глюкозо фосфат, деградация Глюкоза

Деградация запасных полисахаридов таюке начинается с реакции переноса гликозильных остатков, в этом случае от полимерной цепи на фосфорную кислоту с образованием глюкозо-1-фосфата. Фермент, катализирующий эту реакцию [c.138]

Последним из рассматриваемых типов модификаций без деградации является фосфорилирование. При этом обычно подразумевается образование фосфомоноэфира бокового радикала серина или треонина, катализируемое специфическими протеинфос-фокиназами [10]. Гликогеифосфорилаза, катализирующая перенос глюкозильных остатков с гликогена на фосфат с образованием Д-глюкозо-а-1-фосфата, существует в двух формах. Менее актив- [c.550]

Амилоза и амилопектин являются а-/)-(1->4)-связанными глю-канами [см., например, (1)], однако в амилопектине, имеющем разветвленное строение, в точках ветвления (3) имеются дополнительно а-/)-(1->6)-связи. Это было известно уже много лет назад из результатов анализа методом метилирования и гидролиза. При кислотном гидролизе кукурузного и рисового крахмала, выделенных из зерен в стадии восковой спелости, обнаружено, что в их состав входит заметное количество /)-глюкозо-6-фосфата [84]. Последующий анализ показал, что в амилопектине в среднем один из шести остатков D-глюкозы фосфорилирован. При метилировании амилозы и последующем гидролизе в качестве основного продукта образуется 2,3,6-три-0-метил-0-глюкоза и менее 0,4 % 2,3,4,6-тетра-О-метил-О-глюкозы, происходящей из невосстанавливающего концевого остатка, т. е. молекула амилозы линейна и ее единичная цепь состоит из 200—350 остатков D-глюкозы. Определенная осмотическим методом молекулярная масса соответствует такой длине цепи [85]. Однако анализ неразветвленной структуры достаточно сложен из-за небольшого числа концевых остатков по сравнению с общим числом остатков, образующих цепь, а также из-за деградации разрушение одной связи может вдвое уменьшить длину цепи. Физические методы определения длины цени, при условии использования независимых методов для определения гомогенности препарата, дают большие значения длины молекул амилозы, чем значения, полученные химическими методами. Анализ методом светорассеяния и ультрацентрифугирования показывает, что длина цепи молекулы амилозы часто достигает 6000 моносахаридных звеньев. Обработка амилозы р-амилазой показала, что молекула линейна единственным продуктом расщепления была мальтоза. Изучение действия нуллуланазы и других амилолитических ферментов на различные амилозы показало, что их молекулы содержат некоторое количество разветвлений, присоединенных к основной цепи а-(1->б)-связями [63,64]. Гидродинамическое поведение фракций амилозы также свидетельствует о том, что амилоза в некоторой степени является разветвленной. [c.236]

Сплошные стрелки указывают те реакции цикла восстановления углерода, которые были выяснены Кальвином и его сотрудниками. Прерывистая линия изображает гипотетическую реакцию восстановительного карбоксилирования (подробности см. в тексте). Двойными стрелками отмечены некоторые биосинтетические пути, ведущие свое начало от промежуточных соединений цикла. Звездочками указана относительная степень включения метки (приближенно) после нескольких секунд фотосинтеза, определенная методом химической деградации, как указано в тексте. Сокращения Р — РОзН- РДФ — рибулозо-1,5-дифосфат ФДФ — фруктозо-1,6-дифосфат СГДФ — седогептулозо-1,7-дифосфат ТПФ — тиаминпирофосфат ГФ — глюкозо-6-фосфат ФЕП — фосфоенолпировиноградная кислота. Цифры у стрелок —это номера уравнений реакций, приведенных в тексте римские цифры при структурных формулах те же, что ив тексте. [c.545]

Иногда таким способом образуется большое число четко различимых изоферментов так, при электрофоретическом разделении пуриннуклеозидфосфорилазы эритроцитов на электро-.фореграмме выявляется до семи симметрично расположенных компонентов [1790]. Все эти компоненты обладают ферментативной активностью, но когда активность определяют с большой точностью, иногда удается обнаружить постепенное снижение удельной активности. Такое снижение наблюдается, в частности, для глюкозо-6-фосфат— дегидрогеназы эритроцитов человека при измерении отношения активности ферментативной к иммунологической активности, причем оно сопровождается появлением новых, более отрицательно заряженных форм фермента, которые, вероятно, поэтому обладают более низкой активностью [2292]. Такой способ образования вторичных изоферментов может быть просто связан с начальными этапами деградации фермента, предшествующими полной потере активности. [c.116]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология