Тропомиозин групп

Вторичная структура белков. Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. Основными видами вторичной структуры являются а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями >С=0- Н-Ы<. [c.97]

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин—белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и 3-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. [c.648]

Рчроме уже упомянутых ферментов, в аксональной мембра-16 обнаружена большая группа сократительных белков, подоб-шх актину, миозину, тропомиозину, а также молекулы, напоминающие тубулин. Однако общее содержание белка в данной [c.160]

Амброз, Эллиотт и Темпл [46] изучали полосы поглощения, соответствующие валентным колебаниям НН для ориентированных полиэфиров глутаминовой кислоты, а- и р-кератинов и ориентированных миозина и тропомиозина. Во всех случаях, когда предполагали,что вещество находится в виде свернутой а-формы, обе полосы валентных колебаний ЫН (3310 и 3060 сж ) проявляли параллельный дихроизм, тогда как у кератина птичьего пера, который существует в виде р-формы, он перпендикулярен. Аналогичную картину наблюдали Амброз и Хенби [51] у полиэфира глутаминовой кислоты. Это исключает возможность проявления дихроизма группами НН боковых цепей, так как в данном веществе они отсутствуют. Продолжением этих исследований явилось изучение валентных колебаний С = О и деформационных колебаний НН [49, 52], которое показало, что, кроме изменений частот, при изменении молекулярной формы происходят также изменения направления ориентации групп НН. У полиэфира глутаминовой кислоты, например, в а-форме проявляется сильный параллельный дихроизм. В случае р-формы не найдено никакой ориентации, но дихроизм полосы поглощения СО при измене- [c.328]

Кроме того, определением концевых групп (амино- и карбоксильных) по способу Зангера [25], Фромажо [26] и Чибнэлла и Риса [27] устанавливается максимальное число открытых пептидных цепей,. входящих в состав молекулы белка. Этот метод анализа в настоящее время ие может привести к однозначным результатам в связи с известными (а также возможными) случаями наличия циклических пептидных цепей в большом числе полипептидов и белков (грамицидин [28], яичный альбумин [29], тропомиозин и миозин [30]). [c.212]

Олькотта 41 а], полностью этерифицирует целый ряд белков [416]. Подобным же образом, окиси, за исключением эпихлоргидрина, не вступают в -реакцию с карбоксильными труппами шерсти - давление, -не наблюдавшееся в случае других белков [42]. Бейли (43] отметил, что такие способы экранирования, как метод ДНФ-производных, применялись преимущественно к растворимым корпускулярным белкам. Он распространил этот метод на растворимые асимметрические белки — тропомиоаин, миозин и фибриноген — и провел сравнительное физико-химическое исследование указанных белков. Было найдено, что в миозине реагируют все боковые цепи лизина, а в тропомиозине — только около 85% их. Неожиданно оказалось, что эти белки представляют собой, ловвдимому, циклические полипептиды, так -как в их молекулах не было обнаружено свободных концевых аминогрупп. Подобное же наблюдение было сделано ранее для яичного альбумина, однако оно может быть объяснено наличием связи с прсстетической углеводной группой [36]. Эти интересные результаты следует еще раз проверить с помощью анализа концевых групп, особенно карбоксильных. [c.277]

Белки, прикрепляющиеся вдоль нятя актина. Это довольно разнообразная группа белков. Бероятно, наиболее распространенным представителем этой группы является тропомиозин. Это димер, состоящий из одинаковых или очень похожих друг на друга мономеров с мол. массой 30 000—40 ООО. Первичная структура тропомиозина имеет много общего с первичной структурой хвостовой части миозина. Действительно, оба мономера тропомиозина формируют почти идеальную а-спираль. В первичной структуре тропомиозина можно выявить гептад-ные повторы аминокислотных остатков (см. анализ структуры миозина). Мономеры тропомиозина закручиваются относительно друг друга и формируют стабильную суперспираль (со1-1е(1-соЛ). К- и С-концевые части молекулы тропомиозина не спирализованы и способны вступать в липкие контакты с соседними димерами тропомиозина по типу голова к хвосту , образуя длинные линейные тяжи тропомиозина. Благодаря своеобразной периодичности в первичной структуре на поверхности суперспирали тропомиозина формируется 7 а- и 7 Ь-участ-ков связывания с акгином. Молекулы тропомиозина уложены в две канавки спирали актина на всем ее протяжении (рис. 116). В зависимости от положения в этой канавке молекула тропомиозина контактирует с семью мономерами актина посредством своих а- или Ь-контактов. Перемещение тропомиозина в канавке актина играет важную роль в регуляции взаимодействия миозина с акгином. [c.206]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология