Фермент-субстратный комплекс теория Михаэлиса

Определение начальной скорости через [Е8]. Согласно теории Михаэлиса-Ментен, начальная скорость определяется как скорость распада фермент-субстратного комплекса, т. е. скорость реакции (б), константа скорости которой равна /сг- Таким образом, мы можем написать [c.235]

Зависимость скорости ферментативного окисления от концентрации стероида позволяет получить данные о сродстве стероидов к ферментам. Согласно теории Михаэлиса—Ментена [158], фермент-субстратный комплекс (ES) обратимо образуется из одной молекулы субстрата (S), соединяющейся с каждым активным центром фермента (Е). Этот комплекс (ES), в свою очередь, диссоциирует на определяющей скорость стадии с регенерацией фермента и образованием продуктов реакции (Р) [c.123]

Центральной идеей всех концепций о механизме действия ферментов является представление о фермент-субстратном комплексе. Теория Михаэлиса и Ментен, предложенная еще в 1913 г., основана на двух предпосылках. [c.22]

Образовавшийся комплекс, называемый фермент-ингибиторным комплексом Е1, в отличие от фермент-субстратного комплекса Е8 не распадается с образованием продуктов реакции. Константу диссоциации комплекса Е1, или ингибиторную константу К, можно, следуя теории Михаэлиса—Ментен, определить как отношение констант обратной и прямой реакций [c.149]

В последнее время некоторые закономерности биохимической кинетики стали использоваться применительно к математическому описанию процессов биологического окисления сложным биоценозом ила. В основу развития биохимической шпютики положена классическая теория Михаэлиса — Меитена, которая построена на строгом математическом обосновании гипотезы об образовании фермент-субстратного комплекса. Е результате рассмотрения односубстратной ферментативной реакции авторами было получено хорошо известное уравнение [c.179]

В число основных факторов, определяющих начальную скорость ферментативной реакции, входят концентрация фермента и субстрата, pH и температура, наличие активаторов и ингибиторов, причем концентрация субстрата является одним из наиболее важных. График зависимости между начальной скоростью и концентрацией субстрата выражается в виде ветви равнобочной гиперболы. Краеугольным камнем ферментативной кинетики является теория Михаэлиса-Ментен о механизме взаимодействия фермента и субстрата через образование про.межуточного фермент-субстратного комплекса, что является исходным моментом самых современных концепций. Теория исходила из факта, что равновесие между ферментом и субстратом достигается быстрее, чем разрушается фермент-субстратный комплекс. Однако анализ, проведенный Бригсом и Холдейном, показал, что в любой момент реакции скорости образования и распада фермент-субстратного комплекса практически равны, то есть достигается стационарное состояние, в котором концентрация промежуточного соединения постоянна. На основании этого было предложено уравнение, выполняемое для многих механизмов реакций, катализируемых ферментами, которое на- [c.203]

Представление о фермент-субстратном комплексе было выдвинуто для объяснения зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. Позднее наблюдение над тем, что кинетика поглощения катионов растительными тканями подчиняется уравнению Михаэлиса—Ментен, было принято за доказательство существования комплексов, переносящих катионы [12]. Метод кинетического анализа можно назвать методом исключения . Если кинетика реакции, вытекающая из предполагаемого механизма, не соответствует экспериментально полученным результатам, нужно отвергнуть исходное предположение. Однако иногда ряд возможных механизмов реакции приводит к одному и тому же уравнению скорости и потому нельзя сделать выбор между этими механизмами. Например, кинетические данные, укладывающиеся в теорию Михаэлиса — Ментен, соответствуют представлению о фермент-субстратном комплексе, но возможны и другие механизмы реакции. Так, Медведев [24] предложил теорию ферментативного действия, согласно которой комплекс, образуемый ферментом и субстратом, каталитически не активен. Медведев предположил, что скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации молекул фермента, участвующих в неэластических столкновениях, т. е. столкновениях, при которых происходит перенос кинетической энергии. [c.58]

В большинстве случаев кинетические измерения хорошо согласуются с теорией Михаэлиса—Ментена (рнс. 9). Однако некоторые из окислений, катализируемых Зр,17р-оксистероид-дегидрогеназой, существенно отклоняются от этой теории (кривая Б на рис. 9). Скорость окисления в этих случаях имеет резкий максимум при критической концентрации и быстро понижается при дальнейшем повыитении концентрации стероида. Эти кинетические данные получают полное объяснение [1, 100], если предположить образование добавочного фермент-субстратного комплекса (ESj), который не может давать продуктов реакции и который содержит две молекулы субстрата на активную часть фермента. Тогда [c.123]