Уравнение Михаэлиса Менте

Рис. 201. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативно-каталитической реакции, подчиняющейся уравнению Михаэлиса—Ментена.

Таким образом, уравнение Михаэлиса —Ментена представляет собой частный случай общего уравнения Бриггса—Холдейна. [c.227]

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата выражается уравнением Михаэлиса—Ментена [c.77]

Дальнейшими исследованиями было доказано, что уравнение Михаэлиса — Ментена приложимо только к начальному периоду ферментативного процесса, так как в нем не учитывалось влияние и взаимодействие с ферментом продуктов реакции, а поэтому уравнение VII, 1 правильнее писать в виде [c.131]

Скорость многих реакций, катализируемых ферментами, описывается простым уравнением — уравнением Михаэлиса — Ментена [уравнением (14.1)]. Исходное вещество в таких реакциях обычно называют субстратом. Допустим, что реакция протекает через сочетание фермента Е и субстрата 5 с образованием комплекса Е5, который затем может распадаться двумя путями — снова с образованием Е и 5 или же с образованием Е и продуктов реакции Р [c.397]

Скорость ферментативной реакции V можно охарактеризовать при помощи уравнения Михаэлиса — Ментена. [c.33]

Это уравнение, выведенное Моно, напоминает уравнение Михаэлиса — Ментена для ферментативных реакдий. Это сходство не случайно, так как уравнение Михаэлиса — Ментена характеризует скорость отдельной ферментативной реакции, а скорость роста культуры зависит от скорости всех ферментативных реакций, идущих в клетке. Кз всегда больше нуля, т. е. величина положительная, но меньше единицы. В полноценной среде Ка по сравнению с 5 величина незначительная и ею можно пренебречь, тогда [c.71]

Если какая-нибудь реакция, например 3, замедляется, то количество продукта 3 уменьшается и это в свою очередь снижает скорость образования продукта Р. Таким образом, скорость образования продукта Р определяет скорость лимитирующей реакции, т. е. >.лим = Г. Зависимость скорости каждой такой ферментативной реакции от субстрата можно выразить уравнением Михаэлиса — Ментена, в данном случае [c.73]

Уравнение Михаэлиса - Ментена справедливо для таких процессов, в которых промежуточный продукт связан обратимым равновесным процессом с исходными реагентами и катализатором и кинетически стабилен по отношению к необратимому превращению в продукты реакции. Поэтому некоторая часть катализатора находится в виде интермедиата (комплекса катализатора с исходным субстратом), который превращается в продукты реакции. С учетом вышесказанного одномаршрутный процесс превращения реагента (А) в продукт (В) с участием катализатора (М) можно представить следующей схемой [c.565]

Скорость реакции описывается кинетическим уравнением (уравнением Михаэлиса - Ментена) [c.565]

При стационарных условиях, когда соблюдается кинетическая зависимость, выражаемая уравнением Михаэлиса — Ментена [6, 7] [c.420]

Б. Поглощение азота и аммиака фитопланктоном. Поглощение нитратов и аммиака чистыми культурами фитопланктона, как известно, подчиняется кинетическому уравнению Михаэлиса — Ментена [24, 25]. Это уравнение справедливо также для гетерогенного населения морского и озерного фитопланктона [26]. Уравнение Михаэлиса — Ментена для потребления азота, катализированного ферментом, имеет вид [c.53]

Это уравнение аналогично уравнению Михаэлиса— Ментена для кинетики ферментов, где [х — увеличение бактериальной массы за единицу времени Ym — максимальный урожай организмов на единицу поглощенного вещества /гщ — коэффициент поглощения вещества на единицу массы бактерий 5—концентрация питательного вещества, ограничивающего рост (обычно взятого в качестве донора электронов для энергетической реакции) Ks — константа насыщения, численно равная концентрации вещества, при которой скорость роста составляет /г максимальной скорости (считая 6 = 0) Ь — коэффициент, выражающий скорость гибели клеток. [c.99]

Уравнение (35-4) можно значительно упростить для реакции, в которой состояние равновесия сдвинуто вправо так, что при выбранных условиях для реакции 8- -Р обратного превращения Р в 5 не происходит. Если кинетической причиной этого является малая величина то уравнение (35-4) переходит в хорошо известное уравнение Михаэлиса—Ментена [c.723]

Если реакция подчиняется уравнению Михаэлиса—Ментена, то график зависимости 1/у от 1/[S] линейный и параметры макс. и К,п могут быть получены по отрезку, отсекаемому на оси ординат, и по наклону прямой. [c.724]

Во многих случаях реагент X присутствует в постоянной концентрации на протяжении всего хода реакции. Этот случай может иметь место, например, если X представляет собой Оа и концентрация Оз регулируется путем создания постоянного давления кислорода над раствором или если X представляет собой молекулу растворителя, например воду в реакциях гидролиза. В последнем случае [X] обычно выражается в единицах активности и принимается равной единице. Во всех этих случаях [X] становится постоянной величиной, и уравнение (35-8) сводится к уравнению Михаэлиса—Ментена (35-6), где [c.725]

Отсюда видно, что, подставляя значение k =0 при выводе уравнения Михаэлиса—Ментена, мы принимаем /Сравн, за бесконечно [c.726]

Так как уравнение Михаэлиса — Ментена имеет большое значение для ферментативного процесса и объясняет ряд явлений биологического катализа, считаем целесообразным привести основной математический вывод данного уравнения. [c.21]

Это уравнение является основным уравнением Михаэлиса — Ментена. [c.23]

Уравнения Лангмюра и Михаэлиса — Ментена выведены из условия термодинамического равновесия (равенство скоростей адсорбции и десорбции — уравнения Лангмюра и равенство взаимодействия и диссоциации субстрат-ферментного комплекса — уравнение Михаэлиса — Ментена). [c.25]

Каталитическая деполимеризация паральдегида на сульфатах никеля и меди протекает как типичная ферментативная реакция. На рис. 61 приведена зависимость величины обратной скорости деполимеризации (начальной скорости, отнесенной к 1 ммоль кислотных центров с Яд< - 3,0) от величины обратной исходной концентрации [5] паральдегида [31]. Из рисунка следует, что опытные точки ложатся на две прямые, т.е. кинетика процесса описывается хорошо известным уравнением Михаэлиса - Ментена [c.126]

Осуществляемый при помощи фермента гидролиз субстрата может быть описан уравнением Михаэлиса — Ментена [c.161]

Уравнение (47) похоже на уравнение Михаэлиса — Менте-на (5). Если комплексы ES и EI образуются, а комплекс EIS не образуется совсем (полная диссоциация EIS, а = оо) то, как видно из выражений (48) и (49), в этом случае [c.516]

Если взять величины, обратные обеим сторонам уравнения Михаэлиса — Ментена, и уравнение преобразовать, то получим [c.73]

Уравнение Михаэлиса—Ментена основано на допущении истинного термодинамического равновесия между исходными веществами и 5 и комплексом ЕЗ, откуда следует возможность непосредственной связи Кт с истинной константой диссоциации комплекса ЕЗ. [c.223]

Образование комплекса С8 на первом этапе описывается уравнением Михаэлиса - Ментена для скорости проникновения внешней группы [c.171]

Авторы пришли к выводу, что ситуация при гидроперекисном эпоксидировании олефинов во многом аналогична ферментативному катализу — факт, дающий право на использование при описании кинетики процесса уравнения Михаэлиса — Ментена [c.62]

Это уравнение получило название уравнения Михаэлиса — Ментена. Отсюда следует, что если [8] > К , то скорость реакции будет максимальной. Если величина [8] много меньше Кз, это уравнение можно написать так [c.226]

Уравнение Михаэлиса — Ментена справедливо только для первого периода реакции, т. е. когда имеется избыток субстрата и концентрация продукта реакции очень мала. [c.227]

Приведенные кривые, согласно уравнению Михаэлиса — Ментена, являются графиками гиперболических функций, которые в данной системе координат можно построить на основе большого числа экспериментальных точек. Это уравнение легко преобразовать к зависимости Лайнуивера — Берка, и тогда соответствующий график можно без труда построить всего лишь по нескольким экспериментальным точкам [c.36]

В определенных условиях удовлетворительные результаты достигаются при описании деструкции уравнением Михаэлиса-Менте-на [c.272]

Уравнение Михаэлиса-Ментена отражает фундаментальную особенность ферментативных реакций - участие в механизме ц оцессов лабильных, промежуточинх соединений субстрата и активное центра фермента. [c.42]

При интерпретации данных, относящихся к процессу переноса аминокислот, больщое значение приобретает вопрос о состоянии аминокислот внутри клетки. Вполне очевидно, что поглощение той или иной аминокислоты клеткой может зависеть от концентрации аминокислоты в окружающей жидкости, от активности системы, переносящей аминокислоту в клетку, и от превращений, которым аминокислота подвергается в реакциях клеточного обмена. Различными способами удается извлечь из клеток свободные аминокислоты однако не исключено, что в неповрежденных клетках они находятся в связанной форме. Соответствующие связи могут быть сравнительно нестойкими и способными распадаться даже при мягких условиях экстракции. Между тем данные исследований Кристенсена [32—34] и Гайнца [35] указывают на то, что легко экстрагируемые из клеток аминокислоты существуют в клетках в виде свободных аминокислот. Для удержания глицина в тех высоких концентрациях, в которых он поглощается клетками асцитной опухоли, потребовались бы столь же высокие концентрации связывающего агента данных, указывающих на наличие подобного агента, до сих пор не получено. Наблюдения, показавшие, что вместе с аминокислотами в клетки поступает вода, также говорят в пользу присутствия в клетках свободных аминокислот. В опытах со свободными раковыми клетками наблюдалась прямая зависимость между градиентом концентрации глицина и увеличением содержания воды в клетках (осмотический эффект). Гайнц [35] в опытах на клетках асцитной опухоли исследовал кинетику поступления и выхода глицина в процессе переноса и нашел, что зависимость между скоростью притока глицина в клетки и концентрацией глицина в среде можно описать уравнением Михаэлиса — Ментена. Скорость поступления глицина не снижается и даже возрастает при предварительном насыщении клеток глицином. Автор приходит к выводу, что фактором, ограничивающим скорость поглощения глицина, служит связывание глицина с каким-то компонентом клеточной стенки. Полученные им результаты согласуются с представлением о наличии глицина в клетках в свободном состоянии и указывают на то, что выход глицина происходит главным образом путем диффузии. [c.168]

Изучение потенциальной важности растворенных аминокислот в азотном питании зеленых жгутиковых Р1а1утопаз показало, что многие аминокислоты поддерживают рост так же эффективно, как и нитраты в обычных прерывистых культурах [34, 35]. Р1а1утопа5 может усваивать меченый этом аминокислот в микромо-лярных количествах, и наличие этих кислот в протеиновых фракциях указывает, что они быстро включаются в метаболические цепи. Кинетика потребления аминокислоты подчиняется уравнению Михаэлиса — Ментена. Для глицина было получено Кт = Ъ ммоль. [c.56]

Изучение кинетики роста Nitrosomonas и ЫИгоЬас1ег подтвердило уравнение Михаэлиса — Ментена [65]. Скорость роста и константы полунасыщения для обоих видов микроорганизмов были вычислены на основании экспериментальных данных о ходе нитрификации в смешанной бактериальной культуре. [c.64]

Она часто обозначается Имакс.- и тогда уравнение Михаэлиса— Ментена записывают в следующем виде [c.723]

Большинство химических реакций, протекаюш их в живых организмах, катализируются особыми белковыми молекулами, называемыми ферментами разд. 24.5). Исходное веш ество в реакции, катализируемой ферментами, обычно называют субтра/иол .[Большинство таких реакций протекают при скоростях, которые описываются простым уравнением Михаэлиса — Ментена [уравнение (16.12)]. [c.500]

Как и при всякой ферментативной реакции, между ферментом и субстратом (облученной ДНК, или синтети-ческим полинуклеотидом) в темноте образуется устойчивый комплекс, который может быть выделен путем ультрацентрифугирования или гельфильтрации. Размеры сорбционного центра фермента достаточно велики, поскольку фрагменты политимидиловой кислоты, содержащие менее девяти мономеров, с ним не комплексируют. В отличие от обычных ферментативных реакций каталитический акт в фермент-субстратном комплексе фотореактивирующий энзим — облученная ДНК не протекает без видимого света, т. е. фермент работает в электронно-возбужденном состоянии. Прн постоянной интенсивности света реакция мономеризации подчиняется кинетическому уравнению Михаэлиса — Ментена [c.295]

Базьи<ин А. Д. Система Вольтерра и уравнение Михаэлиса — Менте н. В кн. Вопросы математической генетики.— Новосибирск СО АН СССР, 1974, с. 103—143. [c.291]

Уравнение Михаэлиса — Ментена для выражения начальной скорости односубстратиой реакции. Определение константы Михаэлиса /См- [c.51]