Дикетопиперазиновые кольца

Н. и. Гаврилова к созданию новой, пептидно-циклической, или дикетопипера-зиновой, теории строения белков, на изложении которой е нашем кратком курсе мы останавливаться не можем. Заметим только, что по этой теории белковая макромолекула представляет собой очень сложный комплекс. Повторяющимися звеньями этого комплекса являются так называемые микромолекулы, в состав каждой из которых входит пептидная цепочка из 4—6 аминокислот и циклическое образование (дикетопиперазиновое кольцо) из двух аминокислот. [c.173]

Близкое по строению к пиперазиновому кольцу (XI) дикетопиперазиновое кольцо представляет интерес с той точки зрения, что может образоваться в организме в результате взаимодействия двух аминокислот (см. ниже главу XV). [c.225]

Надо полагать, что пептидные связи и дикетопиперазиновые кольца не являются единственными формами соединения аминокислотных остатков в молекуле белка. Связи могут осуществляться через серу (дисульфидные связи), через гидроксильную группу серина и других оксикислот (сложноэфирная связь с карбоксильной группой), возможны и другие связи. [c.340]

ИМИ автоклавному методу) циклические соединения — дикето-пиперазины. Им удалось доказать, что дикетопиперазиновые кольца действительно находятся в самом белке, а не являются результатом последующего превращения продуктов гидролиза природного белка восстанавливая белки натрием в амиловом спирте, им удалось выделить замещенные пиперазины [c.342]

Белковая макромолекула представляет собой очень сложный комплекс. Повторяющимися звеньями его являются так называемые микромолекулы, в состав каждой из которых входит пептидная цепочка из 4—6 аминокислот и циклическое образование (дикетопиперазиновое кольцо). [c.426]

Идея Э. Абдергальдена была до некоторой степени революционной. Основываясь на развиваемой Г. Льюисом электронной теории химической связи, он предположил, что молекула белка построена из большого числа содержащих дикетопиперазиновые кольца и пептидные цепочки комплексов, которые объединяются в ассоциаты при помощи вторичных, а не главных валентных [c.96]

В основе строения белковых молекул, по Н. И. Гаврилову, должны находиться короткие (три- и не более пентапептидных) цепи, соединенные амидинными связями с дикетопиперазиновыми кольцами, что можно представить следующими возможными структурами [c.543]

Согласно дикетопиперазиновой теории в молекуле белка дикетопиперазиновые кольца чередуются с пептидными депЯми (заключающими по 3—4 молекулы аминокислот). [c.342]

В формуле К1 и Кг—органические радикалы, соединенные с дикетопиперазиновым кольцом. [c.334]

Согласно полипептидно-дикетопиперазиновой теории (Н. Д. Зелинский и Н. И. Гаврилов) в основе белковой молекулы лежит образование, представляющее собой соединение дикетопиперазинового кольца с боковыми полипептидными цепями, содержащими сравнительно небольшое число аминокислотных остатков. [c.334]

Абдергальден [13] выделил из шелка и казеина такие ангидриды, которые определенно содержали дикетопиперазиновое кольцо. При определении молекулярного веса оказалось, что они состояли из трех или четырех аминокислот. Такой сложный цикл мог образоваться только за счет связи аминокислот (тирозина, с одной стороны, и гликоколя—с другой) с азотом дикетопиперазина (глицилаланилангидрида). Весьма интересна полная характеристика этого вещества, полученного при гидролизе фиброина шелка 70% на основании которой Абдергальден пришел к такой [c.308]

Метод электрохимического восстановления на ртутном катоде дал возможность судить о количестве дикетопиперазинов и пептидов в природном белке. Было доказано, что дикетопиперазиновые структуры входят в состав белковых молекул. Метод ионофореза позволял следить за поведением циклических структур при различных деструкциях белка [288]. Биуретовая реакция [269] оказалась надежным сродством для суждения о длине полипептидной цепочки в микромолекуле белка. Сущность биуретовой реакции сводится к образованию медных комплексов рядом азотсодержащих веществ (белки, пептоны, амиды, амины, аммиак). Определение медных чисел белка, спектрофотометрические кривые медных комплексов позволили установить, что пептидные цепочки в белке чаще всего построены из трех и во всяком случае не более чем из пяти остатков аминокислот. С другой стороны, относительное уменьшение аминного азота при гидролизе после восстановления белка дает ключ к выявлению относительного количества дикетопиперазинов. Результаты всех этих определений привели к таким выводам в молекуле желатины на каждое дикетопиперазиновое кольцо приходится четыре аминокислоты, у альбумина крови — пять. [c.268]

Выбор из четырех возможных структур был сделан на основании ферментируемости амидинной связи пепсином желудочного сока. В результате модельных синтезов веществ, у которых дикетопиперазиновое кольцо и боковая цепочка связаны по типу амиди 1а, были получены ами-доацилгидропиперазины (пунктиром отделена амидинная группировка). [c.269]

Наличие дикетопиперазиновых колец в белковой молекуле, обнаруженное Зелински м, не сразу стало общепризнанным, так как дикетопиперазины могли образоваться из свободных аминокислот и таким образом не быть одним из продуктов гидролитического распада белковой молекулы, а могли оказаться вторичным образованием, возникающим после того, как молекула белка распалась на отдельные аминокислоты. Однако Зелинский и его сотрудники рядом тщательных исследований доказали, что дикетопиперазиновые кольца действительно являются участками белковой молекулы. [c.322]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология