Основные аминокислоты в коллагене

Содер кан 1е основных аминокислот в эластине, коллагене п аналогичных [c.66]

Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани хрящей. Особенность его в том, что 30% его аминокислот представлено глицином и 25% — иминокислотами — пролином и оксипролином. Основа структуры коллагена — тройные спирали, состоящие из трех полипептидных цепей. Креатин — см. Креатинфосфат. [c.21]

Преобладание в белках какой-то одной аминокислоты — довольно редкое событие. Коллаген же содерн<ит 337о глицина, 21% приходится на пролин + оксипролии и 11% составляет аланин. Все дело в том, что крупные по размеру боковые группы не могут уместиться внутри тройной спирали. То н<е самое относится и к фиброину шелка, который состоит в основном из периодически повторяющейся последовательности [c.92]

Полуфабрикат, полученный после золения, чистки и промывки, носит название золеного голья. Голье содержит соединения кальция с коллагеном в виде солей (за счет карбоксильных групп остатков аминокислот), а также в виде Са(0Н)2, растворенного в пропитывающей кожу воде или сорбированного волокнами кожи. При соприкосновении с воздухом гидрат окиси кальция дает углекислый кальций. Кроме того, голье содержит продукты распада белков и жиров. Все эти примеси мешают проведению дальнейших операций, и их необходимо удалить. Для этого голье подвергают действию кислот (соляной, муравьиной, уксусной, молочной, борной), кислых солей (например, аНЗОз) или солей аммония (например, (МН4) 2504). Этот процесс носит название о б е з з о л и-в а я и я. Основные химические процессы, происходящие при этом—обмен ионов кальция солей указанных белковых соединений на ионы водорода (или аммония) по схеме [c.241]

К настоящему времени идентифицированы семь генетически различных а-цепей коллагена, каждая длиной около 1000 аминокислот (табл. 12-2). Хотя в принципе из этих семи а-цепей можно составить более 100 различных типов трехцепочечных молекул, было описано лишь немного типов (менее дюжины). Основные типы обозначаются I, II, III, IV и V (табл. 12-2). Типы I, II и III-главные коллагены соединительных тканей из них чаще всего встречается тип I, он составляет 90% всего коллагена тела. После секреции во внеклеточное пространство молекулы типов I, II и III образуют упорядоченные полимеры, назьшаемые коллагеновыми фибриллами. Это длинные (много микрометров в длину) и тонкие (толщиной от 10 до 300 нм) тяжи, ясно видимые на электронных микрофотографиях (рис. 12-39 и 12-41). Такие фибриллы часто группируются в большие пучки толщиной в несколько микрометров, которые видны уже в обычный микроскоп и назьшаются коллагеновыми волокнами. Молекулы типа IV (главный коллаген базальных мембран) и V (его находят в небольших количествах в базальных мембранах и в других местах) не образуют фибрилл, их организация в тканях неясна. [c.223]

Кроме описанных нами трех типов полисахаридов, первичная клеточная стенка содержит гликопротеины, которые могут составлять до 10% всей ее массы. Удалось осуществить клонирование ДНК, кодирующей основные гликопротеины, и определить последовательность ее нуклеотидов. Гликопротеины клеточной стенки необычны в том отношении, что они содержат много повторяющихся последовательностей аминокислот. До 30% их аминокислотных остатков представлены гидроксипролином, который образуется при пострансляционном гидроксилировании пролина (как и в коллагене, см. разд. 14.2.7). К боковым цепям гидроксипролина и серина присоединяются короткие олигосахаридные цепи таким образом больше половины массы каждого гликопротеина приходится на углеводную часть. Выделить гликопротеины, не повредив всю структуру клеточной стенки, весьма трудно, следовательно, они прочно встроены в сложную трехмерную сеть полисахаридов, составляющих эту стенку. Считается, что гликопротеины действуют подобно клею, повышая прочность клеточной оболочки. Существенно, что содержание некоторьк мРНК, кодирующих эти гликопротеины, резко возрастаете ответ на инфекцию или ранение. [c.388]

Коллаген представляет собой группу родственных белков, обладающих очень высокой прочностью. Коллаген является основной волокнистой структурой кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов и зубов. Известны четыре типа коллагена, различающиеся распределением в тканях. Основной структурной единицей коллагена является трюпоколлаген, состоящий из тр)ех цепей, каждая из которых включает 1000 аминокислотных остатков. Коллаген необычайно богат глицином и пролином. Кроме того, в коллагене содержатся гидроксипролин и гидроксилизин, редко встречающиеся в других белках. Последовательность аминокислот в коллагене характеризуется той особенностью, что почти каждый третий остаток в ней-глицин. Тропоколлаген [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология