Белки молекулярный вес

Название белка Молекулярный вес [c.264]

Наконец, были определены молекулярные веса кристаллических ферментов методами, применяемыми в химии белков, причем были найдены иные значения, но того же порядка, что и у других белков. Молекулярные веса некоторых ферментов приведены в табл. 16. [c.793]

Название белка Молекулярный вес 1 Название белка Молекулярный вес [c.247]

Однако / нс-форма не имеет, по-видимому, широкого распространения в белках вследствие стерических (пространственных) препятствий. Число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями, характеризуют первичную структуру белка. Молекулярные веса белковых молекул колеблются от 6000 для инсулина до более миллиона. Инсулин представляет собой белок с крайне низким молекулярным весом однако его молекула содержит 51 аминокислотный остаток. Белок с молекулярным весом 100 ООО содержит приблизительно 900 аминокислотных остатков. Выяснение первичной структуры белка представляет, таким образом, очень трудную задачу. Но это не испугало Сенгера, который в конце второй мировой войны начал серию исследований, успешно завершившихся в 1954 г. полной расшифровкой первичной структуры инсулина. Успех Сенгера и его сотрудников был обусловлен тем, что сам Сенгер разработал метод анализа концевых амин-ных групп, а Мартин и Синг — методы выделения веществ с помощью распределительной хроматографии на бумаге. [c.27]

Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес белков колеблется в очень широких пределах. Известны белковые вещества с молекулярным весом до 2000, но у отдельных белков он достигает 2 000 000. Таким, в частности, является молекулярный вес гемоцианина — красящего вещества некоторых земноводных, близкого к гемоглобину, но содержащего, в отличие от него, не железо, а медь. [c.389]

Рассчитайте осмотическое давление 1%-ного раствора белка молекулярного веса 5-10 в изоэлектрической точке при [c.146]

В настоящее время многое стало известным о структуре молекулы белка. Мы уже знаем, что большинство растворимых (иначе говоря, глобулярных) белков имеют молекулярный вес порядка 10 —10 Их молекулы имеют форму, приближающуюся к шару или эллипсоиду, размером примерно от 15 до 60 А. Белки молекулярного веса в 10 содержат 800—850 аминокислотных [c.31]

ОСНОВНОМ скачкообразно, а именно—сразу к полимерам с молекулярными весами, равными, по крайней мере, 10000—15000. У природных высокомолекулярных соединений (натуральный каучук, целлюлоза, белки) молекулярный вес достигает 500000—700000, а в отдельных случаях даже нескольких миллионов. [c.155]

Характер связей, очевидно, одинаков в фибриллярных и глобулярных белках. Молекулярный вес [c.232]

Протамины — также сильно щелочные белки (изоэлектрическая точка при pH 10,5-13), щелочность которых обусловлена высоким содержанием аргинина (на ее долю приходится 60—80% всех аминокислот молекулы). Протамины растворяются в воде. Это наиболее простые белки. Молекулярный вес около 10 ООО. [c.441]

Идея о связи пигментов с белками и липидами получила в настоящее время полное подтверждение, но вопрос о характере этой связи изучен еще недостаточно. Можно, однако считать установленным, что связь эта не отличается прочностью, поскольку она легко разрушается уже в результате повышения концентрации растворителя. Отсутствуют также строго постоянные соотношения в комплексах пигмент — белок, которые характерны, например, для гемоглобина. В последнем, как известно, на каждую молекулу белка с молекулярным весом 66 ООО приходится четыре группы гемина. Соотношения между белками и хлорофиллом не укладываются в эту схему. Кроме того, эти соотношения непостоянны они изменяются в ходе развития растения и различны у разных видов. В среднем на I молекулу белка (молекулярный вес—17 ООО) приходится от 3 до 10 молекул хлорофилла и 15—25 молекул липидов. [c.127]

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ Молекулярный вес белков [c.36]

Характер связей одинаков в фибриллярных и глобулярных белках. Молекулярный вес обоих основных структурных видов белка также примерно одинаков (от 30 ООО до 1 000 000 и более), но форма значительно отличается. У фибриллярных белков длина макроглобул в сотни и тысячи раз превышает их толщину так, макроглобула проколлагена с молекулярным весом 680 ООО имеет длину 3000 А при толщине несколько ангстрем. Глобулярные белки имеют чаще не шарообразную, а веретенообразную форму, варьирующую у разных белков. Длина глобул обычно не превышает 300 А, а средний объем составляет 44 000 А . [c.180]

Химическая природа. Инсулин является белком (молекулярный вес 6000) Это первый белковый гормон, химическая природа которого расшифрована. Молекула инсулина построена из 2 полипептидных цепей — мономеров, из которых цепь А содержит 21 аминонислотный остаток, а цепь Б—30 аминокислотных остатков. Полипептидные цепи связаны между собой дисульфидными мостиками за счет сульфгид-рильных групп молекул цистеина. Расположение аминокислот в полипептидных цепях А и Б полностью расшифровано Сэнджером, а в 1963 г. другими авторами осуществлен синтез инсулина. [c.95]

Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержанием диаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основного характера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений с нуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов). [c.175]

Этот метод составил сильную конкуренцию другим общеизвестным методам, что объясняется прекрасной разрешающей способностью геля в широком диапазоне молекулярных весов, а также тем, что величина молекулярного веса может быть установлена простым способом в течение одного дня и с малым количеством белка, требуемым для анализа. Метод ультрацентрифугирования, например, теоретически разработанный очень полно, требует использования специального дорогостоящего оборудования. Недостатком этого метода является большая или меньшая точность определения удельного парциального объема. Неопределенность в 0,02 мл/г в этом параметре (т. е. 2—3%) вводит погрешность до 10% в величину рассчитываемого молекулярного веса, даже если все центрифужные измерения, необходимые для расчета, были проделаны точно. В диапазоне молекулярных весов от 15000 до 100 000 точность определения молекулярного веса при электрофорезе в полиакриламидном геле с натрийдодецилсульфатом лучше 10%. Этот диапазон легко перекрывается большим числом белков-стандартов, имеющихся в продаже. Трудность с более высокими молекулярными весами происходит, видимо, оттого, что в диапазоне от 90000 до 200000 имеется слишком мало стандартных белков. Молекулярные веса полипептидных цепей обычно не превышают 100 ООО. [c.421]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Рассчитайте осмотическое давление (в см вод. ст.), повы-щение температуры кипения, понижение температуры замерзания и упругости пара для 1%-ного раствора белка молекулярного веса 100 10 . Повышение температуры кипения рассчитывают по формуле Atb = Kbtn, а понижение температуры замерзания — по формуле Atf=Kjtn, где т — моляльность раствора белка для водных растворов /(b = 0,51 град/моль и Kf = 1,86 град/моль. По закону Рауля парциальное давление паров растворителя над раствором равно Р = Х Р, где Xi — молярная доля растворителя, а Р — давление паров чистого растворителя при той же температуре. Покажите, что для бинарного [c.145]

При рассмотрении этих результатов очень важно, что для некоторых белков молекулярный вес был измерен также осмометрическим способом. В каждом таком случае приведенные данные согласуются в пределах ошибки опыта с молекулярными весами, полученными с помощью осмотического давления и приведенными выше, а также в табл. 7 и 11. Если эти белки являются веществами, содержащими молекулы с разными молекулярными весами, осмометрический метод будет давать среднечисловой молекулярный вес, тогда как метод седиментационного равновесия даст средневесовой или г-средний молекулярный вес в зависимости от используемой методики. Эти средние значения должны различаться (см., например, данные для полистирола на стр. 308). Тот факт, что получаются одни и те же данные, доказывает, таким образом, что эти белки с точки зрения молекулярного веса совершенно однородны. (Такой же вывод вытекает из линейности графиков, аналогичных представленным на рис. 58). Это обстоятельство будет обсуждено в дальнейшем в связи с использованием рассения света для определения молекулярных весов (табл. 13). [c.312]

В зависимости от размеров пор имеются различные образцы сефадекса 0-10, 0-15, 0-25, С-50, С-75, 0-100, 0-150, 0-200. На 0-25, например, могут быть фракционированы молекулы с молекулярным весом не выше 4000, на 0-75 — не выше 70 ООО. На колонках, наполненных сефадексами 0-75 и до 0-200, происходит частичное разделение белков, определяемое величиной их молекул. Возможно разделение белков, молекулярный вес которых не более 200 000, однако в литературе был описан поперечно сшитый образец полиакриламида, на котором было возможно разделение белков с молекулярным весом до 300 000. Гельфиль-трацию можно проводить на основе пористых частиц, образованных не только из декстрана, но и из других полимеров. [c.153]

Ферредоксин растворим в воде и в связи с этим легко вымывается из хлоропластов при их извлечении из клеток. Это белок, имеющий в своем составе негеминовое железо (два ферри-иона, связанного с двумя остатками лабильного сульфида в одной молекуле белка). Молекулярный вес равен 13000. Есть данные о том, что число [c.160]

Среди природных гелей, применяемых при фракционировании методом ГПХ, следует отметить крахмал [167, 186], желатину [190а] и агар [138, 170, 171]. Общим для указанных трех гелей является низкая степень сшивания, пластичность и высокое сопротивление потоку растворителя в колонке. Кроме того, эти гели содержат группы, обусловливающие возможность ионного обмена и адсорбции, поэтому для большинства целей природные гели использовали гораздо реже, чем синтетические, параметры которых легче регулировать. С другой стороны, агаровый гель содержит, вероятно, поры необычно больших размеров. Полсон [138], используя в качестве геля гранулированный агар, смог осуществить фракционирование белков молекулярного веса вплоть до 6,6 10 . Стир и Аккерс [170, 171] на агаровых гелях разделили даже вирусы и компоненты клеток. Полсон [138] получил простое соотношение между концентрацией агара в геле (с) и диаметром молекулы растворенного вещества (ё), проникающей в гель [c.136]

Криоскопические определения Сабанеева и Александрова (1892) дали для яичного белка молекулярные веса, не зависящие от концентрации раствора (табл. 92). [c.383]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

Термин гомология прочно входит в обиход биохимиков. Здесь его часто применяют скорее в биологическом, нежели химическом смысле. Вот что пишет, например, Флоркэн в своей книге Биохимическая эволюция Можно сказать, что биохимические вещества гомологичны, если в их химическом строении имеются более или менее ясные черты сходства, которые объединяют их в одну группу. Если мы рассмотрим группу аналогичных веществ, например, переносчиков кислорода (гемоглобины, хлорокруорины, гемоцианины, гемэрит-рины), мы сможем обнаружить у них некоторые гомологии . И далее Гемоглобин позвоночных, или гемо глобин, в собственном смысле слова, имеет молекулярный вес около 70 ООО. Известно, что Сведберг, определивший для многих белков молекулярные веса, наблюдал, что величина последних всегда кратна 17 600, как если бы белки были полимерами одной основной единицы этого молекулярного веса. Собственно гемоглобин содержит четыре таких единицы. В этом заключается его отличие от других гемоглобинов. [c.87]

За 1940—1950 гг. рентгеноструктурному исследованию были подвергнуты не только различные аминокислоты и кристаллические пептиды, но и многочисленные белки. Молекулярные веса веществ, изученных при помощи рентгеноструктурного анализа, начиная с аминокислот типа глицина и аланина, кончая белком вируса карликовой кустистости томатов, охватывали че-тыре-пять порядков. Но дальнейшее увеличение числа подвергнутых анализу веществ уже, по-видимому, не могло дать новых сведений о строении белковой молекулы. В результате, в 1950 г. усилия большинства рентгенологов были направлены не столько на расширение числа объектов исследования, сколько на углубленный анализ уже имеющихся данных , так говорила на симпозиуме в Колд Спринг Харбор Д. Кроуфут-Ходжкин [27]. [c.144]

Гомогенные препараты полисахаридов, как правило, дают узкие полосы, а полпдисперсные препараты — широкие, размытые полосы. Ценные сведения можно извлечь и из кривизны полос. В первом приближении, если образуется прямая полоса, полисахарид и конканавалин Л имеют близкие значения молекулярных весов если края полосы загнуты в сторону лунки с препаратом полисахарида, полимер имеет больший молекулярный вес, чем белок если же края загнуты в сторону лунки с конканавалином А, молекулярный вес полисахарида ниже, чем у белка. Молекулярный вес конканавалина А при pH 5,0 равен примерно 68 ООО. [c.93]

Syne ho o us способен расти при температурах ниже оптимальной температуры роста, хотя и с меньшей скоростью. Электрофорез в геле клеточных белков, меченных с " С гидролизатом белка, из обработанных ХОЛОДОВЫМ и тепловым шоком клеток, обнаружил различия в уровнях синтеза ряда белков. Молекулярный вес индуцируемых холодом (10-22 0) полипептидов был определен как 74, 64.5, 23, 17 и 14.7 кДа. Изучение синтеза белков во времени показало прогрессирующую индукцию некоторых белков холодового шока ( SP) при 13 0. Тепловой шок вызвал немедленную репрессию синтеза большинства нешоковых белков. Результаты исследований показали, что фотосинтетическая активность и области критических температур у Syne ho o us зависят от температуры выращивания. Уменьшение потребления О2 колебалось в пределах изученной низкотемпературной области от 37% до 47%. Нри температуре [c.64]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.483 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.57 , c.68 , c.146 , c.167 , c.284 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.428 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.27 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.10 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.10 ]

Лекционные опыты и демонстрационные материалы по органической химии (1956) -- [ c.264 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.74 , c.75 ]

Физическая биохимия (1949) -- [ c.337 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.47 , c.67 , c.150 , c.398 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.211 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.471 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.17 , c.152 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология