Эвглобулины

Растворимость белков зависит от концентрации нейтральных солей в растворе, его pH и температуры. При этом соли оказывают двоякий эффект на растворимость. В малых количествах они значительно повышают растворимость и переводят в раствор те белки, которые плохо растворяются или совсем не растворяются в чистой воде (эвглобулины). При низких концентрациях солей возрастание логарифма растворимости 5 прямо пропорционально ионной силе раствора, что обусловлено взаимодействием их ионов с заряженными группами белка, равно как и увеличением числа таких группировок. Вероятно, каждая из ионных групп окружается атмосферой солевых ионов противоположного знака. При достаточно высоких концентрациях солей большинство белков осаждается из водных растворов. При этом растворимость многих белков убывает с повы- цением концентрации соли по логарифмическому закону в соответствии со следующим уравнением [c.180]

Экстракты, приготовленные любым описанным выше методом, центрифугируют для удаления нерастворимых частичек. Соли, глицерин и другие вещества можно удалить диализом против дестиллированной воды. Некоторые белки нерастворимы в дестиллированной воде, и их можно выделить, воспользовавшись тем, что при диализе они выпадают в осадок. Так, например, если через раствор диализованного гемоглобина лошади пропускать кислород, то сразу же образуются кристаллы оксигемоглобина [7, 8]. Тенденция оксигемоглобина крысы к кристаллиза- ции настолько велика, что кристаллы образуются при смешении эритроцитов крысы с 5—10-кратным объемом воды. Многие растительные белки и эвглобулины кровяной сыворотки также нерастворимы в дестиллированной воде и могут быть получены в виде осадков при продолжительном диализе. [c.11]

Растворяющее действие солей особенно четко проявляется в тех случаях, когда белок нерастворим в дестиллированной воде. Так эвглобулины сыворотки крови или растительные глобулины нерастворимы в воде, но легко растворяются после добавления хлористого натрия к суспензии белка в воде. Способность нейтральных солей стимулировать растворение белков объясняется электростатическим взаимодействием между их ионами и заряженными группами белка [37]. Как упоминалось в гл. V, растворы белка в изоэлектрической точке содержат не только изоэлектрические молекулы Р с нулевым свободным зарядом, но также анионы и катионы белков с формулами Р , Р , Р. .. и Р+, Р++,. .. Растворимость этих ионов выше, чем растворимость белка в изоэлектрической точке [36]. Так, например, вычисленная растворимость незаряженных молекул карбоксигемоглобина лошади равна г па л воды при ионной силе, равной нулю, в то время как истинная растворимость смеси незаряженных и заряженных молекул составляет 17 г на 1 л [36]. Количество ионизированных молекул белка увеличивается не только при добавлении кислот или оснований, по также и при добавлении нейтральных солей [36]. Это увеличение может быть причиной повышения растворимости белков, т. е. причиной растворяющего действия солей. Нет необходимости считать, что при этом образуются постоянные прочные связи между ионами белка и ионами добавленных солей [37]. Вероятно, каждая из ионных групп белка окружается, в силу ее электростатического действия, атмосферой солевых ионов противоположного знака. Трудно решить, ведет ли это к образованию постоянных связей между белком и неорганическими ионами (см. гл. V). [c.113]

В соответствии с этим глобулины определялись также как белки, растворимые в растворах нейтральных солей, но нерастворимые в чистой воде [2]. В настоящее время мы, однако, знаем, что только некоторые из белков, входящих во фракцию глобулинов, так называемые эвглобулины, нерастворимы в чистой воде, другие же белки этой фракции, так называемые псевдоглобулины, хорошо растворяются в чистой воде. Глобулиноподобные белки были выделены не только из животных тканей, но также и из семян злаков некоторые из растительных глобулинов, так называемые проламины, растворимы в разбавленном водой спирте. Одни авторы выделяют проламины в отдельную группу белков, другие считают их подгруппой глобулинов. [c.171]

Уже давно известно, что антитела находятся в глобулиновой фракции иммунной сыворотки. Это наблюдение послужило основой для представления о том, что антитела в большей или меньшей степени рыхло связаны с сывороточными глобулинами. Если иммунную сыворотку фракционировать при помощи сернокислого аммония, то антитела обнаруживаются главным образом во фракции у-глобулинов [30]. Фракционирование глобулиновой фракции этиловым спиртом показало, что антитела присутствуют во фракциях 11-1, П-2 и П-3, а также во фракции ПМ [31]. Некоторые антитела осаждаются вместе с эвглобулинами при диализе против дестиллированной воды, другие же антитела обнаруживаются во фракции псевдоглобулинов [32]. Как правило, иммунная сыворотка содержит больше у-глобулинов, чем нормальная сыворотка. Кроме а-,, 8- и у-глобулинов, присутствующих и в нормальной сыворотке, иммунная сыворотка иногда содержит также новую фракцию (Т), которая при электрофорезе движется между р- и у-фракциями. Т-фракция также содержит антитела [33, 34]. Исследования последних лет показали, что сыворотка многих новорожденных животных, например жеребят [35] или кроликов [36], бедна глобулинами. Это хорошо согласуется с тем фактом, что в сыворотке новорожденных животных антитела отсутствуют [37]. [c.335]

Это отношение иногда очень высоко. Так, например, в преципитате тиреоглобулин—антитиреоглобулин содержится 60 молекул антитела на 1 молекулу тиреоглобулина [98]. Арсанилазоппобу-лин способен связывать около 50 молекул антитела на каждую молекулу антигена [95]. Можно себе представить, что в самом простом случае комплекс антиген—антитело состоит из 1 молекулы антигена, исполняющей роль ядра и находящейся в центре комплекса, и присоединенных к ней многочисленных молекул антитела (фиг. 50). Когда образовавшиеся комплексы достигают известной величины, они становятся неустойчивыми и образуют нерастворимые агрегаты, подобно тому как это происходит с молекулами эдестина и эвглобулина. Надо также отметить, что образование указанных агрегатов тормозится теми же агентами, которые тормозят и образование агрегатов глобулинов, т. е. нейтральными солями, кислотами и основаниями [95]. Нингидрин и некоторые другие неспецифические реактивы способствуют преципитации [99]. [c.343]

С 1 (средняя часть) представляет собой глобулиноподобное вещество, которое высаливается 1,39 ТИ сернокислым аммонием. Он составляет примерно 0,6% сывороточных белков и является эвглобулииом с изоэлектрической точкой вблизи pH 5,1 [126]. С 1 содержит 16,3% азота, 0,1% фосфора, 2,7% углевода при нагревании он разрушается. С 2 (концевая часть) представляет собой альбуминоподобный белок, высаливающийся 2,0—2,2 М сернокислым аммонием. С 2, соединяясь с С 4, образует комплекс, обладающий свойствами эвглобулина. Этот комплекс содержит 14,2% азота, 10,3% углеводов и имеет изоэлектрическую точку вблизи pH 6,3—6,4 он составляет примерно 0,18% сывороточных белков [126]. С 2 разрушается кислотами [126]. С З инактивируется дрожжами, а С 4 — аммиаком. [c.348]

Небольшие молекулы и ионы обычно удаляют диализом или электродиализом. Это необходимо производить перед взвешиванием высушенного1 белка, если желательно избежать введения поправок обычно такое удаление предпочитают проводить до начала других аналитических (химических или биологических) операций. Для удаления ионов с целью осаждения эвглобулинов также применяют диализ (см. стр. 41). [c.37]

В результате взаимодействия между заряженными группами белковых молекул и нонами растворенных солен многие белки, очень плохо растворимые в чистой воде (эвглобулины), растворяются при добавлении к ней незначительных количеств нейтральных солей. Увеличение растворимости при добавлении соли уже давно было отмечено как особенность некоторых сывороточных глобулинов дальнейшее исследование этого явления [194—196] привело Мелланби к установлению принципа ионной силы [196]. При низких концентрациях соли возрастание логарифма растворимости 5 пропорционально ионной силе. [c.43]

Для осаждения эвглобулинов, которые нерастворимы в своей изозлектрической точке при отсутствии в воде солей, обычно требуется удалить соли и -отрегулировать величину рН. Однако то значение, до которого следует понизить содержание соли, зависит от растворимости белка и от общего его количества в растворе. Карбокситемоглобин и оксигемоглобин лошади мало растворимы даже в присутствии солей, так что если их концентрированные растворы, приготовленные с помощью гемолиза, довести до значения рН, близкого к изоэлектрической точке (6,6), то они кри- [c.52]

Глобулины, подобно большинству других белков, также можно осаждать из раствора методом высаливания. Эвглобулины плазмы имеют тенденцию осаждаться при минимальных концентрациях соли, -причем легче других осаждается фибриноген однако, мак и в случае большинства кривых высаливания, здесь имеет место. значительное перекрывание. интервалов осаждения. Такое осаждение может быть полезным в качестве предварительной стадии фракционирования или концентрирования растворов белков. [c.54]

В благоприятных случаях, подобных упомянутым выше, осаждение эвглобулина в изоэлектрической точке является весьма специфическим и вполне удовлетворительным путем выделения необходимого белки или удаления нежелательного. Ограничения, вызванные малым содержанием эвглобулияов, в значительной степени устраняются применением методов, в которых используются органические растворители [19] (см. ниже). [c.54]

Хотя различия растворимости белков в тех или иных растворителях неоднократно использовались для их классификации, тем не менее ни одна из предложенных до сих пор схем классификации не может считаться достаточно удовлетворительной. Впервые фракционирование растворимых белков было произведено путем высаливания сернокислым аммонием. Фракция, осаждаемая сернокислым аммонием при полунасыщении раствора, была названа глобулином фракция, осаждаемая сернокислым аммонием при более высоком проценте насыщения, получила название альбумина. Впоследствии было найдено, что фракция глобулина при диализе дает осадок, тогда как альбумин остается в растворе даже в отсутствие солей. В соответствии с этим глобулины определялись так же, как белки, растворимые в растворах нейтральных солей, но нерастворимые в чистой воде. В настоящее время мы, однако, знаем, что только некоторые из белков, входящих во фракцию глобулинов, так называемые эвглобулины нерастворимы в чистой воде, другие же белки этой фракции, так называемые псевдоглобулины, хорошо растворяются в чистой воде. Глобулиноподобные белки были выделены не только из животных тканей, но также и из семян злаков некоторые из этих белков, так называемые проламины, растворимы в водном спирте. Одни авторы выделяли проламины в отдельную группу белков, другие считали их подгруппой глобулинов . [c.257]

Одним из наиболее очевидных различий между природным белком и его химически измененным производным является различие в их растворимости. Этого следовало ожидать, так как обычно реакции, в которые вступают функциональные группы белков, приводят к потере или к приобретению заряженного остатка, а растворимость белка представляет собой функцию количества заряженных групп и их взаимодействия с компонентами среды. Например, при этерификации и ацилировании могут блокироваться многие карбоксильные или аминогруппы, а при дезаминировании отщепляется большое количество аминогрупп. Сульфатирование и фосфорилирование совершенно изменяют растворимость белков. При гуанидировании, во время которого происходит только обмен аминогруппы на гуанидинную группу, растворимость сывороточного альбумина настолько резко уменьшается, что продукт реакции ведет себя подобно эвглобулину. Однако растворимость плакальбумина при рН 4,7 в 30%-ном растворе сернокислого аммония в 16 раз превосходит растворимость яичного альбумина. [c.339]

Из лактоглобулина выделены иммунные глобулины, эвглобулин и псевдоглобулин. Молочные альбумины и глобулины осаждаются при нагревании или высаливании. [c.180]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология