Ингибиторы активатором

К числу основных факторов, определяющих течение (кинетику) ферментных реакций, относятся следующие температура, pH среды, ее окислительно-восстановительный потенциал, концентрация в ней ионов, наличие ингибиторов (активаторов) специфического или неспецифического действия и, разумеется, такие важные параметры процесса, как концентрация фермента и концентрация субстрата. [c.46]

Скорость каталитической реакции значительно повышается в присутствии активаторов и снижается под действием ингибиторов. Активатором гомогенной каталитической реакции является вещество, которое само не катализирует данную реакцию, но существенно повышает ее скорость в присутствии определенных катализаторов. [c.8]

Но уже сейчас химики-аналитики начинают управлять каталитическими реакциями, применяя активаторы и ингибиторы. Активаторы ускоряют каталитические реакции [c.99]

Изоферменты отличаются друг от друга по аминокислотному составу, аминокислотной последовательности, по отношению к ингибиторам, активаторам, по термостабильности и другим свойствам. Спектр изоферментов (их относительное количество) изменяется при различных физиологических и патологических состояниях организма. [c.196]

Название процесса Регуляторные ферменты Ингибиторы Активаторы [c.159]

Иначе говоря, во многих случаях правильнее идти от простых кинетических моделей к более сложным, а не наоборот, как в рассмотренных выше примерах. Для этого в ферментативной (и в общем случае в химической) кинетике существуют три уровня исследований. На первом из них рассматривают концентрации исходных соединений и продуктов реакции в зависимости от времени. На втором уровне рассматр.ивают зависимости уже скоростей реакций от концентрации субстратов, продуктов, ингибиторов, активаторов и других эффекторов. Наконец, на третьем уровне рассматривают зависимости тех же скоростей реакций, но уже от условий — pH, температуры, ионной силы, давления, диэлектрической проницаемости и т. д., а также от структуры реагирующих веществ. Первые два уровня необходимы для выяснения кинетического механизма реакции и выявления соответствующей кинетической схемы и в целом все три уровня служат для выявления химического механизма реакции. Следует отметить, что для реакций, катализируемых лизоцимом, исследования на любом из этих уровней явно недостаточны для подведения сколтжо-пибудь значительных итогов, в том числе и в отношении кинетической схемы реакции. [c.186]

Предложен еще ряд теорий, детализирующих отдельные положения (В. Бейлис, Варбург, В. Лангенбек, Эйлер, Кошланд и др.) ферментативного катализа, объясняющих также ферментативные реакции с двумя субстратами, влияние на эти процессы температуры, pH, ингибиторов, активаторов и т. д., но указанные вопросы выходят за пределы настоящего курса и должны рассматриваться в курсе биологической химии. [c.131]

Состав и соотношение форм И. (спектр И.) изменяется в зависимости от их локализации в органах и тканях организмов одного вида и даже в разных субклеточных органеллах одной и той же клетки. На спектр И. оказывает влияние разное физиол. состояние организма и патологич. процессы, происходящие в нем. Поскольку И. различаются по свои.м св-вам (оптимуму pH, активации ионами, по сродству к субстратам, ингибиторам, активаторам, кофакторам), то характер их распределения отражает регуляторные механизмы, контролирующие метаболизм. Так, напр., лактатдегидрогеназа представлена в организме человека и животных пятью формами, каждая из к-рых представляет собой тетрамер, состоящий из субъединиц двух типов (а и Р) в разных соотношениях. В сердце и печени представлена в осн. форма 04, а в мышцах-Р . Первая ингибируется избытком пировиноградной к-ты и поэтому преобладает в органах с аэробным типом метаболизма, вторая не ингибируется избытком этой к-ты и преобладает в мышцах с высоким урювнем гликолиза. О важной роли И. в тонкой регуляции метаболич. процессов свидетельствует также изменение их спектра под влиянием разл. воздействий и физиол. состояний (охлаждение, гипоксия, денервация и др.). [c.202]

Находящийся в клетке ингибитор связывается с конформером А и при достаточно высокой концентрации переводит весь фермент в неактивную форму А. Фермент оказывается выключенным или по крайней мере обладает очень низкой активностью. Прн высоких же концентрациях активатора фермент будет включен за счет стабилизации конформации В. Доля молекул фермента, находящихся в активной форме В, определяется концентрацией ингибитора, активатора и субстрата в клетке в данный момент времени. Подобное соотношение между ингибированием и активацией лежит в основе многих явлени11 регуляции клеточного метаболизма (гл. 1, разд. Е). [c.36]

Однако экспериментальное изучение кинетики ферментативных реакций и количественная оценка кинетических констант реакций, проводимых при определенных условиях (pH, температура, состав среды, действие ингибиторов, активаторов и т. п.), часто позволяют делать опеределенные заключения о химической природе промежуточных соединений и механизме отдельных стадий процесса. [c.8]

Должно быть столько уравнений для метаболитов, сколько имеется в культуральной жидкости продуктов метаболизма, существенно влияющих на ход процесса (ингибитор, активатор или субстрат) или являющихся полезным (вредным) продуктом с точки зрения потребностей человека. Для летучих (газообразных) метаболитов типа растворенного СО2 в правой части ураБнения добавляется отрицательный член Qp массообмена. [c.13]

Регуляторная функция. Регуляция биологических процессов в живых системах осуществляется белковыми гормонами, белковыми ингибиторами, активаторами ферментов и др. Например, белковый гормон инсулин, продуцируемый клетками поджелудочной железы, регулирует метаболизм глюкозы. [c.82]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология