Бессмысленные мутации

Бессмысленная мутация образование белка блокируется после N-1, так как бессмысленный подои прерывает трансляцию п-2 п-1 п [c.491]

Мутант с делецией и бессмысленной мутацией [c.451]

БЕССМЫСЛЕННАЯ МУТАЦИЯ. Изменение в ДНК, приводящее к замене смыслового кодона, соответствующего какой-либо аминокислоте, на бессмысленный (терминирующий). [c.519]

Такие супрессоры бессмысленных мутаций приводят к включению в белок аминокислоты под влиянием мутантного бессмысленного кодона, который обычно не определяет вообще никакой аминокислоты. Супрессоры бессмысленных мутаций у трех пермиссивных штаммов К отличаются друг от друга по типу того бессмысленного кодона, который под действием супрессора воспринимается как кодирующий триплет и (или) по типу аминокислоты, которая в результате такой супрессии внедряется в соответствующее место полипептидной цепи. Амбивалентные же гП-мутаиты трех классов отличаются по типу своего бессмысленного кодона и (или) по типу аминокислоты, вставка которой в полипептидную цепь в месте, соответствующем мутантному кодону, обеспечивает восстановление функции белка. Эти опыты, а также идеи Бензера и Чэймп положили начало сравнительным исследованиям смысловых и бессмысленных кодонов. [c.452]

Из числа умеренных колифагов наиболее подробно изучен фаг "к. Путем изучения развития вируса в ходе лизиса клетки (использовали целый ряд мутантов с супрессорно-чувствительными, условнолетальными, бессмысленными мутациями, выделенными Кэмпбеллом [60]) в геноме фага X удалось идентифицировать пе менее 18 генов. Этими методами было показано, что гены от Л до F ответственны за функции, связанные с синтезом белка фагового отростка, а гены от G до / отвечают за формирование головки. Ген i кодирует фаговый лизоцим [62]. Все эти гены, таким образом, попадают в категорию поздних генов в отличие от ранних генов , таких, как ген N, детерминирующий репликацию ДНК. Была проделана большая работа по выяснению роли этих различных генов и последовательности их транскрипции. Установлено, что разные гены транскрибируются с одного или с другого конца цепи и транскрипция таким образом идет в противоположных направлениях (фиг. 72) [496]. [c.278]

Представление о том, что некоторые мутации приводят к образованию нетранслируемого бессмысленного кодона в середине гена, позволило объяснить сущность некоторых бактериальных мутантов со странным фенотипом. Например, как указывалось в гл. VI, Яновскому удалось обнаружить неактивный А-белок триптофан-синтазы лишь у некоторых Тгр -ауксотрофов Е. соИ, содержащих точковую мутацию в гене trpA. У других ауксотрофов вообще не было выявлено никакого белка. Поскольку у мутантов последнего типа удавалось индуцировать истинные реверсии к Тгр" с помощью мутагенных аналогов оснований (т. е. в результате замены оснований), отсутствие у них белка, подобного белку А, нельзя было объяснить мутацией со сдвигом считывания (вставкой или делецией). Такие мутанты, по-видимому, содержали бессмысленные мутации, предотвращавшие синтез полипептидных цепей А-белка нормальной длины. [c.452]

Другой пример полярных мутаций был обнаружен при исследовании ферментов биосинтеза триптофана у Е. соИ некоторые мутации замены оснований в гене trpE не только приводили к исчезновению белка антрани-лат-синтетазы, кодируемого этим геном, но также резко снижали количество синтезирующейся триптофан-синтазы, определяемой тесно сцепленными генами trpA и trp Q, не содержащими никаких мутаций. В настоящее время ясно, что такие полярные мутации в действительности представляют собой бессмысленные мутации в гене, который в ходе транскрип- [c.452]

Следовательно, десять изученных атбег-мутантов содержат бессмысленные мутации в разных местах гена белка головки, вызывающие преждевременную терминацию роста белковой цепочки. Более того, поскольку порядок этих бессмысленных кодонов соответствует размерам неполных полипептидных цепей, образующихся у соответствующих мутантов (что следует из сравнения фиг. 224 и 225), можно заключить, что порядок кодонов и порядок аминокислот коллинеарны. Это означает, что нуклеотидная последовательность гена белка головки транслируется слева направо, как это указано на фиг. 224 и 225. [c.454]

Транзиции и трансверсии часто приводят к мисденс-мутациям (мутациям с изменением смысла), поскольку вызывают замену в белке одной аминокислоты на другую. Если кодируемая мутантным геном аминокислота оказывается сходной с той, которая кодировалась геном дикого типа (т. е. исходным родительским геном), то возникает мутантный фенотип лишь с частично нарушенной функцией (1еаку-мутант). Часть мутаций с заменой оснований представляет собой нонсенс-мутации (бессмысленные мутации), которые обусловлены появлением кодонов, не кодирующих никакой аминокислоты. В этом случае синтез белка на измененном кодоне прерывается, а образующиеся незавершенные фрагменты белковой молекулы, как правило, функционально неактивны, в частности из-за быстрого их протеолиза. При протяженных делециях, удаляющих значительную часть гена, также синтезируются неактивные фрагменты белковых молекул. [c.71]

Исследование способности супрессоров, обнаруженных в различных штаммах Е. all, супрессировать различные бессмысленные мутации (поп-sen e мутации) как фагов, так и бактерий показало, что существует по крайней мере пять различных супрессорных (sup) генов, свойства которых суммированы в табл. 29. [c.456]

СТО оказываются миссенс-мутациями (мутациями с изменением смысла), в которых последовательность кодирующего триплета оснований после замены кодирует уже другую аминокислоту. Вследствие вырожденности генетического кода аминокислота, кодируемая мутантным геном, часто оказывается сходной с той, которая кодировалась родительским триплетом, в результате чего формируется фенотип ( leaky ) лищь с частично нарушенной функцией (определяемой обычно белком). Такие штаммы имеют тенденцию спонтанно ревертировать к родительскому типу, проявляя таким образом генетическую нестабильность и частичную физиологическую неполноценность. Значительная часть мутаций с заменой оснований представляет собой нонсенс-мутации (бессмысленные мутации), характеризующиеся тем, что кодирующий какую-либо аминокислоту триплет превращается в триплет, не кодирующий никакой аминокислоты. В этом случае синтез соответствующего белка прерывается на измененном триплете, а образующийся незавершенный фрагмент белковой молекулы, как правило, не способен выполнять предназначенной исходному белку функции. Поэтому нонсенс-мутации фенотипически выражены, а способность ревертировать у них сохраняется. Мутации со сдвигом рамки возникают в случае вставки или делеции одного или нескольких оснований в молекулу ДНК- При этом происходит сдвиг рамки при считывании закодированной информации и как следствие — изменение последовательности аминокислот в белке мутантного штамма. [c.10]

Одно из проявлений соответствия между нуклеотидами и белковыми (аминокислотными) структурами следует усматривать в супрессии бессмысленных мутаций у бактерий. Механизм супрессии состоит в нивелировке мутаций, приводящих к вклиниванию бессмысленного кодона в структурный ген. В результате мутаций тРНК-адаптор, содержащий антикодон с бессмысленным триплетом, начинает транспортировать нужную аминокислоту в нужное место при синтезе белка. Казалось бы ошибка в= адаптере исправляется на уровне адаптора же. Но на пути трансляции аминокислоты имеется специфический фермент тРНК-синтетаза—именно в этом месте, видимо, работает механизм непосредственной связи между нуклеотидной и аминокислотной последовательностью . [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология