Селен глутатион

В больших дозах, как уже отмечалось, селен токсичен. Распад соединений селена в организме животных приводит к выделению высокотоксичного диметилселена СНз—5е—СНз, имеющего чесночный запах. Установлен механизм этой реакции. При взаимодействии селенистой кислоты НгЗеОз с глутатионом образуются соединения, содержащие группу —5—5е—5— [c.367]

Относительно метаболизма селена известно сравнительно немного . Используя Se в качестве изотопной метки, удалось показать, что печень крысы в норме содержит Se , SeOj и селен в более окисленном состоянии . Существует предположение, что восстановление селенита в селенид происходит с участием глутатиона. Неферментативное восстановление селенита глутатионом приводит к образованию се-ленотрисульфида [c.332]

Последнее соединение распадается самопроизвольно на окисленный глутатион и элементарный селен или в присутствии глутатионредуктазы на глутатион и селен. Весьма вероятно, что селен может внедряться в органические группы из селено-персульфидных промежуточных соединений типа постулируемого в последней реакции. [c.332]

КН2 — аскорбиновая кислота, хиноны, цитохром с, глутатион. В эритроцитах и некоторых других тканях присутствует глутатионперокси-даза, содержащая селен в качестве простетической группы. Этот фермент защищает мембраны и гемоглобин от окисления пероксидами. [c.131]

Около двадцати лет назад было показано, что в цитоплазме печени и эритроцитах крыс присутствует глутатион-зависимый белковый фактор, ингибирующий перекисное окисление липидов, даже в отсутствие фосфолипазы Аз [322, 323]. Первоначально его связывали с цитоплазматической глутатионтрансферазой. Однако оказалось, что, подобно селен-содержащей глутатионперокси-дазе, цитоплазматический селен-независимый фермент ингибирует перекисное окисление липидов только при наличии условий для гидролиза липидов и высвобождения гидропероксидов ненасыщенных жирных кислот из мембран [245, 324]. В последующих исследованиях было показано присутствие в цитоплазме клеток печени [244, 250, 255, 256], сердца [251] и мозга [252] белка, способного эффективно восстанавливать гидропероксиды фосфолипидов без их предварительного гидролиза. Выделенный из сердца свиней белок, названный глутатионпероксидазой гидропероксидов фосфолипидов, оказался мономером с молекулярной массой 23 кДа [253]. Фермент содержал один атом селена на молекулу белка и катализировал восстановление гидропероксидов водорода, линолевой кислоты и фосфатидилхолина в присутствии восстановленного глутатиона, с константами скоростей реакции второго порядка, равными соответственно 1,8 10 мМ мин [c.43]

Кроме глутатиона, являющегося универсальным донором водорода для селен-содержащих и селен-независимых пероксидаз, в аэробных организмах присутствует ряд других низкомолекулярных соединений, часто объединяемых термином — биоантиоксиданты . Введение данного термина обусловлено тем обстоятельством, что при исследовании биологических объектов выявлены вещества, ингибирующие свободнорадикальные реакции в различных модельных системах и организме в целом, но не обладающие или обладающие в незначительной степени способностью тормозить такие реакции в простых химических системах, т. е. не являющиеся классическими антиоксидантами. В качестве примера могут быть приведены упоминавшиеся выше соединения селена — селенит и селенометионин. Известные в настоящее время биоантиоксиданты могут быть классифицированы по механизму действия следующим образом [c.45]

В эритроцитах глутатнонпероксндаза, содержащая в качестве простетической группы селен, катализирует разложение Н,02 и гидроперекисей липидов восстановленным глутатионом и таким образом защищает липиды мембран и гемоглобин от окисления перекисями. [c.124]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология