Диаминокислоты

Не следует забывать, что среди аминокислот, входящих в состав природных белков, имеются также моноаминодикарбоновые кислоты и диаминомонокарбоновые кислоты. Избыток первых в данном белке увеличивает его кислотный характер. В белках основного характера содержится некоторый избыток диаминокислот. [c.395]

Гистоны—белки основного характера, так как содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами они растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но не растворимы в разбавленных щелочах. Обычно представляют собой собственно белковые части сложных белков. Представитель глобин — белок, входящий в состав сложного белка крови — гемоглобина. [c.297]

Г и стопы. Легко )астворяются в воде с сильно щелочной реакцией осаждаются при добавлении небольших количеств солен или аммиака. Их основной характер обусловлен высоким содержанием диаминокислот (до 30%). Расщепляются всеми протеолнтическими ферментами. Находятся в красных кровяных тельцах, лейкоцитах и сперме рыб. [c.399]

Протамины. Состоят почти из одних диаминокислот, причем особенно богаты аргинином (до 87%). В соответствии с этим имеют снльнощелочяую реакцию и образуют соли с кислотами. Их молекулярный вес сравнительно низок (Коссель). Легко растворимы в воде и не коагулируют при нагревании, Протамины встречаются в рыбах сальмин в лососевых, клупеин в сельди и т. д. [c.399]

Аминогруппа О N Hj диаминокислоты другой цепи [c.117]

Протамины — простейшие белковые вещества, обладающие сильно выраженными основными свойствами. Растворяются в воде и аммиаке. При нагревании не свертываются. Под действием пепсина, не расщепляются. По химическому составу отличаются высоким содержанием диаминокислот. Содержатся протамины в зрелой сперме-рыб. [c.9]

Белки, подобно аминокислотам, амфотерны и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями. В их полипептидных цепях имеются свободные карбоксильные группы и аминогруппы двухосновных кислот и диаминокислот, не участвующие в образовании цепей и находящиеся в боковых ответвлениях. В отрезке полипептидной цепи, представленном на стр. 292, такая свободная карбоксильная группа имеется в остатке глутаминовой кислоты, а аминогруппа — в остатке лизина. [c.295]

Стадия трансацилирования (транспептидации) является также последней стадией в синтезе пептидогликанов бактериальных клеточных стенок. Аминогруппа диаминокислоты (рис. 5-9) одной пептидной цепи атакует амидную связь соседней цепи. При этом происходит замещение молекулы D-аланина и образуется поперечная связь (дополнение 7-Г). Ацильные группы, особенно ацетильные, часто переносятся на вуклео-фильные центры тиоэфиров кофермента А (гл. 8, разд. Б).Примером может служить образование ацетилхолина (дополнение 7-Б) из холина и ацетил-СоА в процессе реакции трансацетилирования. Заметим, что присущая тиоэфирам высокая эффективность переноса групп обеспечивает полноту протекания реакций. [c.116]

Гистоны — белковые вещества, тоже обладающие щелочны характером, занимающие промежуточное место между протаминами и остальными белками по силе основности. В воде и очень разбавленных кислотах легко растворимы. При нагревании не свертываются,. Гидролизуются пепсином. Состав моноаминокислот в них более разнообразен, чем в протаминах. Среди диаминокислот преобладает аргинин... [c.9]

Протамины — наиболее простые из природных белков с низкими молекулярными массами состоят преимущественно из диаминокислот и являются сильными основаниями. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свертываются при нагревании. Представители протаминов обнаружены в сперматозоидах рыб в составе сложных белков — нуклеоиротеидов. [c.297]

Огромное значение приобрела реакция, при которой биотин при действии на него гидроокиси бария превращается в диаминокислоту. Диаминокислота реагирует с фосгеном, давая с почти количественным выходом биотин [300]. Эти реакции служат весьма хорошим подтверждением предположения [c.200]

Доказательство строения ядра, которое содержит атом серы, и определение природы и положения боковой цепи было проведено следующим путем. Диаминокислота была подвергнута перегруппировке с помощью видоизмененного процесса исчерпывающего метилирования по методу Гофмана в 8-(2-тиенил)-валериановую кислоту [168]. [c.203]

Описано несколько синтезов диаминокислоты, каждый из которых является многостадийным. В каждом синтезе соответствующее алифатическое соединение превращалось в сульфид, который в результате замыкания цикла по реакции Дикмана может быть превращен в 4-замещенный или 2,4-дизаме- [c.203]

Напишите формулы одноосновных диаминокислот а) а, б-диаминовалериановой кислоты б ) а, е-диа-минокапроновой кислоты. Укажите тривиальное название последней. [c.78]

Полипептиды, так же как и сами аминокислоты, амфотерны и каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Они представляют собою соединения, промежуточные между аминокислотами и белками, — в условиях кислотного и щелочного гидролиза и те и другие распадаются на аминокислоты. Низшие полипептиды кристалличны, растворимы в воде по мере перехода к более высокомолекулярным полипептидам способность к кристаллизации ослабевает. Полипептиды могут также включать моно-аминодикарбоновые кислоты, подобные аспарагиновой и глутаминовой. Тогда они приобретают кислотные свойства за счет второй карбоксильной группы. Полипептиды, образованные с участием диаминокислот, имеют основной характер. Свойства полипептидов, образованных с участием серина ( -окси-а-аминопропионовой кислоты) и цистеина ( -меркапто-а-аминопропионовой кислоты), отражают наличие ОН- и соответственно SH-групп. Некоторые полипептиды играют важную биологическую роль в живых организмах. Таков, папример, трипептид глутатион [c.506]

Число карбоксильных групп в молекулах аминокислот определяет их основность наиболее важны одноосновные и двухосновные аминокислоты. В зависимсти от числа аминогрупп различают моноаминокислоты и диаминокислоты. [c.278]

Глицин и аланин — простейшие из аминокислот, входящих в состав белков. Из природных белковых веществ выделено свыше 20 различных аминокислот. Среди них имеются и другие одноосновные моноаминокислоты, подобные глицину и аланину, а также двухосновные и диаминокислоты. Многие из аминокислот белков содержат, кроме карбоксильных и аминогрупп, и другие группировки гидроксильные, серусодержащие, радикалы ароматических (стр. 330) и гетероциклических (стр. 411, 424) соединений и др. [c.279]

Установлено, что важными составляющими белков являются двадцать три аминокислоты. Названия этих кислот приведены в табл. 14.1 там же указаны формулы характеристических групп К. Некоторые аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу или дополнительную аминогруппу. Так, имеется двухосновная диаминокислота — цистин, очень близкая к простой аминокислоте цистеину. Четыре из указанных в таблице аминокислот содержат гетероциклические кольца (кольца, состоящие из атомов углерода и одного или нескольких атомов других элементов, в данном случае атомов азота). Две из приведенных аминокислот — аспарагин и глутамин — родственны двум другим — аспарагиновой и глутаминовой кислотам, от которых аспарагин и глутамин отличаются только тем, что имеют вместо дополнительной карбоксильной группы амидную группу [c.385]

Степень прочности сорбции и десорбции на смоле разных аминокислот, определяемая главным образом величинами зарядов молекул, различна. Наиболее прочно на смоле сорбируются диаминокислоты и наименее прочно — дикарбоновые аминокислоты. Разделение аминокислот при ионообменной хроматографии происходит при десорбции их со смолы элюирующими буферными растворами, отличающимися от исходного буферного раствора большими величинами pH и (или) ионной силы. Обычно для элюции кислых и нейтральных аминокислот используют Ыа-цитратные буферные растворы с pH 3,25 и 4,25. Для десорбции со смолы наиболее прочно связанных (основных) аминокислот используют более щелочной Ыа-цитратный буферный раствор со значением pH 5,28 и более высокой ионной силой (0,35 М). [c.133]

Углеводные цепи П., выделенных из разл. бактерий, отличаются незначительно. Так, аминогруппы остатков мурамовой к-ты в нек-рых П. могут быть свободны, ацилированы гликолевой к-той нли образуют амидную связь с соседней карбоксильной группой изредка встречается аналог мурамовой к-ты, имеющий О-.и гаю-конфигурацию. Аминогруппы остатков глюкозамина также иногда свободны отдельные гидроксильные группы полимера м. б. ацетилирова-иы илн фосфорилированы. Напротив, пептидные фрагменты П. характеризуются очень сильной изменчивостью известно ок. 100 разл. структур пептидных участков, общими чертами к-рых является обязательное наличие остатков аминокислот D-ряда и присутствие редких диаминокислот (L-гидроксили- [c.468]

Их можно классифицировать, во-первых, по классам органических соединений, как алифатические, ароматические и гетероциклические, во-вторых, по физическим свойствам как амфотерные, кислые и основные, и наконец, по добавочным функциональным группам, например, серасодержащие аминокислоты, оксиаминокислогы, диаминокислоты их.д. [c.438]

Если действовать азотистоводородной кислотой на дикарбоновые кислоты, то одна карбоксильная группа замещается на аминогруппу. В том случае, если действуют азотистоводородной кислотой на а-аминодикар-боновую кислоту, то реагирует со-карбоксильная группа и образуется а, со-диаминокислота. [c.447]

Диаминокислоты. Среди этих кислот представляют интерес, лизин — незаменимая аминокислота, встречающаяся почти во всех белках, и орнитин, найденный в ряде антибиотиков. Их можно синтезировать несколькими методами. До последнего времени широко пользовались методами, основанными на применении капролактама и пиперидо-яа. Первый применяется для синтеза лизина, второй — для синтеза ор-нитина. Ниже приведена схема синтеза лизина. [c.448]

Основные аминокислоты. В белках встречается только одна диаминокислота — лизин (а, е-диаминокапроновая кислота). В продуктах щелочного гидролиза белков, а также в ряде антибиотиков (грамицидин) найден еще орнитин—а, б-диаминовалериановая кислота. В гидролизатах она образуется из аргинина. Обе аминокислоты не обладают специфическими реакциями. [c.473]

СООН-группа этого D-оланина связана со свободной —NHi-apynnou диаминокислоты ригой цепи [c.389]

В диаминокислотах нужно еш е установить положение второй аминогруппы, для чего можно в некоторых случаях использовать легкое замыкание кислот в цикл в присутствии отнимаюш их аммиак веш еств [c.495]

Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниение белков в кишечнике . Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород Н,8 и метил-меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты-орнитин и лизин - подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов-путресцина и кадаверина. [c.427]

Диаминокислота может быть получена путем интрамолекулярного окисления с раскислением нитрогруппы до нитрозо- (или азокиси-) группы. Такое самоокис ление происходит при нагревании л-нитро-о-сульфокислоты толуола (I) с раствором едкого натра. [c.416]

Из табл. 6 видно, что в казеине особенно много глутаминовой кислоты количество двухосновных кислот в сумме составляет 17 0 по отношению к весу всего казеина или 24,5% по отношению к выделенным аминокислотам. Карбоксильные группы в белковой молекуле компенсируются аминогруппами. Двухосновные кислоты, имея одну аминогруппу и две карбоксильные, сохраняют характер карбоновой кислоты. По Дэкину двухосновные кислоты находятся в молекуле протеина по концам уепи и когда их много и они превышают своим содержанием диаминокислоты—протеин носит ясно выраженный кислотный характер. В казеине на 24,5% двухосновных кислот приходится 17,2% диаминокислот, аргинина и лизина. Вводя поправку на разницу молекулярных весов, которые у диаминокислот выше, нежели у дикарбоновых аминокислот, получаем, что количество вторых карбоксильных групп вдвое больше, нежели количество-вторых аминогрупп в диаминокислотах. Это соотношение между основными и кислотными группами, а также размещение карбоксилов по концам цепи определяют кислотный характер казеина. [c.62]

Подробнее о синтезе аминокислот по вышеуказанному методу и методу Зеренсена а также о синтезе диаминокислот по Зеренсену и Э. Фишеру 21 см. Аминокислоты, дикетопиперазины и полипептиды (стр. 851). [c.469]

Обратный порядок — ацилирование свободных аминокислот трифторуксусным ангидридом в безводной трифторуксусной кислоте [117] — не подходит, особенно для количественного получения этих соединений. В зависимости от взятого количества ангидрида и от условий реакции при этом образуются азлактоны [110, 127] и смешанные ангидриды [117, 125] к тому же превращение Гис и Три протекает с невысокими выходами [16]. При ацилиро-вании свободных аминокислот тиоэтиловым эфиром трифторуксусной кислоты в щелочном растворе получают самые различные выходы [14], причем диаминокислоты Лиз и Орн дают только e-N-ТФА-производные, и, следовательно, их можно трифторацетили-ровать по а-положению с помощью других методов. [c.316]

Тот факт, что из продуктов окисления диаминокислоты была выделена адипиновая кислота НООС(СН2)4СООН, а также доказательство того, что одна из карбоксильных групп адипиновой кислоты является именно той карбоксильной группой, которая присутствовала в диаминокислоте, привели к предположению, что боковая цепь я-валериановой кислоты была в диаминокислоте, а следовательно, и в биотине. Если это предположение правильно, то положение пяти из девяти атомов углерода в диаминокислоте может быть установлено. Представлялось весьма вероятным, что четыре оставшихся углеродных атома и атом серы диаминокислоты соединены [c.200]

Хотя очевидно, что взаимодействие диаминокислоты с фосгеном дае1 циклическую мочевину, однако эта реакция не дает указаний на то, является ли диаминокислота 1,2- или 1,3-диамином из 1,2-диамина должен образоваться пятичленный цикл, а из 1,3-диамина шестичленный цикл. Так как диаминокислота реагирует с фенантренхиноном, образуя продукт конденсации, то очевидно, что две аминогруппы связаны с соседними углеродными атомами. Насколько известно, 1,3-днамины пе конденсируются с фенантренхиноном. [c.201]

Эти данные указывали не только на то, что диаминокислота является 1,2-диамином, но, более того, что две аминогруппы являются частью структурного участка, такого, как А и Г (см. формулы). Дигидрохиноксалин может быть получен из соединения, которое содержит структурную единицу типа А или В хиноксалиновое производное может образоваться из Г, а также из А при потере 2 водородных атомов, но не из Б и В. [c.201]

Образование хиноксалина указывало также на то, что любая боковая цепь К (например, цепь валериановой кислоты), находящаяся в диаминокислоте (а следовательно, и в биотине), может быть связана с любым углеродным атомом, кроме тех, которые изображены в А боковая цепь не может быть присоединена так, как это показано в Б. [c.202]

Так как диаминокислота, 2-(3-карбоксибутил)-3,4-диаминотиофан, полученная при гидролизе природного биотина, очень легко реагирует с фосгеном, давая биотин, то следовало ожидать, что полный синтез биотина может быть проведен в том случае, если диаминокислота будет получена синтетическим путем. [c.203]

Справочник по органическим реакциям (1962) -- [ c.270 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.678 , c.680 ]

Основные начала органической химии Том 2 1957 (1957) -- [ c.378 , c.712 ]

Основные начала органической химии Том 2 1958 (1958) -- [ c.378 , c.712 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.303 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.319 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология