Оксипролин образование из пролина

У мыши часть дейтерия из метиленовых групп орнитина переходит в глютаминовую кислоту и пролин [1431]. При образовании пролина отщепляется а-аминогруппа орнитина, как было показано при помощи [1427]. Введение животному пролина, меченного D и показало, обратное превращение его в орнитин, а также в оксипролин и в глютаминовую кислоту [1432]. [c.495]

Более сложным путем происходит дезаминирование (вернее отщепление иминогруппы) 1-пролина и близкой к нему аминокислоты Ь-оксипролина (иминокислоты). Пролин подвергается дегидрированию и дальнейшему превращению с образованием глютаминовой кислоты, которая затем дезаминируется обычным для нее путем с помощью специфической дегидразы. [c.350]

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориен- тируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно [c.373]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Образование и распад пролина и 4-оксипролина [c.184]

Значительное внимание уделялось исследованию возможных способов расположения пептидных цепей, приводящих к устойчивым конформациям. В 1958 г. Л. Полинг показал, что наиболее выгодным расположением, которое осуществляется во многих пептидах и белках, является а-спираль. Пептидные цепи а-спирали свернуты таким образом, что возможно образование водородных связей между амидными водородными атомами и карбонильными группами, разделенными четырьмя аминокислотными фрагментами (рис. 80). Водородные связи почти параллельны основной оси спирали, а расстояние между витками составляет около 5,5 А. Боковые цепи аминокислот лежат на внешней стороне а-спирали. Однако пространственные затруднения, возникающие между боковыми группами некоторых аминокислот, могут существенно деформировать нормальную а-спираль и вызвать изгиб цепи. Наиболее существенно в этом отношении влияние пролина и оксипролина. [c.386]

Применение многокамерных электродиализаторов позволяет снизить концентрационные градиенты той или иной аминокислоты при ее диффузии от камеры к камере, а ожидаемое распределение (рост) pH в сторону катодной камеры создает возможность образования замковых камер, pH которых выше изоэлектрической точки группы нейтральных аминокислот (аланин, пролин, оксипролин, валин, лейцин). [c.78]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Показания фотоэлемента градуируются по пятнам, образованны.м заведомо известными количествами аминокислот. Исключение составляют пролин и оксипролин, которые дают в этих условиях желтое окрашивание. [c.660]

Опыты с введением пролина, меченного одновременно дейтерием и показали, что из него у животных образуется оксипролин (выделенный из белков тканей оксипролин содержал дейтерий и тяжелый азот). Образование оксипролина из пролина — процесс необратимый. При введении в организм меченого оксипролина не наблюдалось появления в белках тканей меченого пролина. Следует указать, что введенный оксипролин вообще мало используется для синтеза белков тканей. Введенный меченый оксипролин обнаруживается в очень малых концентрациях в белках тканей. При введении же меченого пролина в белках тканей обнаруживается большая концентрация меченого оксипролина, чем при введении меченого оксипролина. Эти данные указывают, что оксипролин тканевых белков возникает из пролина. В гидроксилировании пролина в белках участвует аскорбиновая кислота. При недостатке последней (при цинге) нарушается образование проколлагеиа — белка с высоким содержанием оксипролина. Об особом поведении оксипролина у животных легко судить по результатам исследований с кормлением животных различными аминокислотами. В то время как различные аминокислоты, введенные в организм с пищей, легко им усваиваются, при введении оксипролина имеет место его выделение в значительных количествах в неизменном виде. [c.373]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

Помимо рентгенограмм, характерных для а- и Р-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кожи. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента 01у-Рго-Орг. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и окси-пролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию [c.1060]

Однако позднее было сделано важное наблюдение, что такие превращения не приводили к гибели макрофага [320]. Вместо этого повреждение макрофага происходит тогда, когда он еще сохраняется живым с находящимися внутри клеток кварцевыми частицами. Кварцевая поверхность каким-то образом повреждает лизосомы, так что при этом производится новый фактор, вероятно фермент. Когда такой фермент выделяется из омертвевшего макрофага, он побуждает фибробласты производить дополнительное количество оксипролина, который затем связывается с образованием фиброзных тканей. Вероятно, подобное развитие процесса подтверждает наблюдения Марасаса и Харингтона [3206] относительно того, что поверхность кварца катализирует окисление на воздухе /-пролина до оксипролина. [c.1072]

Пролин и оксипролин в белковых гидролизатах определяют обработкой гндролизата азотистой кислотой, что приводит к образованию нитрозопроизводных [45]. [c.386]

Густавсон [59] показал, что температура плавления возрастает с увеличением количества оксипролина. Увеличение стабильности отнесено за счет вовлечения гидроксильных групп оксипролина в образование водородных связей тем самым предполагалось, что возрастание обусловлено в основном увеличением АЯм, и возможные изменения А5м считались незначительными. Позже установлено [60—62], что существует зависимость между температурой плавления и общим содержанием иминокислотных остатков. Гарретт предположил [54], что причиной увеличения температуры плавления является уменьшение А5м, обусловленное ростом общего содержания пролина и оксипролина. Возрастание концентрации пирролидиновых колец в главной цепи должно приводить к подавлению конфигурационной свободы молекулы в расплавленном состоянии. Поэтому, если концентрация иминокислотных остатков в цепи не влияет [c.133]

Весьма вероятно, что реакция с оксипролином и аллоокси-пролином протекает, по крайней мере частично, через лактон, так как М, М -дициклогексилкарбодинмид превращает Ы-карбо-бензилокси-Ь-аллооксипролин в его лактон, который вступает в реакцию с эфиром глицина с образованием дипептидного производного [220]. [c.223]

Окси-Ь-пролин найден только в гидролизатах эластина и коллагена, где на его долю приходится до 13% всех аминокислотных остатков. При обработке нингидрином оксипролин дает на хроматограммах желтую окраску, при обработке изатином он может быть обнаружен в виде синего пятна. Взаимодействие оксипролина с перекисью водорода с последующим подкисле-нием раствора приводит к образованию пиррол-2-карбоновой кислоты (стр. 352), которая дает с л-диметиламинобензальде-гидом (реактив Эрлиха) интенсивное красно-фиолетовое окрашивание. [c.19]

З-Аминокислотпая оксидаза почек окисляет О-пролин в а-кето-З-аминовалерьяновую кислоту [365] и в отсутствие каталазы— в у-аминомасляную кислоту [382] при окислении же О-.оксипролина или алдо-Ь-оксипролина в присутствии каталазы образуется пиррол-2-карбоновая кислота [382]. Образование пиррол-2-карбоновой кислоты из промежуточного продукта окисления (вероятно, из соответствующей а-кетокислоты, находящейся в равновесии со своей циклизованной формой) происходит неферментативным путем и катализируется кислотами [c.352]

Водородные связи укрепляют вторичную структуру белка. Однако полипептидные цепи не могут образовать спирали на всем их протяжении — этому мешают дисульфидные связи между молекулами цистеина, расположенными в разных частях полипептидной цепочки, а также молекулы пролина и оксипролина, не укладывающиеся в спираль. Концевые радикалы полипептидной цепи также препятствуют образованию четко упорядоченной спирали. В результате возникает специфическое для данного белка расположение полипептидных цепей в пространстве или упаковка спиралей, называемая третичной структурой белкг. Белковые молекулы могут объединяться между собой, образуя более тяжелые полимеры. В этом случае речь идет о четвертичной структуре белка. [c.50]

РЕИНЕКЕ соль (тетрароданоаминохромиат аммония) NH4[ r(NH3)2(S N)4]-H20, мол. в. 354,43-кристаллы красного цвета хорошо растворяются в воде, спирте, эфире, образуя р-ры красного цвета в водном р-ре Р. с. постепенно разлагается, причем )-р синеет и выделяется свободная H N аналогично с. разлагается в кипящем спирте. При нагревании до 100—120° Р. с. теряет воду и далее разлагается при нагревании с р-ром NaOH также происходит постепенное разложение с образованием Сг(ОН)з. Применяют Р.с. для осаждения Hg , u +, d +, первичных и вторичных аминов, пролина, оксипролина и нек-рых аминокислот для отделения d + от Zn + в присутствии тиомочевины, с алкалоидами в водном р-ре образует малорастворимую соль. [c.314]

Образование оксипролина. Оксипролин (X) образуется в результате гидроксилирования нролина [реакция (16)] только после того, как молекулы последнего активируются и вступают в последующие реакции, ведущие к их включению в белок [64]. Свободный 4-окси-Ь-про-лин уменьшает скорость синтеза оксипролина, связанного с белком, вероятно благодаря конкурентному торможению активирования пролина. Связанный оксипролин, присутствующий в растущих клетках платана, получает атом кислорода своего гидроксила исключительно путем фиксации атмосферного кислорода [43] (см. гл. 13, дальнейшее обсуждение роли оксипролина). [c.214]

Но образованию правильной спирали часто мещают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую. [c.455]

Эфиры аминокислот в виде свободных оснований нестабильны и даже при комнатной температуре легко превращаются к дике-топиперазины, причем скорость этого превращения зависит от структуры аминокислоты и характера алкильной группы эфира. Поэтому многие авторы исследовали возможность применения в хроматографическом анализе хлоргидратов различных эфиров аминокислот или некоторых их солей. Сароф с сотрудниками [29] изучали разделение хлоргидратов этиловых и бутиловых эфиров аминокислот при добавлении аммиака к потоку газа-носителя (N2). При этом на двухметровой колонке с полинеопентилгликоль-сукцинатом (22% на хромосорбе ) оказалось возможным осуществить лишь неполное разделение низкокипящих эфиров аланина, глицина, валина, изолейцина, лейцина и пролина, а также лизина и оксипролина. Степень образования амидов в зависимости от длины колонки, температуры и других параметров хроматографического разделения в данной работе не определялась. [c.261]

Исключительная роль глутаминовой кислоты ясна из нижней части схемы 1. Глутаминовая кислота не только поставляет азот для образования аланина и аспарагиновой кислоты, но является также источником для построения углеродного скелета пролина, оксипролина, глицина, серина, цистина, цистеина и аргинина. Она, действительно, является предшественником всех заменимых аминокислот [c.374]

Образующаяся при гликолизе пировиноградная кислота в результате декарбоксилирования и окисления превращается в уксусную кислоту. В свою очередь уксусная кислота при участии АТФ и фермента ацетилирует сульфгидрильную группу кофермента А. Возникает 8-ацетилкофермент А или так называемая активированная уксусная кислота. Активированная уксусная кислота может превращаться в высшие жирные кислоты, из которых образуются жиры. Эти жиры также могут откладываться в организме. Почти все аминокислоты являются или гликогенными, или кето-генными, т. е. они участвуют в образовании гликогена или жиров. Из гистидина, орнитина, пролина, оксипролина и аргинина может образоваться а-кетоглутаровая кислота, из тирозина и фенилаланина — фумаровая кислота. Окисление глутаровой и фумаровой кислот по цитратному циклу сопровождается выделением энергии, необходимой для организма. Если же энергия в данный момент не нужна, то углеводы и углеродные цепи аминокислот могут превращаться в нейтральные жиры, откладывающиеся в организме. [c.353]

Все а-аминокислоты и образованные из них пептиды в большинстве случаев реагируют при комнатной температуре с азотистой кислотой количественно в течение 5 мин Вторая аминогруппа лизина (е-поло-жение) реагирует в течение 30 мин. Азот, входящий в состав пирро-лидинового, индолового и имидазолового колец, не реагирует, поэтому в результате анализа определяется только половина всего количества азота триптофана, треть количества азота гистидина и четверть количества азота аргинина. Пролин и оксипролин совсем не отщепляют азота. Гуанидиновая группировка H2N— ( = NH)—НН—, содержащаяся в гуанидине, креатине и аргинине, не реагирует с азотистой кислотой. При определении метиламина и аммиака приходится встряхивать в течеиие %—2 ч реакция с мочевиной заканчивается только через 8 ч амино- [c.711]

Смотреть страницы где упоминается термин Оксипролин образование из пролина: [c.111] [c.351] [c.223] [c.266] [c.475] [c.401] [c.181] [c.34] [c.241] [c.351] [c.434] [c.655] [c.261] [c.97] [c.203] [c.259] [c.83] [c.376] [c.97] [c.203] [c.107]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология