Цитохромредуктаза

Дегидрогеназы — флавоиротеиды катализируют окисление специфических для них субстратов в присутствии цитохромной системы или других легко окисляющихся веществ. К дегидрогеназам флавиновой природы относятся ацил-КоА-де-гидрогеназа, бутирил-КоА-дегидрогеназа (Си), сукцинатде-гидрогеназа (Ре), цитохромредуктаза (Ре) и др. [c.133]

Итак, между флавнновыми ферментами и кислородом в цепи аэробного дыхания тканей включеньЕ цитохромы. По современным данным, в окислении восстановленных флавиновых ферментов (цитохромредуктазы и др.) принимают участие различггые цитохромы. [c.233]

Цитохромредуктазе — одному из важнейших флавиновых ферментов — приписывают способность дегидрировать восстановленную ( юрму [c.243]

НАД и восстанавливать цитохром С. При этом простетическая группа цитохромредуктазы играет роль промежуточного акцептора — донатора водорода. [c.244]

По современным данным, в окислении восстановленных флавиновых ферментов (цитохромредуктазы и др.) принимают участие различные цитохромы. [c.246]

ЦИТОХРОМРЕДУКТАЗЫ — ферменты или ферментные системы класса оксидоредуктаз, катализирующие перенос электронов и (или) водорода от различных субстратов па цитохромы. Цптохромредук-тазы делятся на две группы 1) сложные системы ферментов, входящие в электроно-транспортные дыхательные цепи митохондрий животных тканей 2) растворимые ферменты, имеющие относптельно простые структуру и функции. [c.441]

Цитохром с — гемопротеид основного характера (изоэлектрич. точка при pH И), мол. в. 13 ООО. Установлено, что в процессе дыхания Ц. с окисляется и восстанавливается. В восстановленной форме Ц. с диамагнитен, магнитный момент окисленной формы соответствует одному электрону на атом железа. В чистом виде восстановленный Ц. с окисляется Н2О2 и феррпцианндом кислород окисляет Ц. с только в присутствии цитохром-с-оксидазы. Окисленный Ц. с восстанавливается гидросульфитом, цистеином, полифенолами, аскорбиновой к-той, водородом в нрнсут-ствии платины, восстановленной формой никотинамид-аденин-динуклеотида в присутствии цитохром-с-редуктазы (см. Цитохромредуктазы). [c.443]

Затем водород переносится к молекуле цитохромредуктазы, простетическая группа которой представляет собой аллоксазин [121]. В этом случае доказано, что оба атома водорода присоединяются порознь аллоксазин проходит через состояние семихи-нона [122] [c.190]

Можно полагать, что ЧПЭ является полиферментной системой с сохранением примерно такой же топографии ферментов, как и в целом митохондрионе, и содержит набор различных осуществляющих окислительно-восстановительные реакции компонентов, через которые электроны переходят от сукцината, или НАД-Нг, к молекулярному кислороду. В этом наборе содержится не меньще шести различных белков с функциональными группами окислительно-восстановительного характера, в том числе два флавопротеидных фермента и четыре цитохрома. Эти ферментные белки в цепи переноса электронов содержатся в следующих пропорциях на каждую молекулу флавопротеида НАД-Нг цитохромредуктазы приходится одна молекула флавопротеида сукцинатдегидрогеназы, одна молекула цитохрома Си одна молекула цитохрома с, три молекулы цитохрома Ъ и шесть молекул цитохрома а. Кроме того, на одну молекулу сукцинатдегидрогеназы приходится около II атомов негеминового железа, 4 атома меди и 15 молекул убихинона. [c.270]

Механизм действия этого витамина сводится к участию его в образовании ферментов биологического окисления. В виде фосфорного эфира — мононуклеотида (флавинмононуклеотид ФМН) или динуклеотида (флавинадениндинуклеотид ФАД) он является коферментом ряда Савиновых ферментов (желтого дыхательного фермента, диафоразы, цитохромредуктазы, оксидазы аминокислот, ксантиноксидазы), обеспечивающих нормальное протекание в организме окислительно-восстановительных процессов, суть действия которых заключается в переносе атомов водорода. [c.162]

Рибофлавин-мононуклеотид, подобно кокарбоксилазе, примыкает по биологическому действию к витаминам и ферментам. Являясь продуктом фосфорилирования рибофлавина, рибофлавин-мононуклеотид представляет собой готовую форму кофермента, образующегося в организме нз рибофлавина (витамина Вг). В соединении с белком рибофлавин-мононуклеотид входит в состав ферментов, регулирующих окислительно-восстановительные процессы (желтый окислительный фермент и цитохромредуктазу) он участвует также в процессах белкового и жирового обмена играет важную роль в поддержании зрительной функции глаза. [c.100]

Тиамин (витамин В ) входит в состав кофермента карбоксилазы. Этот кофермент катализирует реакции окислительного декарбокси-лирования. Рибофлавин (витамин Вг или О) содержится в ко рмен-тах флавинаденинмононуклеотиде (ФМН) и флавинадениндинуклео-тиде (ФАД). Желтый окислительный фермент Варбурга, оксида-306 зы О- и Ь-аминокислот, сукцинатдегидрогеназа и цитохромредуктаза [c.306]

Витамин Ва входит в состав простетической группы флавиновых ферментов (желтый дыхательный фермент, цитохромредуктаза, оксидаза аминокислот, диафоразы), имеющихся во всех тканях животного и участвующих в важнейших процессах биологического окисления. Синтезируется растениями и бактериями рубца жвачных. Большая потребность в нем у птицы и свиней. [c.477]

Эти реакции лежат в основе биологического окисления и, следовательно, связаны с процессами дыхания и брожения. В этот класс включаются ферменты, переносящие водород и электроны, катализирующие процессы биологического окисления. К ним относятся дегидрогеназы, оксидазы, цитохромредуктазы и перокси-дазы. Они отличаются друг от друга тем, что обладают специфическими коферментами и простетическими группами. В соответствии с этим они подразделяются по функциональным группам доноров, от которых принимают водород или электроны, и акцепторов, на которые они их переносят. [c.142]

В работах Эйстера (Eyster, 1954) испытывалось действие железа, марганца, бора, цинка, меди и молибдена на активное каталазы в листьях кукурузы. Из всех испытанных микроэлементов при низких концентрациях лишь медь и цинк ингибировали действие фермента. По данным Ивенса (Evans, 1955), медь в концентрации 10 мг/кг уже угнетает цитохромредуктазу и более активна в этом отношении, чем марганец и алюминий. [c.247]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.230 , c.231 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.243 , c.244 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.226 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.303 , c.305 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.233 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология