереохимии аминокислот, числа аминокислотных остатков и порядка их чередования. Самостоятельный интерес представляет изучение циклизации три-, тетра- и гепсапепти-дов, в особенности пептидов, содержащих диаминокислоты. Синтезированные нами лизиновые циклопептиды приведены в табл. 4. [c.404]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология