Гемоглобины миноги

А за исключением гемоглобина -миноги [c.378]

Детальный анализ структуры этих белков приводит к важным выводам [ПО—ИЗ]. Внутренность молекулы миоглобина заполнена плотно упакованными неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. То же справедливо для каждой из четырех цепей гемоглобина [114]. Число внутренних остатков равно 36 и включает два Гис, связанных с гемом. С учетом Гли, но не Про, общее число неполярных остатков в цепях гемоглобина лошади равно 72 (в каждой из двух а-цепей) и 78 (в каждой из двух р-цепей). Многие остатки Гли и Ала, будучи слабо гидрофобными, располагаются на поверхности молекулы. Объемистые неполярные боковые цепи, не находящиеся внутри глобулы, спрятаны в выемке вблизи поверхности, что сводит до минимума контакты с водой. Все боковые цепи, ионизуемые при нейтральном pH, находятся на поверхности глобулы. То же справедливо для других полярных боковых цепей, за исключением связанных с гемом Гис и Тре С4, которые соединены водородной связью [ПО]. В целом в миоглобине из 77 полярных групп (включая Три) только 5—6 расположено внутри глобулы, а остальные находятся на ее поверхности [П4]. Изучение гемоглобинов различных видов позвоночных (приматы, лошадь, свинья, кролик, лама, карп, минога) и миоглобинов кашалота и человека показало, что при замещениях 33 внутренних остатков в подавляющем большинстве случаев сохраняется их неполярный характер (табл. 4.12) [П1]. Эти остатки не контактируют с водой. Напротив, на поверхности глобулы имеется 10 инвариантно неполярных остатков. [c.232]

Относительно гемоглобина миноги известно, что он содержит такой же дистальный гистидин, как и нормальный гемоглобин человека 1144]. Сходство спектров поглощения комплексов Fe" и Fe" O гемоглобина миноги со спектрами соответствующих форм гемоглобина As aris (но не комплексов Ре Ог) решительно подтверждает, что и у последнего из названных белков также имеется дистальный гистидин [238]. Поэтому можно сделать вывод, что lgPi/2 может изменяться от -2,8 до 1,6, т. е. примерно на 4,5 единипы, без изменения природы лиганда. Если включить в этот ряд НЬ IV форели, то интервал значений lgPi/2 расширится до 6, хотя, к сожалению, природа аксиального лиганда в гемоглобине форели неизвестна. [c.167]

В работе [42] детально изучен гемоглобин миноги. В нем также встречается значительное число ССИВС. Приведем одну из них [c.74]

По описанной выще схеме была предсказана вторичная структура множества белков, для которых имеются данные, полученные методом рентгеноструктурного анализа. В табл. 5.13 приводится сводка результатов для следующих белков конканавалин А, гемоглобин миноги, термолизин и ингибитор трипсина. Этих белков нет среди тех 15. для которых были получены основные данные, приведенные в табл. 5.11 и 5.12. В табл. 5.13 перечислены участки последовательности, которые по оценкам должны иметь форму а-спирали и /3-слоя, а тажке участки, где эти структуры наблюдаются в действительности. Для ингибитора трипсина — небольщого полипептида, состоящего из 58 остатков, — теоретические и экспериментальные данные прекрасно согласуются между собой. Поскольку это низкомолекулярный белок, локальные взаимодействия, по-видимому, оказывают больщее влияние на формирование его структуры, и поэтому можно было ожидать, что полученные для него результаты будут наилучщими. Достаточно хорошее согласие теории и эксперимента получено для других трех белков. В самом деле, 17 из 18 а-спиральных участков и 20 из 22 /3-слоев локализованы правильно, и лишь 5 а-спиралей и 10 /3-слоев не обнаружены в тех областях, где они должны были бы быть согласно расчетам. Отсюда следует, что результаты предсказания вторичной структуры нельзя объяснить просто случайным совпадением. [c.281]

Разностный метод Фурье, однако, применим только тогда, когда, сравниваются кристаллы со сходными структурами. В тех случаях, когда исследуемый белок образует при химической модификации кристаллы с различными пространственными группами симметрии, например в случае гемоглобина морской миноги 172], или огда при связывании малых молекул изменения структуры слишком велики для прямого применения метода, как в случае трио-зофосфатизомеразы [73], необходимо проводить новый структурный анализ. В этих условиях сравнение двух независимо разре-игенных белковых структур приводит к менее точным количественным данным. В результате такого сравнения не может быть получено столь детального описания стереохимии, которое в принципе достигается разностным методом Фурье. [c.25]

Исследование гемоглобина. Из кристаллических гемопротеинов, изученных методами рентгеноструктурного анализа, наиболее точно стереохимия железопорфириновой группы определена в цианидном комплексе метгемоглобина морской миноги [15]. Как следует из табл. 5, это соединение является низкоспиновым комплексом гемового Ре(П1) и соответствует соединению Imid2TPPX ХРе(1П), описанному в табл. 6. Структура белка установлена с разрешением 20 пм и уточнена по методу Даймонда [61 ]. На рис. 9 показана часть модельной атомной структуры, соответствующая гемовому окружению и железопорфириновой группе. Гем ковалентно связан с глобином за счет образования связи между атомом железа и атомом N3 гистидина-104. Цианид-ион занимает шестое координационное место. Положение атома железа в цианиде метгемоглобина морской миноги было количественно определено с [c.44]

К настоящему времени расшифрованы последовательности аминокислот в гемогло-бинах более чем 20 видов животных (от миноги до человека). Полученные данные выявили значительное разнообразие аминокислот в большинстве положений. Есть, однако, 9 положений в последовательности, где стоят одни и те же аминокислоты у всех или почти всех обследованных видов (табл. 3.2). Эти консервативные (инвариантные) положения имеют особо важное значение для функции гемоглобина. Неко- [c.65]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология