Глутаминовая кислота Глутаминовое семейство

О принадлежности миоглобина и цепей гемоглобина к одному семейству белков свидетельствует также сравнение аминокислотных последовательностей миоглобина кашалота и а- и Р-цепей гемоглобина лошади. Как показано на рис. 8-11, во всех трех цепях имеются 27 эквивалентных положений, в которых находятся идентичные аминокислотные остатки кроме того, в других 40 положениях обнаруживаются близкие по своим свойствам остатки аминокислот, например аспарагиновая и глутаминовая кислоты, или изолейцин и валин. Таким образом, и здесь мы видим, что в аминокислотных последовательностях гомологичных белков имеется ряд инвариантных аминокислотных остатков и что для гомологичных белков характерно сходство их трехмерной структуры. [c.202]

В. Синтез и катаболизм соединений, входящих в семейство глутаминовой кислоты [c.95]

Представляет интерес семейство гемоглобинов М. Присутствие такого гемоглобина в крови приводит к серьезным нарушениям выживают только гетерозиготы по данному аномальному признаку. Кровь в этих случаях темная, поскольку железо в половине субъединиц гемоглобина М необратимо окислено до трехвалентного (метгемоглобин). В нормальной крови содержание метгемоглобина не превышает 1%. В норме метгемоглобин восстанавливается специально метгемоглобин-редуктазной системой (дополнение 10-А), тогда как метгемоглобиныМ не восстанавливаются. У всех пяти гемоглобинов М имеются замены в местах, расположенных вблизи гемогруппы. В четырех из них один из гистидинов, связанных с гемом (F-8 или Е-7) либо в а-, либо в. р-субъединице, заменен на тирозин. В пятом валин-67 в р-субъединицах заменен на глутаминовую кислоту. Два гемоглобина М, имеющие замены в а-субъединицах (MBoston и Miwate), заморожены в Т(дезокси)-форме они обладают низким сродством к кислороду и связывают его некооперативно. [c.317]

Как видно из фиг. 9, аминокислоты этого организма разделяются на две группы, называемые аспарагиновое семейсшо и глутаминовое семейство . Добавление С-глутаминовой кислоты уменьшало включение в белок бактерий меченых пролина и аргинина, в то время как добавление С-аспарагиновой кислоты ум ньшало величины удельной радиоактивности лизина и изолейцина. Вместе с тем добавленный С-треонин понижал удельную радиоактивность треонина и изолейцина, но не аспарагиновой кислоты, что и следовало ожидать в случае такой последовательности реакций, в которой аспарагиновая кислота служит предшественником треонина, а треонин в свою очередь — предшественником изолейцина. Сравнительное изучение включения С-ацетата и СОг подтвердило, что [c.35]

Синтез белка подробно рассматривается в гл. XVII, но некоторые моменты уместно отметить и здесь. Существует три семейства аминокислот, представители которых являются производными трех а-кетокислот (пирувата, оксалоацетата и а-кетоглутарата) и соответственно трех а-аминокислот (аланина, аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты). Группа, связанная с а-кетоглутаратом и глутаминовой кислотой, синтезируется вселги живыми организмами из числа аминокислот, происходящих от пирувата, высщие организмы способны синтезировать только часть, и наконец, аминокислоты, углеродный скелет которых образуется из ОА и Асп, совсем не синтезируются в организме млекопитающих, а быть может, и вообще у животных. [c.364]

Примером этого правила могут служить пути биосинтеза аминокислот. Как показано на фиг. 33, входящие в состав белков двадцать аминокислот можно разбить в соответствии с происхождением углеродных атомов их скелетов на четыре семейства. Синтез семейства ароматических аминокислот и гистидина начинается с глюкозы, расположенной в самом начале гликолитического пути. Синтез аминокислот, входящих в семейство пировиноградной кислоты, начинается с фосфоглицериновой кислоты, находящейся в середине, и с пировиноградной кислоты, находящейся в конце гликолитического пути. Синтез аминокислот глутаминового семейства начинается с а-кетоглутаровой кислоты, расположенной в середине цикла лимонной кислоты, а синтез штокшлот аспарагинового семейства— с щавелевоуксусной кислоты, находящейся в конце этого цикла. Теперь мы можем рассмотреть пути синтеза отдельных аминокислот, принадлежащих к этим семействам. [c.71]

Реакции гидридов в большинстве случаев эндергоничны и при низких температурах всегда идут медленно. Следовательно, для их протекания необходим дополнительный источник энергии. В первых экспериментах по соображениям удобства энергию вводили в виде электрических разрядов [1264]. Среди продуктов ( микромолекул ), образующихся при реакции смешанных восстановленных газов, обнаружены многие аминокислоты [637, 882, 1122, 1124, 1264—1269, 1273]. Весьма примечательно, что особенно много образуется таких аминокислот, которые сейчас встречаются в природных белках, например глицин, аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты. В общем следует сказать, что наиболее обещающими представляются абиосинтетические методы, дающие целые семейства биомолекул. [c.47]

Еще один яркий пример использования альтернативного сплайсинга — образование семейства синаптических рецепторов глутаминовой кислоты. Каждый из четьфех рецепторов этого семейства (01иК-А, -В, -С, -О) существует в двух вариантах, различающихся лишь коротким (38 аминокислотных остатков) сегментом, предшествующим четвертому трансмембранному домену. Согласно существующей топологической модели рецептора этот сегмент имеет цитоплазматическую локализацию. В генах каждого из рецепторов альтернативные варианты 38-ами-нокислотного сегмента кодируются двумя соседними экзонами, а сами варианты рецепторов образуются в результате альтернативного сплайсинга пре-мРНК по этим экзонам. Добавим, что существование альтернативных вариантов для каждого [c.24]

Пролин относится к семейству глутаминовой кислоты и образуется в результате АТФ-зависимого восстановления последней с дальнейшей циклизацией полуальдегида глутаминовой кислоты и превращения его в пролин путем восстановления [c.22]

Цианобактерии могут ассимилировать некоторые органические кислоты, в первую очередь ацетат и пируват, но всегда только в качестве дополнительного источника углерода. Метаболизирование их связано с функционированием разорванного ЦТК и приводит к включению в весьма ограниченное число клеточных компонентов (рис. 92). Опыты с С-ацетатом обнаружили накопление радиоактивного углерода только в липидах и четырех аминокислотах лейцине, глутаминовой кислоте, пролине и аргинине. Отсутствие радиоактивности в аминокислотах семейства аспарагиновой кислоты иллюстрирует разорванность ЦТК- [c.278]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология