Аденилатциклаза инактивация

Известны два общих способа создания внутриклеточного сигнала поверхностными рецепторами. Один из них состоит в активации или инактивации фермента, связанного с плазматической мембраной. В некоторых случаях указанный фермент катализирует образование растворимого внутриклеточного медиатора, изменение концентрации которого служит сигналом. Важное место среди таких ферментов занимает аденилатциклаза, катализирующая синтез циклического АМР (сАМР) из АТР на внутренней стороне плазматической мембраны (рис. 2.2). В других случаях активируемый внеклеточным лигандом фермент прямо фосфорилирует клеточные белки [c.55]

Одним из звеньев регуляции секреции кишечного сока является аденилатциклаза ее активация стимулирует секрецию, инактивация — прекращает. С актива- [c.395]

Процесс созревания яйцеклетки лучше всего изучен у амфибий. У этих животных гонадотропины, находящиеся под контролем гипофиза, действуя на окружающие ооциты фолликулярные клетки, инициируют выделение последними стероидного гормона прогестерона. Подобно другим стероидным гормонам, прогестерон диффундирует через плазматические мембраны большинства клеток-мишеней и связывается с внутриклеточными рецепторными белками, регулирующими транскрипцию снецифических генов (см. разд. 12.2.1). Однако в созревании ооцита прогестерон, но-видимому, участвует иначе полагают, что он связывается с рецепторными белками плазматической мембраны. При этом происходит инактивация аденилатциклазы плазматической мембраны ооцита. в результате чего снижается концентрация циклического АМР в цитозоле и соответственно активность сАМР-зависимой протеинкиназы (А-киназы, см. разд. 12.4.1). [c.32]

Компоненты этой системы в клетках млекопитающих показаны на рис. 44.3. Взаимодействие гормона со своим рецептором приводит к активации либо инактивации аденилатциклазы. Этот процесс опосредуется по крайней мере двумя ОТР-за-висимыми регуляторньп и белками, обозначаемыми О,- (стимулирующий) и С)- (ингибирующий) белок (используют также обозначения К,- и К(-белок) каждый из этих белков состоит из трех субъединиц а, Р и у. Аденилатциклаза, локализованная на внутренней поверхности плазматической мембраны, катали- [c.162]

Известны два общих способа создания внутриклеточного сигнала поверхностными рецепторами. Один из них состоит в активации или инактивации фермента, связанного с плазматической мембраной. В некоторых случаях этот фермент катализирует образование растворимого внутриклеточного медиатора, изменение концентрации которого служит сигналом. Важное место среди таких ферментов занимает аденилатциклаза, катализирующая синтез циклического АМР (сАМР) из АТР на внутренней стороне плазматической мембраны (рис. 13-19). В других случаях активируемый внеклеточньил лигандом фермент прямо фосфорилирует клеточные белки. Например, фактор роста эпидермиса ФРЭ) стимулирует деление эпидермальных и многих других клеток, присоединяясь к рецепторному белку клеточной поверхности. Рецепторами здесь служат протеинкиназы (или тесно ассоциированные с ними белки) фермент, активируясь при связывании с ФРЭ, переносит фосфат с АТР на тирозильные остатки определенных клеточных белков, в том числе на сам ре- [c.262]

Адреналин активирует аденилатциклазу в плазматической мембране мышечной клетки, и в результате этого в цитоплазме повьппается концентрация сАМР. Циклический АМР в свою очередь вызывает активацию сАМР-зависи-мой протеинкиназы, которая специфически фосфорилирует гликогенсинтазу-фермент, осуществляющий последний этап синтеза гликогена из глюкозы. Фосфорилирование гликогенсинтазы ведет к ее инактивации и тем самым прекращает синтез гликогена. Та же протеинкиназа фосфорилирует и другой фермент-киназу фосфорилазы, киназа при этом активируется и фосфорилирует еще один фермент, гликогенфосфорилазу, которая и отщепляет от гликогена остатки глюкозы. [c.271]

В последнее время начал изучаться вопрос о химической разнородности популяции рецепторов одного фармакологического класса. По-видимому, часть рецепторов не участвует в сопряжении с аденилатциклазой. Возможно, к таким рецепторам относится часть популяции р-рецепторов клеток лимфомы 549, которая после инактивации всех чувствительных к Л-этилмалеимиду в присутствии агониста связывающих мест не переводится под влиянием Мд+ в состояние высокого сродства [50, 91]. [c.104]

Физические свойства каталитического белка аденилатциклазы практически не- изучены. Причиной отсутствия информации являются существенные потери каталитического белка, не связанного с Л/ -белком, происходящие в процессе его очистки в результате инактивации [61]. Наиболее правильное представление о характеристиках каталитического белка можно получить, изучая биологические препараты, функционально лишенные N-белка. К ним относятся линия клеток лимфомы S49, сус [115, 123], цитозольные фракции семенников крыс [22, 47], а также растворимые аденилатциклазы низших организмов [43—45]. Как уже упоминалось выше, общим свойством для этих белков является сильное увеличение активности в присутствии ионов Mn +, но не Mg +. Определяется ли это обстоятельство свойствами связывающего ионы двухвалентных металлов аллостерического центра или раз- [c.114]

Идентификация функциональных групп активного центра аденилатциклазы до сих пор фактически не проводилась. Необратимое ингибирование аденилатциклазы было показано только с помощью неспецифических реагентов, модифицирующих аргинин,— 2,3-бутандиона и фенилглиоксаля [165, 166]. Доказательством расположения модифицируемой группы в активном центре служила защита фермента от инактивации субстратом аденилатциклазы. [c.117]

Глюкагои и АКТГ не имеют в жировых клетках рецепторов, через которые они могли бы влиять на проницаемость мембран для Са . В-третьих, степень активации аденилатциклазы каждым из этих гормоиов разная. Различаются у них также скорости связывания, и диссоциации от рецепторов, скорости инактивации. Следовательно, эти гормоны будут с разной скоростью и в разной степени изменять концентрацию цАМФ в клетке. Поскольку ферментный каскад, как мы видели (см. раздел 4.2), самонастраивающаяся система, разные по амплитуде и длительности изменения концентрации цАМФ в клетке могут приводить к разным биологическим эффектам. [c.227]

Так, например, инактивация цАМФ осуществляется фосфодиэстеразой (рис. 3.19). С другой стороны, аденилатциклаза лишь ограниченное время катализирует превращение АТФ в цАМФ. Это связно с ГТФ-азной активностью а -субъединицы О-белка, которая осуществляет превращение ГТФ в ГДФ, инактивируя а -субъединицу и, как следствие, инактивирует аденилатциклазу. Так, например, холерный токсин связывается с а -субъе-диницей, лишая ее ГТФ-азной активности. Вследствие этого активация аденилатциклазы длится бесконечно долго. [c.365]

Рис. 35.5. Путь передачи информации при активации аденилатциклазы, вызванной связыванием гормона со специфическим рецептором. G-бeлoк играет решающую роль как в активации, так и в инактивации аденилатциклазы.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология