Эластазы панкреатические

Ферментативное действие химотрипсина, как и других панкреатических протеаз (трипсина, эластазы), соответствует механизму общего кислотноосновного катализа, в котором принимают участие в качестве системы переноса заряда остатки аминокислот №5 , Авр и 8ег . Передача электронной плотности от заряженной при pH 8 отрицательно карбоксильной группы аспарагиновой кислоты через имидазольное кольцо гистидина к кислороду боковой цепи серина обусловливает повышение его иуклеофиль-ности настолько, что может осуществляться нуклеофильное воздействие на карбонильный углеродный атом пептидной связи. На промежуточно образующемся О-ацильном производном серина перенос заряда, обрывается, ио на последующей стадии деацилирования снова немедленно восстанавливается. Гидролитическое расщепление пептидной связи может быть рассмотрено как перенос ацила, при котором осуществляется перемещение ациль-иого остатка с аминогруппы на молекулу воды (рис. 3-31). [c.408]

Три другие важные эндопептидазы трипсин, химотрипсин и эластаза, а также одна экзопептидаза-карбоксипептидаза, участвующие в дальнейшем после действия пепсина в переваривании белков, синтезируются в поджелудочной железе. Все они вырабатываются в неактивной форме, в виде проферментов, и их превращение в активные ферменты происходит в тонкой кишке, куда они поступают с панкреатическим соком. [c.420]

Ингибирование Свиной Панкреатической Эластазы (СПЭ) [c.200]

Волнение, вызванное выявлением того факта, что белки, связывающие кислород,— гемоглобин и миоглобин — имеют одинаковую третичную структуру и выполняют одинаковые функции, вновь овладело учеными, когда было установлено, что аналогичная ситуация имеет место в случае сериновых протеаз млекопитающих. Эти ферменты названы так потому, что они имеют уникальный по своей активности сериновый остаток, который необратимо реагирует с фосфорорганическими соединениями, например с диизопропилфторфосфатом. Основные панкреатические ферменты — трипсин, химотрипсин и эластаза — кинетически весьма близки и гидролизуют пептиды и синтетические сложные эфиры. Их активность имеет оптимум при рН= 7,8 и определяется состоянием ионизации групп с р/(а = = 6,8. Во всех трех случаях в процессе реакции образуется ацилфермент , в котором карбоксильный фрагмент субстрата образует сложноэфирную связь с гидроксильной группой активного серина. [c.27]

На рис. 2.5 показаны субстрат-связывающие участки активных центров панкреатических ферментов, относящихся к группе сериновых протеаз химотрипсина, трипсина и эластазы. [c.37]

Исследования, проведенные в широком диапазоне pH показали, что смена лимитирующей скорость стадии - довольно частое явление. Так, при гидролизе тг-нитрофениловых эфиров ациламинокислот трипсином [2 131 и панкреатическим калликреином Г23401 в кислых pH лимитирует общую скорость стадия деацилирования, а при рН>4.4-4,8 стадия ацилирования. В случае лейкоцитарной эластазы [23171 и папаина [23411 наоборот - в кислых pH медленной стадией является ацилирование, а при увеличении основности среды такой стадией становится деацилирование фермента. [c.220]

Расщепление белков в двенадцатиперстной кишке требует одновременного действия нескольких протеолитических ферментов, поскольку каждый из них специфичен в отношении ограниченного числа боковых цепей. Следовательно, все проферменты должны превращаться в активные ферменты в одно и то же время. Координированный контроль процесса активации достигается тем, что для всех панкреатических проферментов химотрипсиногена, про-эластазы и прокарбоксипептидазы-u.vi m-ся один общий активатор-трипсин. Откуда же берется достаточно большое количество трипсина, необходимое для активации этих проферментов Дело в том, что клетки, выстилающие двенадцатиперстную кишку, се-кретируют фермент энтеропептидазу у которая по мере поступления трипсино1ена в двенадцатиперстную кишку гидролизует в нем пептидную связь лизин-изолейцин. Образующееся при этом небольшое количество трипсина активирует трипсиноген и другие проферменты. Таким образом, образование трипсина под действием энтеропептидазы этап активации активатора [c.165]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология