Субстраты, активная форма подвижностью

Степень заполнения поверхности радикалом достаточно велика (0ж0,25). Таким образом, расстояния между кристаллами платины почти на 2 порядка больше, чем расстояния между молекулами радикала. Поэтому можно было ожидать, что гидрированию будут подвергаться молекулы субстрата, находящиеся в непосредственной близости к кристаллам Р1. При этом средние расстояния между оставшимися радикалами не должны изменяться. Однако оказалось, что в ходе гидрирования изменение вида спектра ЭПР соответствует равномерному уменьшению концентрации радикала по всей поверхности, т. е. увеличению среднего расстояния между его молекулами. Этот результат указывает на достаточно высокую подвижность в адсорбционном слое даже при —70° С. Однако войрос о том, что именно подвижно — радикал или какая-то активная форма водорода. — пока остается открытым. [c.244]

Примеров пространственного (геометрического) кодирования в химии и биологии мож[го привести очень много. Отношения катализатора, в частности фермента (его активной группы) и субстрата, гормона и рецептора, антигена н антитела, эффекты феромонов, явления узнавания молекул и т. п. достаточно убедительно свидетельствуют о решающем значении определенных дискретных совокупностей геометрических конфигураций для развития того или иного процесса. Заметим, что геометрия в наиболее развитых структурах не абсолютно жесткая (рнс. П1.6). Молекулы антител, как доказано в настоящее время, способны изменять форму, причем их фрагменты вращаются нли раздвигаются как концы щипцов, приспосабливаясь к менее подвижной структуре антигена (об аналогичных явлениях в белках см. 1гиже), [c.334]

Л. содержится во всех живых организмах, гл. обр. в цитоплазме клеток. Фермент животных-тетрамер, состоящий из одинаковых субъединиц (Н4 или М4) либо из их сочетаний (HjM, Н2М2, НМ3). В тканях с аэробным обменом (сердце, печень) преобладает тетрамер Н4, характеризующийся макс. электрофоретич. подвижностью среди всех изоферментных форм Л. в скелетных мыщцах-форма М4, обладающая миним. подвижностью. Изофермент Н4 предпочтительно катализирует окисление молочной к-ты в мы-щечной ткани сердца, а М4-восстановление пировиноградной к-ты в скелетных мыщцах при низкой концентрации субстрата. У Л. из мышц (мол. м, 140 тыс.) оптим. каталитич. активность при pH 7,4-8,5 р/ 4,5. [c.574]

Для каталитической активности фермента существенное значение имеет пространственная структура, в которой жесткие участки а-спиралей чередуются с гибкими, эластичными линейными отрезками, обеспечивающими динамические изменения белковой молекулы фермента. Этим изме-неням придается больщое значение в некоторых теориях ферментативного катализа. Так, в противоположность модели Э. Фищера ключ-замок Д. Кощлендом была разработана теория индуцированного соответствия , допускающая высокую конформационную лабильность молекулы белка-фермента и гибкость и подвижность активного центра. Эта теория была основана на весьма убедительных экспериментах, сввдетельствующих о том, что субстрат индуцирует конформационные изменения молекулы фермента таким образом, что активный центр принимает необходимую для связывания субстрата пространственную ориентацию. Иными словами, фермент только в присутствии (точнее, в момент присоединения) субстрата будет находиться в активной (напряженной) Т-форме в отличие от неактивной Я-формы (рис. 4.10). На рис. 4.10 видно, что присоединение субстрата 8 к ферменту Е, вызывая соответствующие изменения конформации активного центра, в одних случаях приводит к образованию активного комплекса, в других—неактивного комплекса вследствие парущения пространственного расположения функциональных групп активного центра в промежуточном комплексе. Получены экспериментальные доказательства нового положения о том, что постулированное Д. Кощлендом индуцированное соответствие субстрата и фермента создается не обязательно изменениями [c.132]

В дальнейшем в связи с повышением чувствительности спектрометров ЭПР стало возможным исследовать этим методом биологические объекты без предварительного высушивания. Были исследованы окислительно-восстановительные ферментативные системы в нативных тканях и их компонентах, модельные ферментативные системы с изолированными ферментами и свободные радикалы, образующиеся при неферментативном ступенчатом окислении биохимических субстратов и активных коферментных групп. При неферментативном окислении биохимических субстратов и коферментов типа флавинмоно-нуклеотида возникает сигнал ЭПР с АЯу г 30 5 и протонной СТС [41]. В то же время при ферментативных окислительно-восстановительных процессах с участием флавиновых ферментов наблюдаются более узкие (АЯ1/. = 13 э) сигналы без СТС. Многочисленными кинетическими экспериментами было показано [42—44], что возникновение сигнала ЭПР обусловлено образованием комплекса фермента с субстратом. Форма и ширина сигнала ЭПР свидетельствуют, однако, что хотя источником неспаренного электрона является низкомолекулярный свободный радикал, адсорбированный на белке—ферменте, плотность неспаренного электрона распределена по значительно большему пространству. Действительно, сигналы ЭПР, наблюдающиеся при ферментативном восстановлении, характеризуются не только исчезновением СТС (что могло бы быть объяснено уширением индивидуальных компонент СТС за счет меньшей подвижности белковых молекул), но и уменьшением суммарной ширины, что может быть понято только при допущении делокализационных или обменных эффектов (см. главу III). [c.214]

В последние годы применение более совершенных энзиматических методов много прояснило, но многое и усложнило в патогенезе э,тих заболеваний. Оказалось, что существуют две формы фермента К-ацетилгалактозаминидазы с различной электрофоретической подвижностью и температурной устойчивостью кислая форма А и основная В. Тогда при варианте О обе формы фермента отсутствуют. При варианте В отсутствует форма фермента А, это как раз есть типичный случай классической болезни Тей — Сакса. Вариант А наблюдается в том случае, когда N-aцeтилгaлaктoзaмннидaзa А неактивна с синтетическими субстратами, сюда относится ювенильный тип ганглиозидоза-0м2- Вариант АВ характеризуется пониженной активностью обеих форм фермента, причем ферменты хорошо расщепляют синтетические субстраты и неактивны с натуральными субстратами. [c.110]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология