Дегидрогеназы флавиновые

Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительновосстановительные реакции. Из этих ферментов большую роль играют дегидрогеназы, катализирующие реакции дегидрирования — отнятия и присоединения водорода в различных органических соединениях. Это двухкомпонентные ферменты, в которых коферментом чаще являются пиридиннуклеотиды и флавиновые соединения. [c.116]

Итак, восстановленные формы дегидрогеназ передают свой водород на флавиновые ферменты. Схему переноса водорода от восстановленной анаэробной дегидрогеназы на флавиновый фермент можно представить так. [c.58]

Механизм действия флавиновых дегидрогеназ [c.260]

Фиг. 110. Связь дыхательной цепи и фосфорилирования в митохондриях, i, г и а — точки фосфорилирования. А, В, С, D ш Е — точки приложения действия ингибиторов дыхания (ом. табл. 48). БОВ — Б- 3-оксибутират БОА—L-p-оксиацил ФПр — дегидрогеназа жирных кислот ФПЭ — флавиновый переносчик электронов ТМФД— тетраметил-и-фенилендиамин ТХГХ — тетрахлоргидрохинон С I и т. п.— промежуточные продукты процесса окислительного

Образовавшийся глицерол-З-фосфат легко проникает через митохондриальную мембрану. Внутри митохондрии другая (митохондриальная) глицерол-З-фосфат-дегидрогеназа (флавиновый фермент) снова окисляет глицерол-З-фосфат до диоксиацетонфосфата [c.350]

В состав простетических групп флавиновых дегидрогеназ входит витамин [c.555]

KoQ (убихинон), необходимый компонент дыхательной цепи, является производным бензохинона с боковой цепью, которая у млекопитающих чаще всего представлена 10 изопреноидными единицами (см. главу 7). Как любой хинон, KoQ способен находиться и в восстановленном, и окисленном состоянии. Это свойство определяет его роль в дыхательной цепи - служить коллектором восстановительных эквивалентов, поставляемых в дыхательную цепь через флавиновые дегидрогеназы. Содержание его значительно превосходит содержание других компонентов дыхательной цепи. [c.310]

Тканевое дыхание представляет собой сложный ферментативный процесс. Все ферменты тканевого дыхания делятся на три фуппы никотинамидные дегидрогеназы, флавиновые дегидрогеназы и цитохромы. [c.38]

Показано, что ряд дегидрогеназ использует только НАД и НАДФ (соответственно малатдегидрогеназа и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа), другие могут катализировать окислительно-восстановительные реакции в присутствии любого из них (например, глутаматдегидрогеназа см. главу 12). В процессе биологического окисления НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами (молекулярные механизмы участия пиридиновых нуклеотидов в этом процессе подробно рассматриваются в главе 9). [c.226]

Совершенно очевидно, что степень поглощения света раствором пигмента (фермента) должна зависеть при прочих равных условиях от концентрации пигмента в жидкости. Таким образом, содержание пигмента в растворе можно вычислить, исходя из данных, полученных при спектрофотометрическом измерении коэффициента поглощения монохроматического света в исследуемой жидкости. Но так как многие ферменты-протеиды, например, содержащие железо гемопротеиды, некоторые дегидрогеназы, флавиновые ферменты и др., представляют собой типичные пигменты, т. е. соединения, дающие характерные спектры поглощения в видимой или невидимой части спектра, то они, очевидно, могут быть открыты в тканях и количественно учтены спектрофотометрическим путем. [c.132]

Рибофлавин, связанный с фосфорной кислотой, входит в состав ферментов, обычно называемых флавиновыми ферментами. Желтый рибофлавин сообщает желтую окраску флавиновым ферментам, входящим в группу аэробных дегидрогеназ. Таким образом, витамин Ва участвует в окислительно-восстановительных процессах. При восстановлении витамин Ва (желтый цвет) переходит в лейкоформу (бесцветный). Рибофлавин встречается в виде флавинмононуклеотида (ФМН) и флавинадениндинуклеотида (ФАД), а также в связанном с белками состоянии, образуя качественно новые системы — желтые дыхательные ферменты. Нейтральный водный раствор рибофлавина обладает желто-зеленой флуоресценцией. При подкислении или при подщелачивании флуоресценция рибофлавина уменьшается и исчезает. В щелочной среде витамин Ва разрушается, в кислой среде он устойчив. [c.141]

Как мы уже указывали, водород, присоединенный к анаэробной дегидрогеназе, не может быть передан непосредственно на кислород воздуха. Восстановленные дегидрогеназы могут передавать свой водород только другим переносчикам водорода. Такими промежуточными переносчиками являются ф л а в и н о-Б ы е ферменты. Флавиновые ферменты — двухкомпонентные ферменты, и такое название они получили потому, что их активная группа представляет производное витамина Вг, рибофлавина (стр. 90). [c.57]

Активной частью молекулы ФАД и ФМН, участвующей в окислительно-восстановительных реакциях, является способное восстанавливаться изоаллоксазиновое кольцо рибофлавина. Реакцию представляют обычно как прямой перенос пары атомов водорода от субстрата к ФАД или ФМН с образованием восстановленных форм — ФАД На или ФМН На- Некоторые флавиновые дегидрогеназы содержат больше одной молекулы ФАД или ФМН, в состав других входят еще н металлы (чаще всего Ре). . [c.104]

В дыхательной цепи есть только 3 участка, где перенос электронов сопряжен с накоплением энергии, достаточным для образования АТФ (см. рис. 9.7), на других этапах возникающая разность потенциалов для этого процесса недостаточна. Максимальная величина коэффициента фосфорилирования, таким образом, составляет 3, если реакция окисления идет с участием НАД, и 2, если окисление субстрата протекает через флавиновые дегидрогеназы. Теоретически еще одну молекулу АТФ можно получить в трансгидрогеназной реакции (если процесс начинается с восстановленного НАДФ) [c.312]

В действительности удалось экспериментально показать, что дегидрогеназы н кодегидрогеназы играют важную роль не только при процессах тканевого дыхания, но и при различных видах анаэробных брожений (спиртовом, молочнокислом и др.). Восстановленная форма кодегидрогеназы может отдавать водород не только флавиновым ферментам и через них кислороду, но и ряду других акцепторов водорода. Роль таких акцепторов водорода могут играть, например, пировиноградная кислота (СНзСОСООН), ацетальдегид (СНзСОН) и другие соединения, возникающие в процессе [c.235]

Моделью некоторых (флавиновых) дегидрогеназ оказался краситель метиленовый голубой. По своему строению он близок к коферменту дегидрогеназ — флавин-мононуклеотиду. Так же, как и флавиновый кофермент, краситель присоединяет водород, превращаясь в бесцветную лейкоформу, которая легко окисляется кислородом воздуха, отдавая ему водород. Донором водорода могут быть аскорбиновая кислота, НгЗ краситель, введенный в раствор этих веществ, будет попеременно восстанавливаться и окисляться и, таким образом, подобно ферменту, ускорять окисление названных веществ кислородом воздуха. В этих экспериментах исследовалась модель только активной группы фермента. Однако оказалось возможным подобрать для нее и высокомолекулярный носитель. Им послужила целлюлоза, которая усилила каталитический эффект и повысила специфичность реакции, так как в этой системе особенно интенсивно протекало окисление кислородом воздуха сероводорода. [c.329]

Первым этапом цикла жирных кислот является дегидрогенизация под действием дегидрогеназы ацил-КоА, которая является флавиновым ферментом, содержащим активную группу ФАД. В результате этой реакции возникает ненасыщенная жирная кислота в активной форме. [c.172]

Дегидрогеназы — флавоиротеиды катализируют окисление специфических для них субстратов в присутствии цитохромной системы или других легко окисляющихся веществ. К дегидрогеназам флавиновой природы относятся ацил-КоА-де-гидрогеназа, бутирил-КоА-дегидрогеназа (Си), сукцинатде-гидрогеназа (Ре), цитохромредуктаза (Ре) и др. [c.133]

Кроме первичных дегидрогеназ в дыхательную цепь входят вторичные дегидрогеназы (флавиновые ферменты — ФАД) и цитохромная система, включающая несколько ферментов — цитохромов, в состав простетической группы которых входят атомы железа. Цит.охром-ная система не принимает атомов водорода с ФАДНо, но способна принимать электроны, снятые с атомов водорода. Электрон передается по цепи цитохромов за счет изменения валентности атома железа. Последний фермент в цитохромной системе носит название цитохромок-сидазы. Только он способен передавать электрон его конечному акцептору кислороду. Одновременно через раствор передается кислороду ионизированный атом водорода. [c.56]

В аэробных дегидрогеназах коферментом являются флавиновые нуклеотиды — флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинаденинди-нуклеотид (ФАД), способные отнимать и передавать водород кис- [c.116]

В отсутствие фермента свободный дигидрорибофлавин реагирует с молекулярным кислородом (с образованием перекиси водорода) за считанные секунды, а в случае восстановленных флавиновых дегидрогеназ реакция протекает даже быстрее. Промежуточное соединение, по-видимому аддукт в положении 4а [уравнение (8-59)] [c.267]

В состав флавиновых дегидрогеназ входят флавиновые нуклеотиды, прочно связанные с апоферментом и не отщепляющиеся от него ни на одной стадии каталитического цикла. Окислительно-восстановительные свойства флавопротеинов обусловлены способностью изоаллоксазинового кольца рибофлавина к обратимому переходу из окисленного состояния в восстановленное, при котором происходит присоединение к кольцу 2 электронов в составе атомов водорода (рис. 93, Б). При изучении дыхательных цепей особенно интересны два связанных с мембраной флавопротеина сукцинатдегидрогеназа, катализирующая окисление сукцината в ЦТК, и НАД(Ф) Нз-дегидрогеназа, катализирующая восстановление своей флавиновой простетической группы, сопряженное с окислением НАД(Ф) Н2. [c.362]

Простетической группой первичных акцепторов водорода флавиновых дегидрогеназ является [c.555]

В простетическую группу некоторых ферментов построенных по типу сложных белков, входят витамины. Так, например, в состав простетической группы флавиновых ферментов входит рибофлавин, в состав простетической группы некоторых декарбоксилаз и декарбоксилирующих дегидрогеназ входит тиамин и т. д. [c.99]

В последние годы было установлено суш,ествование ряда флавиновых ферментов, содержащих в простетической группе металлы — железо, молибден, медь. Одни из этих металлофлавопротеидов способны акцептировать водород только восстановленной формы кодегидрогеназ. Другие могут непосредственно реагировать с основным субстратом окисления, т. е. выполнять функцию дегидрогеназ, или оксидаз. [c.231]

Интересно, что в тканях значительно скорее дезаминируются не Ь-аминокисло-ты, входящие в состав белков, а ненатуральные аминокислоты В-ряда. Ткани почек, например, оказались более богаты таким ферментом, действующим на В-аминокисло-ты. Таким образом, в тканях большее распространение имеет оксидаза В-аминокислот. Эта дегидрогеназа оказалась по своему строению флавиновым ферментом, коферментной группой которого является рибофлавинадениновый динуклеотид. [c.331]

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Так, например, водород от молекулы молочной кислоты переходит сначала на активную группу (кофермент) лактикодегидро-геназы, т. е. дегидрогеназы молочной кислоты, а затем от восстановленного кофермента переходит на кофермент флавиновой дегидразы. [c.96]

В главе 5 уже были описаны некоторые ферменты окислительно-восстановительного действия и установлена общая схема биологического окисления, которая заключается в переносе электрона ( и протона) по цепочке, начинающейся от молекулы субстрата через никотинамид-адениндинуклеотидные дегидрогеназы с восстановлением НАД в НАД-Нг, затем через флавиновые ферменты с переходом флавиновых коферментов в восстановленное состояние и, наконец, через цито-хромную систему на кислород с образованием молекулы воды. Необходимо дополнить эти общие сведения, сопоставить их с рассмотренными выше данными о термодинамических окислительно-восстановительных потенциалах и выяснить внутренний механизм некоторых стадий биологического окисления. Биологическое окисление осуществляется рядом окислительно-восстановительных систем, которые могут быть представлены следующей общей схемой [c.260]

В клетке конечным акцептором электронов, отщепляющихся от флавиновых дегидрогеназ, служит цнтохромная система. В окисленной форме флавиновые дегидрогеназы интенсивно окрашены в красный, коричневый или зеленый цвет. [c.104]

Никотиновая кислота — составная часть более ста ферментов, таких, как глице-ралЬдегидфосфатдегидрогеназа, пируватдегидрогеназа, а-кетоглутаратдегидрогеназа, Р-оксиацил-КоА-дегидрогеназа, нзоцитратдегидрогеназа, Ь-глутаматдегидрогеназа и др. Они катализируют реакции дегидрирования различных органических соединений, передают водород через промежуточные акцепторы (флавиновые ферменты, цито-хромы и др.) на кислород. [c.156]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология