Гистидин, титрование потенциометрическое

Константы устойчивости координационных соединений гистидина с ионами металлов могут быть рассчитаны из результатов потенциометрического титрования растворов, содержащих ион металла и солянокислый гистидин, раствором гидроксида натрия. В табл. 37 приведены результаты титрования 0,04 М раствора солянокислого гистидина, содержащего 0,01 М Ni b, подкисленный НС1 и Na l для создания постоянной ионной силы. [c.247]

На рис. 1 представлены кривые потенциометрического титрования индивидуальных аминокислот в среде данного растворителя. Как видно из рисунка, ОЬ-валил-ОЬ-лейцин ), глицил-Ь-тирозин (2) и глицил-Ь-триптофан проявляют свойства сильных оснований, величины скачков потенциала достигают 300 мв, начала скачков лежат при 250 мв. да-Аминобензойная кислота (4), Z-ци-стеин (5) и солянокислый гистидин (6) проявляют в данном растворителе слабоосновные свойства. [c.109]

Несмотря на то, что получить свободный от карбонатов гидрат окиси натрия легче, чем гидрат окиси калия, именно последний употребляется в качестве щелочи при потенциометрическом титровании, так как применение его обеспечивает меньшую погрешность электрода в щелочных растворах. Имеющиеся в продаже палочки едкого кали обычно содержат карбонаты на поверхности. Это позволяет вымыть взвешенное количество плавленного едкого кали (смыв приблизительно 15% палочки), оттитровать промывные воды (а затем выкинуть их), и, таким образом, узнать, сколько воды следует добавить к оставшейся твердой щелочи, чтобы получить несколько концентрированнее, чем 0,1 н. раствор КОН. Дальнейшим разбавлением и титрованием получают точно 0,100 н. раствор КОН. Все эти операции следует проводить в простой по устройству аппаратуре, но обеспечивающей отсутствие контакта с углекислым газом, содержащимся в воздухе. Отсутствие карбонатов обычно подтверждается потенциометрическим титрованием аминокислоты (гистидина), значение рКа которой 6,08 не может быть получено в присутствии двуокиси углерода. Для приготовления раствора щелочи нельзя рекомендовать только описанный выше метод, поскольку некоторые партии едкого кали могут иметь палочки с мелкими трещинами, что не позволяет вымыть все карбонаты. В таких случаях предпочтительнее ионообменный способ изложенный ниже. [c.27]

Так как свойства белков сильно зависят от pH среды, необходимо знать, при каких значениях этого параметра титруются различные функциональные группы аминокислот, а также то, как эти значения изменяются при включении аминокислот в белок. Для отдельных аминокислот и небольших пептидов такую информацию можно получить прямым потенциометрическим титрованием. Присоединение или потеря протона аминокислотой выявляются по изменению pH раствора. Для интактных белков полное потенциометрическое титрование при наличии достаточно большого количества вещества представляет собой довольно простую процедуру. Однако интерпретация результатов затруднена тем, что часто неясно, какой остаток из множества сходных или идентичных определяет ту или иную область кривой титрования. В таких случаях необходимо использовать другие, более специфичные методы исследования. Так, при титровании аминокислотных остатков с такими боковыми группами, как у гистидина, удобно применять ядерный магнит- [c.43]

В табл. 36 приводятся результаты потенциометрического титрования 0,0100 М моногидрохлорида гистидина при 298,15 К и ионной силе 0,2 (Na l) раствором [c.242]

Недавно Литеану и др. [558] провели анализ некоторых а-аминокислот (цистеина, аргинина, лейцина и гистидина) потенциометрическим титрованием раствором соли ртути(И) с Hg -селективным электродом. Мембрану электрода они получили прессованием смеси Agi и AgjS, взятых в молярном соотношении 3 1 [559]. Цистеин определяют в области концентраций 10 —10 моль/л. Даже при определении только 0,13 мкг/мл цистеина скачок потенциала в точке эквивалентности при ошибке 1% равен 80 мВ. Другие а-аминокислоты титруются при pH 4,6. Скачок потенциала в точке эквивалентности при ошибке 1% колеблется от 15 до 35 мВ, что существенно отличается от поведения цистеина. [c.192]