Каталаза молекулярная активность

К оксидоредуктазам относятся также пероксидаза и каталаза. Первая катализирует окисление органических соединений пероксидом водорода или органическими пероксидами, вторая — разложение пероксида водорода на воду и молекулярный кислород. Оба фермента двухкомпонентны, активной группой в них является гема-тин, содержащий трехвалентное железо. [c.117]

Ферменты действуют чрезвычайно быстро. Их особенность состоит не только в том, что они способны заставить вступить в соответствующие реакции большие количества веществ (медленно), но и резко ускорить эти реакции. О быстроте их действия можно судить по так называемой молекулярной активности, величине, показывающей число молекул субстрата (или эквивалентов затронутой группы), которое превращает за 1 мин одна молекула ферментного белка. Молекулярная активность для многих ферментных белков достигает десятков и сотен тысяч, а для одного из них (каталазы) — даже несколько миллионов. Это значит, что за 60 сек одна молекула катализатора обычно может заставить расщепиться, окислиться или измениться иным путем тысячи и десятки тысяч молекул субстрата. [c.97]

Каталаза функционирует очень быстро, почти в 10 раз быстрее пероксидаз. Молекулярная активность (иа каталитический центр) состав-ляе г примерно 2-10 [c.376]

В заключение этого раздела можно отметить, что определение молекулярного веса многих ферментов позволило лучше изучить и их каталитическую активность. Например, оказалось возможным определить для многих ферментов, какое число молекул субстрата может превращать одна молекула фермента в единицу времени (за 1 мин). Эта величина получила название число оборотов или молекулярная активность фермента . Для каталазы печени лошади это число доходит до 5 ООО ООО, для холинэстеразы, выделенной из сыворотки крови — 90 ООО, а-амилазы — 19 ООО и т. д. Эти цифры дают ясное представление о поразительной в некоторых случаях активности ферментов и их способности повышать в огромное число раз скорость катализируемых ими реакций. [c.134]

В ряде ферментативных окислительно-восстановительных реакций эффекты магнитного поля уже обнаружены. Некоторые примеры приведены в табл. 11.4. Отметим, что молекулярный вес ферментов в некоторых исследованных реакциях сравнительно невелик и наблюдаемый эффект не может быть объяснен в рамках ориентационного механизма [129]. В состав активных центров некоторых ферментов входят парамагнитные ионы переходных металлов (например, Ре + в каталазе). [c.171]

Каталазы. В аэробных илах каталазы регулируют расщепление перекиси водорода и образование молекулярного кислорода. Наиболее высокой каталазной активностью отличаются окислители алифатических спиртов и алифатических карбоновых кислот (см. табл. 2.4). Анаэробные илы не обладают каталазной активностью. [c.56]

С физиологической точки зрения большой интерес имеет вопрос о взаимоотношении пероксидазы и каталазы, которые существуют в организме одновременно и являются едва ли не наиболее распространенными из ферментов. Пероксидаза ускоряет окислительное действие перекиси водорода, тогда как каталаза, напротив, уничтожает окислительное действие ее, переводя весь активный кислород в инертный, молекулярный [c.83]

В малоустойчивом комплексе, образуемом каталазой с двумя молекулами О ОНа, активные атомы кислорода вследствие пространственной близости реагируют между собой скорее, чем с прибавленным окисляемым субстратом, и поэтому комплекс выделяет молекулярный кислород, не производя никакого окислительного действия. [c.132]

Если известно, сколько активных центров находится в молекуле фермента, активность его характеризуют числом молекул субстрата, превращенных при посредстве одного активного центра. Так, молекулярная активность каталазы равна 5 млн., тогда как активность ее каталитического центра (их в молекуле каталазы 4) составляет всего 1 млн. 250 тыс. молекул Н2О2. [c.107]

Интересна координационная химия пероксидаз и каталаз [2]. Пероксидаза - гембелковый фрагмент, извлекаемый в лабораторных условиях из хрена, редьки, дрожжей, плесени, молока, клеток щитовидной железы и т.д. Молекулярная масса белка 15000-34000. В качестве активного комплекса, связанного с белком, выступает Ре(Ш)ПП с имидазолом гистидинового остатка белка в качестве экстралиганда. Второе аксиальное положение либо свободно, либо занято молекулой воды. Комплекс является высокоспиновым (5 = 2), и атом железа выступает из плоскости N4 в сторону 1т . Пероксидазы являются биокатализаторами окисления субстратов перекисью водорода или алкилпероксидами. Некоторые пероксидазы, например, хлороперокси-даза (ХПО) способны хлорировать, бромировать и иодировать различные органические соединения. Для пероксидаз свойственны белковая и спиновая изомерии, тесно связанные друг с другом. [c.292]

Молочнокислыми бактериями в направлении защиты от молекулярного кислорода сделан определенный шаг вперед. Эти бактерии — единственная группа прокариот, не имеющих гемсодер-жащей каталазы, способных расти в присутствии воздуха. Поиски механизмов нейтрализации Оз и его производных привели к обнаружению у них помимо супероксиддисмутазы и высокой внутриклеточной концентрации ионов Мп , осуществляющих разложение 05, псевд окатал азы, а также каталазо- и пероксидазопо-добной активности. У отдельных представителей молочнокислых бактерий просматривается более четко выраженная степень при- [c.340]

Вследствие большого молекулярного веса ферментов количество металла, содержаш,егося в них, обычно очень мало. Например, на 1 моль ксантиноксидазы с молекулярным весом 230000 приходится 1 атом молибдена. Металлы не присоединены непосредственно к белку, а включены в состав комплексов. Так, в железосодержащих ферментах железо входит в порфири-новую или тетрапирроловую структуру в форме клешневидного комплекса. Связи, участвующие в образовании клешневидных комплексов, в основном ионные. Возможно, что очень высокая активность каталазы связана с наличием в ней четырех атомов железа на одну молекулу фермента. [c.264]

Порфирины, содержащие железо и медь. Простетические группы, содержащие окисное железо, представлены в энзимах — каталазе и пероксидазе, — катализирующих реакции перекиси водорода. Цитохромоксидаза, промотирующая вторичное окисление восстановленных (т. е. содержащих закисное железо) цитохромов молекулярным кислородом, также является соединением окисного железа, а энзимы, вызывающие прямое аэробное окисление фенолов, содержат медь в качестве основного компонента. Все эти производные порфирина, в отличие от гемоглобина, но подобно цитохрому (ст р. 290), действуют посредство1м химических процессов, включающих обратимое окисление и восстановление атома металла, как постулировано Габером и Виль-штеттером (стр. 293). Следует указать, что следы таких соединений, как окись углерода, цианистый водород, фториды и азиды, которые могут давать прочные, не ионизирующиеся связи с атомом металла, способны подавлять каталитическую активность. В образующихся устойчивых комплексах нет неспаренных электронов 2. [c.307]

В заключение полезно привести значения некоторых окислительно-восстановительных потенциалов. Хотя аксиальный лиганд в пероксидазах имеет ту же природу, что и в миоглобине и гемоглобине (гистидин или вода), пероксидазы восстанавливаются гораздо труднее. Причина этого различия становится понятна при рассмотрении функции пероксидаз. Миоглобин и гемоглобин действуют как переносчики кислорода благодаря своей способности связывать молекулярный кислород с железом в форме е , причем другие окислительные состояния железа не нужны. В противоположность этому каталитическая активность каталаз и пероксидаз основана на образовании комплексов Ре , Ре и Ре . Образование Ре в этих условиях было бы равносильно отравлению катализатора. Некоторые пероксидазы могут катализировать и авто- [c.205]

Фермент каталаза содерн ится в животных тканях, наиболее богаты им печень и эритроциты. Кристаллическая каталаза, выделенная из печени, представляет собой содержащий железо белок с молекулярным весом около 250 ООО, она является одним из наиболее активных биологических катализаторов одна молекула этого фермента разлагает при О за одну лшнуту свыте [c.246]

В ионных реакциях промежуточными активными веществами чявляются ионы. Особенно распространены превращения кисло-у оосновного типа катализаторы здесь часто ионы НзО+-+-ОН . Координационно-комплексный катализ близок по механизму к кислотоосновному здесь ускорение происходит при помощи ионов водорода или ионов металла. Активность последних примерно соответствует их способности к комплексообразованию и образованию промежуточных хелатных соединений. Отметим, что ионы-комплексообразователи Ма2+,Мп +, Ре2+, Ре +, Со2+, N1 + служат активаторами ферментов. Комплексы этих ионов с органическими молекулами катализируют различные окислительно-восстановительные процессы и реакции гидролиза. Так, M.g + входит в состав хлорофилла, Ре - - — гемоглобина, Ре + — каталазы и т. д. Активность ионов металлов в большой степени зависит от природы связанных с ними лигандов. Особенно сильно активируют азотсодержащие лиганды. Молекулярные гомогеннокаталитические реакции встречаются реже, чем ионные и радикальные в частности, не доказано образование молекулярных соединений при газовом катализе. [c.17]

Резкое возрастание масштабов взаимодействия прокариот с О2 при функционировании метаболизма аэробного типа делает неэффективными неферментативные пути устранения Н2О2. Для разложения перекиси водорода, образующейся в возросших количествах, необходимы специальные ферменты, повышающие скорость разложения Н2О2 на несколько порядков. Это обеспечивается каталазой и пероксидазой. Таким образом, в условиях активного взаимодействия клеток с молекулярным кислородом, делающего возможным аэробную жизнь, система ферментной защиты от его токсических эффектов сформирована с участием супероксиддисмутазы, каталазы и пероксидазы в качестве необходимых компонентов (рис. 96). [c.302]

Нужно отметить, что между этими двумя очень сходными реакциями нельзя провести резкой грани. В присутствии некоторых субстратов, папример спиртов, каталаза действует подобно пероксидазе [116]. Кристаллическая пероксидаза была выделена из хрена Теореллом [117]. Для очистки фермента им было использовано несколько методов адсорбция на алюминии, осаждение пикриновой кислотой, электрофорез и фракционированное осаждение сернокислым аммонием. Молекулярный вес полученной пероксидазы оказался равным 44 000 [пН Из молока была выделена другая пероксидаза с молекулярным весом 93 ООО, получившая название лактопероксидазы [118]. Молекула пероксидазы имеет резко выраженное асимметрическое строение (отношение осей 7 1) [117]. Простетическая группа может быть отщеплена от пероксидазы под действием ацетона и соляной кислоты при —15°. На основании данных, полученных при электрометрическом титровании и при изучении зависимости активности фермента от pH, было сделано заключение, что простетическая группа пероксидазы соединена с апоферментом не только посредством атомов железа, но также при помощи двух карбоксильных групп протогемина. Фермент-субстратные комплексы каталазы и пероксидазы были рассмотрены выше. [c.298]

Лев2, первый установивший индивидуальность каталазы, считает, что, вследствие исключительной активности этого фермента, перекись водорода не имеет никакого физиологического значения. Эта точка зрения кажется нам, однако, не вполне обоснованной, так как Лев не изучал одновременного действия пероксидазы и каталазы на перекись водорода. Таким образом, еще не доказано, что каталаза препятствует использованию перекиси водорода для окисления при помощи пероксидазы. Далее нельзя оставить без внимания тот факт, что при самопроизвольном окислении легкоокисляемых веществ первоначально образуется не только перекись водорода, но и замещенные перекиси, которые активируются пероксидазой так же, как перекись водорода. Разлагает ли каталаза и эти перекиси с выделением молекулярного кислорода, — еще не выяснено. Нам казалось поэтому необходимым исследовать экспериментально взаимодействие каталазы с замещенными перекисями водорода, с одной стороны, и с перекисью водорода в присутствии пероксидазы — с другой. Сделанные нами опыты проливают, как нам кажется, некоторый свет на довольно запутанный вопрос [c.356]

Каталитические и химические свойства простетических групп в растворе и в составе ферментных глобул существенно различны. Флавины в растворах образуют малоактивные окислительно-восстановительные системы. Например, растворы тиазиновых красителей в этом отношении гораздо более активны, но окисление NADH эффективно проводится флавопротеидами, и очень медленно идет в гомогенных системах. Точно так же гематин — простетическая группа каталазы, пероксидаз и цитохромов, в гомогенных растворах обладает лишь подобием своих свойств в ферментах — их активность в реакции разложения Н О в 10 раз меньше активности каталазы, а на ( юне каталазной активности почти не удается выделить пероксидазную активность свободного гема. Гематин и гематиновые комплексы не связывают молекулярный кислород, но эффективно образуют комплексы с Og в гемоглобине и миоглобине (см. гл. HI). В миоглобине и гемоглобине присоединение и отщепление кислорода не сопровождается изменением валентности железа (П), а цитохром с переносит электрон путем изменения валентности геминового железа. И, наконец, в 5 предыдущей главы подробно рассматривались различные превращения, осуществляемые пиридоксалем и кислотно-основными катализаторами над а-аминокислотами. Напомним только, что в гомогенных системах скорости этих процессов, в тех случаях, когда их удавалось моделировать, оказались меньше, причем различия очень велики — от тысячи до миллиона раз. S [c.263]

Гем в качестве простетической фуппы необходим также для проявления каталитической активности некоторых других ферментов. К числу таких гемсодержащих ферментов относятся пероксидаза и каталаза, выделенные из различных растительных и животных организмов. Например, пероксидаза хрена с молекулярной массой 44 ООО содержит один гем и катализирует окисление фенолов пероксидом водорода. Каталаза, выделенная из печени быка, имеет молекулярную массу 248 ООО и содержит четыре гема. Этот фермент катализирует разложение пероксида водорода до воды с чрезвычайно высокой скоростью. [c.223]

Приспособления прокариот, помогающие им в защите от токсических эффектов молекулярного кислорода. В клетках тех облигатно анаэробных клостридиев, у которых не обнаружено ни суиероксиддис-мутазы, ни каталазы, доступным средством нейтрализации Ог служит вытеснение его из среды культивирования с помощью активно выделя- [c.304]

Для некоторых видов Beggiatoa получены -данные в пользу того, что окисление H2S может быть связано с запасанием клеточной энергии. В то же время показано, что окисление соединений серы этими организмами используется для удаления перекиси водорода, образующейся при дыхании и накапливающейся в культуре из-за недостаточно активного образования ею каталазы. Отложение молекулярной серы является, таким образом, результатом неспецифического взаимодействия находящихся в среде сульфидов с образующейся в культуре Н2О2. Перекисный механизм окисления восстановленных соединений серы исключает возможность использования организмами энергии этого процесса. [c.334]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология