Лейцин содержание в тканях

Коллагены — медленно обменивающиеся белки время их полужизни измеряется неделями или месяцами (при расчете на тотальный коллаген организма). Большинство протеолитических ферментов тканей, а также пищеварительные ферменты не гидролизуют нативный коллаген. Ключевую роль в катаболизме фибриллообразующих коллагенов играют МПМ группы коллагеназ. Коллагеназа перерезает все три пептидные цепи молекулы коллагена в одном месте, примерно на V4 расстояния от С-конца, между остатками глицина и лейцина (или изолейцина) (рис. 18.17). Образующиеся фрагменты растворимы в воде и легко денатурируются, после чего их пептидные связи становятся доступными для гидролиза разными пептидгидролазами. Распад коллагена — единственный источник свободного гидроксипролина в организме. Преобладающая часть гидроксипролина катабо-лизирует ся, а часть выделяется с мочой, главным образом в составе небольших пептидов (ди- и трипептидов). Поэтому содержание гидроксипролина в крови и [c.447]

Из табл. 1 видно, что содержание Н-лейцина в нервных клетках гиппокампа (имп/мин надосадочной жидкости на мкг белка в образце) у обучавшихся животных ниже, чем у контрольных. Это можно объяснить потреблением Н-лейцина во время обучения, что приводит к тому, что количество доступного Н-лейцина во время обучения ниже того, которое должно быть. Тогда после введения поправок удельная активность будет выше, чем количество синтезированного белка. Однако такая недооценка концентрации Н-лейцина будет означать более высокое включение Н-лейцина в белок ткани обучаемых животных (участок гиппокампа САЗ), чем в белок контрольных животных, Значит, ткань обученных животных будет иметь более высокую неисправленную удельную радиоактивность, чем ткань контрольных крыс. Экспериментально полученные данные (табл. 1), однако, не подтверждают этого предположения. Впрочем, очень вероятно, что более низкая концентрация Н-лейцина в ткани обученных крыс объясняется тем, что Н-лейцин энергично поглощается другими участками мозга. [c.296]

Ткани инкубировались в отдельности в присутствии С1-1-лейцина и пенициллина при 15° в течение 2 час. Содержание глобулина во фракции растворимых белков из каждой ткани определяли иммунохимическим методом. [c.523]

После добавления в пищу крысам /-лейцина или глицина с в аминогруппе [1398] тяжелый азот через короткое время появлялся во всех изученных аминокислотах (кроме лизина при питании лейцином). Позже эти процессы изучались более подробно. Крысе давали с пищей меченый глицин в течение 3 дней, после чего введение его прекращалось и наблюдалось изменение содержания N в разных аминокислотах [1399]. Большие количества его были в аминокислотах печени, где содержание его медленно падало после прекращения поступления с пищей. В аминокислоты мускулов, кожи и соединительной ткани входило меньше N , но в течение нескольких дней после прекращения питания меченым глицином содержание в них [c.490]

Эластин — структурный белок, составляющий основу соединительной ткани связок и сухожилий, он устойчив к кипячению и действию кислот и щелочей, что объясняется высоким содержанием неполярных аминокислотных остатков. Эластин содержит много глицина, пролина и лейцина (25—30%). По своим свойствам эластины являются фибриллярными белками, более прочными, чем коллагены. [c.55]

Коллагены представляют самые распространенные альбуминоиды. Они образуют между прочим главную составную часть соединительной ткани, костей и хрящей. Коллагены во многом отличаются от собственно белковых веществ. По своему составу они отличаются большим содержанием азота (17,9 °/о)> кроме того они не содержат ароматических ядер, а поэтому при гидролитическом распадении не дают тирозина, наиболее важным продуктом их распада является гликокол, а наряду с ним образуются также лейцин, аспарагиновая и глютаминовая кислоты. [c.326]

Все исследованные рибонуклеиновые кислоты из бактериальных, растительных и животных тканей содержат несколько минорных оснований. Однако количественное распределение их в рибонуклеиновых кислотах из различных источников неодинаково, и во фракциях нуклеиновых кислот из данного типа клеток (табл. 6-3) действительно имеются значительные вариации. Так, например, дрожжевые рибонуклеиновые кислоты, растворимые в молярном растворе хлористого натрия, содержат значительно больше псевдоуридина, чем те рибонуклеиновые кислоты, которые нерастворимы в таком растворе [261]. Точнее, этот компонент концентрируется в так называемой растворимой , или транспортной , рибонуклеиновой кислоте клетки (хотя он в значительных количествах присутствует, вероятно, и в высокомолекулярной рибосомальной РНК), и его содержание, по-видимому, прямо пропорционально способности рибонуклеиновой кислоты акцептировать аминокислоты наиболее активная (по включению лейцина) из выделенных до сих пор рибонуклеиновых кислот содержит около 5,6 мол.% превдоуридина [250, 264—267]. По сравнению с высокомолекулярной рибосомальной РНК растворимые цитоплазматические фракции клеточной рибонуклеиновой кислоты содержат метилированные основания также в значительно больших количествах [251, 268, 269]. В растворимых рибонуклеиновых кислотах из опухолевой ткани по сравнению с таковыми из клеток печени тоже было обнаружено заметное увеличение содержания метилированных пуринов (особенно 2-метил-амино-6-оксипурина) [269]. [c.411]

Ключ к пониманию этой взаимосвязи заключается в структуре мембранных белков. Это одноцепочечные полипептиды, молекулярная масса которых достигает 800 кДа, Весовое соотношение белковых компонентов и липидов в составе большинства плазматических мембран колеблется от I 4 до 4 1 в зависимости от ткани и возраста организма (Като, 1990). При рассмотрении процессов клеточной саморегуляции участки цепей этих белков, находящиеся на внешней стороне мембраны, называют клеточными рецепторами, На фанице раздела мембрана—внешняя среда в сфуктуре белка могут также существовать так называемые шарнирные области с высоким содержанием пролина и лейцина, которые позволяют внешней цепи (рецептору) совершать вращательные движения и подсфаиваться под положение лигандной молекулы (Кульберг, 1987), При изучении процессов клеточного узнавания и формирования иммунного ответа внешние части мембранных белков, чаще всего гликозилированные, называют маркерами клеточной дифференциации (или клеточными детерминантами) и классифицируют по системе D (Ярилин, 1999). [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология