Ингибиторные константы, величин

Величины ингибиторных констант равновесия для образования тупиковых комплексов, т. е. отношения к+в1к-б и к+11к-т, были найдены в тех же исследованиях путем оценки констант конкурентного ингибирования. [c.161]

Проводя окисление в стационарных условиях, можно измерить скорость реакции, d [Оз]/ а также скорость инициирования, используя, например, ингибиторный метод. Зная скорость реакции и скорость инициирования, из уравнения (1У.2) или (1У.З) можно получить величину которая характеризует окисляе-мость веществ при одной и той же скорости инициирования. Для раздельного определения констант продолжения и обрыва цепи 3 и Аге необходимо иметь, помимо уравнения (1У.2), еще одно независимое соотношение, связывающее эти константы. В принципе константы /сз и к можно было бы определить, измеряя непосредственно стационарную концентрацию перекисных радикалов КОг. Однако для большинства углеводородов стационарные концентрации перекисных радикалов слишком малы, и их не удается измерить прямыми методами. До настоящего времени практически все сведения об элементарных реакциях окисления жидких углеводородов получены косвенными фотохимическими методами — прерывистого освещения и фотохимического последействия. Оба метода основаны па проведении реакции окисления в нестационарных условиях. [c.49]

Здесь - константа скорости образования фермент-ингибиторного комплекса аналогична - константе скорости образования комплекса Михаэлиса, к аналогична к J , а к аналогична к 2 Авторы установили, что при взаимодействии ФОИ различного строения с ХЭ меняется только величина к , тогда как величины к и к если и изменяются, то лишь в узких пределах. Сделав допущение, что аналогичные соотношения имеют место и при реакции ХЭ с субстратами, авторы вывели формулу для оценки сродства различных субстратов к ХЭ, Мерой такого сродства они предлагают считать отношение У к, обозначенное ими через г [c.364]

Различные авторы по-разному определяют эту ингибиторную константу . Например, у Диксона и Уэбба константа K представляет собой обратную величину Кг Лейдлера в первом случае К константа Диссоциации, во втором — константа ассоциации (как Кч в данном тексте). [c.68]

Эта реакция также легко обратима. При ее исследовании в обоих направлениях установлено, что графики двойных обратных величин пересекаются, как того требует механизм с тройным комплексом, независимо от того, концентрация какого субстрата варьирует. В таких случаях, однако, необходимо дальнейшее уточнение относительных величин различных констант скоростей, поскольку пересечение кинетических прямых характерно также для механизма Теорелла —Чанса, т. е. для случая, когда время жизни тройного комплекса ничтожно мало с кинетической точки зрения, а реальное значение имеет только образование двух двойных комплексов— начальных фермент-субстратных комплексов для двух направлений реакции. Моррисон и Джеймс исключили возможность механизма Теорелла—Чанса для креатинкиназы, опираясь на полученные ими данные об ингибировании прямого й обратного процессов продуктами реакции. Они показали, что кажушиеся ингибиторные константы, характеризующие некоторые реакции конкурентного ингибирования продуктом (нуклеотид — нуклеотид или гуанидинсодержащее соединение — гуанидинсодержащее соединение), зависят от концентрации фиксированного субстрата. Этот результат согласуется с механизмом, при котором все реакции, кроме взаимопревращения двух центральных тройных комплексов, быстро достигают равновесия, но не согласуется с механизмом Теорелла — Чанса. [c.148]

Все соединения оказались конкурентными ингибиторами обратимого действия.Поэтому для оценки их антихолинэс-теразной активности определяли величины ингибиторных констант (К ,) - констант равновесия диссоциации 4 р-мент-ингибиторного комплекса. [c.234]

Антихолинэстеразную активность ингибитора оценивали величиной ингибиторной константы K которую определяли методом Лай нуивера и Берка /рис.1/. [c.238]