Фиброин гидролиз

К действию щелочей фиброин, как и кератин, более чувствителен, чем к действию кислот. В частности, в 5%-ном растворе гидроксида натрия фиброин растворяется при кипячении, а в концентрированном — при 25 °С. Разрушение волокна обусловлено гидролизом макромолекул по амидным связям. Менее разрушительное действие оказывают сода, фосфаты и силикат натрия минимальна деструкция фиброина в растворах мыла и аммиака. [c.20]

Серицин медленно растворяется в теплой воде, но легко диспергируется в горячем мыльном или содовом растворе. Фиброин нерастворим в воде и медленно поддается действию разбавленно щелочи. Однако он легко растворяется при действии концентрированных минеральных кислот. Гидролиз фиброина дает свыше 60% глицина и аланина (табл. 2, стр. 170). Если предположить, что он имеет следующую относительно простую структуру [c.497]

Склеропротеины (белки скелета и покровных тканей животных). Нерастворимы в воде и растворах солей, кислот и щелочей. Отличаются значительной устойчивостью по отношению к гидролизующим агентам, особенно к ферментам. К этой группе относится большое число белков коллаген — белок костей и кожи (применяется для приготовления желатины и клея), эластин — белок животных связок кератины — шерсть, волосы, ногти, рога, копыта, фиброин шелка, спонгин губки и т. д. Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.711]

Разбавленные растворы органических кислот не повреждают фиброин даже при кипячении в течение 1—2 ч. Кратковременная обработка (20—30 мин) этими растворами усиливает природный блеск и характерный гриф шелкового волокна. Разбавленные растворы минеральных кислот (при pH 1,75) даже при непродолжительном кипячении разрушают фиброин. Кислотный гидролиз полипептидных цепей фиброина протекает аналогично гидролизу кератина шерсти. Концентрированные растворы минеральных кислот растворяют фиброин даже при 25 °С. [c.20]

Л.13 Фибриллярные белки. — Эта группа включает фиброин (шелк), коллаген и кератин. Все они нерастворимы в воде. Основной слой кожи (кориум) состоит главным образом из коллагена, являющегося также основным белком сухожилий, опорных и соединительных тканей. Кератин содержится в волосах, ногтях и эпидермисе кожи. Фиброин и кератин устойчивы к гидролизу ферментами. [c.668]

Таким образом, специализированные структурные функции фибриллярных белков определяются их специфическим ориентированным строением. Биологическая роль таких белков не только защитная, как в случае кератина и фиброина. Выше уже указывалось, что коллаген необходим для остеогенеза, а миозин обладает ферментативной активностью — он катализирует гидролиз АТФ. [c.260]

В качестве примера можно привести один из фрагментов цепи, выделенный из фиброина при его регулируемом кислотном гидролизе [c.19]

Пепсин расщ ляет в сильно кислой среде почти все белки, за исключением муцинов, кератинов, фиброина, гидролизует также синтетические пептиды. Действует ка пептидные связи концевых аминокислот белковой цепи и на пептидные связи внутри цепи, образованные а-карбоксильными группами д икарбо-новых аминокислот (аспарагиновая, глутаминая кислоты) и аминогруппами ароматических аминокислот. Оптимальное действие пепсина проявляется при pH = 1,2—2,0. 1 г кристаллического фермента за 2 ч расщепляет около 50 кг денатурированного яичного белка. Изоэлектрическая точка при pH ==1,0. Стабилен в сильно кислых растворах, при нагревании сухого препарата до 100 °С и его водных и глицериновых растворов до 70 0 активность фермента не снижается . [c.311]

Полиамидные волокна, как и белковые, обладают амфотер ными свойствами. Полная обменная емкость (по кислоте) со ставляет 0,04—0,06 моль/кг, т. е. содержание свободных амино групп в полиамидных волокнах в 15—20 раз меньше, чем в ке ратине шерсти и в 4—5 раз меньше, чем в фиброине шелка При обработке полиамидных волокон кислотами при pH <2 полная обменная емкость (по кислоте) резко возрастает это связано как с гидролизом полиамида, приводящим к образованию новых аминогрупп, так и, возможно, с ионизацией амидных групп. [c.27]

Склеропротеины. Не растворимы в воде, растворах солей, кислот и щело<юй. Устойчивы к гидролизу. К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма коллаген костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, волос, рога, ногтей, фиброин шелка. Характеризуются высоким содержанием серы.. [c.297]

Особенно много тирозина образуется при гидролизе казеина (3,5%) и фиброина шелка (до 10%). [c.450]

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

Тирозин является одной из важнейших составных частей белков его присутствие в белках безусловно необходимо для питания животных и человека. Особенно много тирозина получается при гидролизе казеина (более 3,5/о) и фиброина шелка (до 10%). Как продукт превращения белков тирозин был найден в самых различных животных и растительных веществах. [c.391]

В многочисленных работах, посвященных исследованию величины и ориентации двойного лучепреломления в растворах белковых полимеров, полученные данные, как правило, обсуждаются с использованием модели жестких палочкообразных частиц, что во многих случаях (фиброин щелка [124], пектин [125, 126] и др.) приводит не только к качественному, но и количественному согласию с теорией. В то же время метод двойного лучепреломления оказывается полезным при изучении агрегации частиц и гелеобразования, например, в растворах фибриногена [127] и казеина [128], а также с успехом может применяться для исследования процессов гидролиза (в растворах пектина [129]) и влияния других воздействий на морфологические свойства частиц (миозин [130]). [c.612]

Можно полагать, что положительно заряженные основные группы препятствуют приближению водородных ионов этот довод был использован для объяснения устойчивости дипептидов, которые накапливаются к концу гидролиза. Так, Стейн и др. [7] нашли, что после гидролиза фиброина шелка в течение 43 час в концентрированной соляной кислоте при 40° гидролизат представляет собой смесь, содержащую 25% азота в виде свободных аминокислот и 75% в виде пептидов со средней длиной 2,05 остатка. [c.118]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную, плотную структуру, назьшаемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или р-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах и являющейся более ранней по сравнению с уже уттоминавшейся системой деления белков по продуктам их гидролиза (см. с. 66). В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих растворителях. Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla - волоконце), длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или анти-параллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрьш водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.). [c.70]

Нерастворимые белки, или склеропротеины, находятся в организме животного в твердом состоянии они обеспечивают механическую прочность органов (опорные белки) или защищают от внешних воздействий. В качестве примера приведем кератин, содержащийся в волосах, ногтях, копытах, эпидерме, коллаген кожи, костей и сухожилий и фиброин шелка. Растения не содержат склеронротеинов их роль в растениях выполняет целлюлоза. Склеропротеины растворяются только в концентрированных кислотах и основаниях нри нагревании (один из них — коллаген — даже в кипящей воде), но это растворение сопровождается деструкцией макромолекул из полученных растворов исходный белок но регенерируется. Будучи нерастворимыми, склеропротеины, разумеется, не подвергаются денатурации. В природном состоянии склеропротеины ие гидролизуются ферментами. [c.416]

Продуктами пептического гидролиза белков являются преимущественно альбумозы и пептоны. При длительно . воздействии пепсина при оптимальных условиях, в качестве продуктов гидролиза образуются в небольшом количестве аминокислоты. Не все белки одинаково легко подвергаются пептическому гидролизу. Сравнительно слабо расщепляются пепсином коллагены и эластины и совсем не расщепляются кератииы, муцкны, фиброин, овомукоид и некоторые другие белки. [c.185]

Периодичность расположения -слоев в нитях шелка. Химическое исследование продукта, полученного в результате частичного гидролиза фиброина шелка, вырабатываемого гусеницами шелкопряда Bombyx mori, показало, что в полипептидной цепи этого белка много раз повторяется сегмент из шести остатков [c.186]

Фибриллярные белки построены из цепных макромолекул и имеют очень сложное строение. Среди этих белков многие имеют волокнистую структуру, в частности кератин (шерсть, волос), фиброин (натуральный шелк), коллаген (белок покровных тканей), миозин (мышечный белок) и др. [163]. Все они способйы к гидролитиче-кому расщеплению, однако многие из них гидролизуются только в присутствии кислотно-щело гных катализаторов или ферментов. Способность белковых материалов к рассасыванию в организме резко зависит от их структуры, конформации макромолекул (О- или Ь-форма) наличия боковых заместителей, спшвок, степени кристалличности и других причин. [c.86]

Отдельные представители/А миноуксусная кислота (гликоколь, глицин) получается гидролизом желатины, фиброина шелка. Синтезируется из хлоруксусной кислоты. [c.294]

Другие авторы, особенно Блэкберн, Миддлбрук и Филлипс [251], а также Деснуэлли и Казал [252], предполагали наличие оксазолиновых колец в белках и отмечали необычную лабильность пептидов серина и треонина к кислотному гидролизу. Позднее Эллиот [253, 254], используя динитрофторбензол в качестве реактива для обнаружения свободных аминогрупп, наглядно показал, что иод действием концентрированной серной кислоты пептидные связи, образованные аминогруппа.ми серина и треонина в фиброине шелка и лизоциме, превращаются в 0-эфирные связи. В такой же мере эффективна безводная фосфорная кислота [255]. Подобные перегруппировки были обнаружены для глутена и глиадина (по методу Эллиота) [256, 257], а также для лизоцима и рибонуклеазы (при инкубации С безводной муравьиной кислотой) [258, 259]. Нарита [260], [c.156]

Гликоколь (гликос — греч. сладкий, колла — клей) обладает сладким вкусом и обычно получается гидролитическим расщеплением животного клея (желатины) при кипячении с кислотой или щелочью. Гликоколь — первая аминокислота, выделенная при гидролизе белков (1820 г.). Она содержится в больших количествах в белке шелковой нити (фиброин шелка). Синтетически гликоколь получается действием аммиака на хлоруксусную кислоту (см. стр. 664). [c.675]

Одноосновные моноаминокислоты. Глицин "НаСНоСООН, называемый также гликоколом (от греч. glykos — сладкий, коНа — клей), встречается в лшшцах низших животных и в некоторых растениях (в сахарной свекле). В большом количестве (36" > массы исходного материала) образуется при гидролизе белкового вещества шелка (фиброина). Получают глицин кипячением животного клея с разбавленной серной кислотой или баритовой водой. [c.378]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Шредер и др. [23], а также Кей и Шредер [24] пытались фракционировать небольшие пептиды, образующиеся при кислотном гидролизе желатины и фиброина шелка, на колонке с набивкой из дауэкс 50-Х8. Однако попытки эти лишь частично увенчались успехом. Чтобы получить удовлетворительные результаты, пептиды следует разделять на смоле, частицы которой более проницаемы для больших молекул. В работе Даумонта и Фрутона [25] в 1952 г. было высказано предположение, что для таких целей могут оказаться подходящими смолы с низким содержанием поперечных связей. И действительно, несколько позднее Томпсон [26] сообщил о разделении смеси пептидных фрагментов лизоцима на колонке с дауэкс 50-Х4. Хере и др. [27] изучили свойства ионита дауэкс 50-Х2 и разделили хроматографически пептиды, состоящие из 20—25 звеньев, которые были [c.86]

Первые данные об ацильной миграции показали, что пептидные связи, образуемые аминогруппами серина и треонина, при кислотном гидролизе лабильнее других пептидных связей [52]. Более определенная информация об ацильной миграции в белках была опубликована Эллиотом [53] обрабатывая фиброин шелка концентрированной серной кислотой в течение 72 час при 21°, он получил белок, в котором произошло около 60% из числа возможных миграций при остатках серина. Количественная оценка перегруппировок в фиброине шелка основывалась на [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология