Белки расщепление в ЖКТ

Как было уже указано, для расщепления белков применяют большей частью кислотный гидролиз (концентрированной соляной и серной кислотами), реже щелочной гидролиз, причем в обоих случаях образуются аминокислоты. Очень действенным является ферментативное расщепление белков. Ферменты животного организма, способные гидролизовать белки, подразделяются на три группы [c.398]

Триптофан входит в состав многих белков, но обычно лишь в незначительных количествах. Определение его облегчается применением различных цветных реакций, характерных для этой аминокислоты. При кислом гидролизе протеинов он разлагается, но при ферментативном расщеплении белка может быть выделен в лсвовращающей форме. [c.990]

Химический гидролиз. Химический гидролиз белков может быть осуществлен либо в кислой, либо в щелочной среде. Обычно предпочитают кислотное расщепление, так как под действием щелочей [c.541]

Реакции гидролиза, т. е. расщепления органических высокомолекулярных соединений действием воды, имеют большое биологическое и техническое значение. Путем гидролиза происходит распад белковых веществ, крахмала, гликогена, клетчатки, жиров, восков, глюкозидов и тому подобных веществ, причем образуются более простые низкомолекулярные соединения. Реакции гидролиза противоположны по направлению реакциям межмолекулярной дегидратации. В животных и растительных организмах между этими процессами существует биологическое равновесие. В организмах путем дегидратаций происходит образование полисахаридов, белков, жиров и других сложных соединений. Эти эндотермические по своему характеру процессы осуществляются при участии солнечной энергии, которая таким образом вовлекается в биосферу земли. Поэтому сложные химические вещества растений являются как бы аккумуляторами солнечного тепла. [c.534]

Однако, зная только порядок расположения аминокислот, нельзя еще представить себе совершенно отчетливо все уровни организации белковой молекулы. Даже прн осторожном нагревании белки нередко необратимо утрачивают свойства, присущие им в природном состоянии, иными словами, происходит денатурация белков. Причем обычно денатурация не сопровождается расщеплением полипептидной цепи чтобы расщепить цепь, нужны более жесткие условия. Следовательно, цепи образуют какую-то определенную структуру под действием слабых вторичных связей . В образовании таких вторичных связей обычно участвует атом водорода, находящийся между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь в двадцать раз слабее обычной валентной связи. [c.130]

При гидролизе белка расщепление пептидных связей протекает согласно следующему уравнению [c.25]

Огромная эффективность, с которой энергия высвобождается, запасается и снова выделяется, - тоже результат деятельности ферментов. Энергию организм может получать не только из глюкозы, но и при расщеплении белков, а также жирных кислот, содержащихся в жирах. Для окисления этих веществ клетки используют те же ферменты, что и для окисления глюкозы. [c.446]

Аналогичная ситуация реализуется, по-видимому, также и в ферментативных реакциях. Взаимодействие с субстратом одной функциональной группы белка может быть усилено за счет участия в реакции какой-либо другой, рядом расположенной группы нуклеофильного или электрофильного характера. Так, например, при гидролизе пептидной связи на активном центре карбоксипептидазы А см. схему на стр. 19) нуклеофильная атака молекулой воды усилена за счет общеосновного катализа со стороны карбоксильной группы остатка 01и-270 (а возможно и под действием гидроксильной группы остатка Туг-248). Общекислотный катализ осуществляет, по-видимому, Туг-248. Кроме того, расщепление пептидной связи субстрата может быть существенно облегчено в результате электрофильной атаки атомом 2п. [c.65]

Ядро клетки по своему составу представляет ту же протоплазму, только более уплотненную и с прибавлением небольшого количества фосфорных соединений. Кроме того, клетки содержат в себе некоторые специализированные скопления белка — пластиды, представляющие собой как бы лабораторию органической химии, в которой происходят выработка и преобразование различного рода органических соединений. К пластидам относятся, например, хлорофилловые зерна растений, поглощающих угольную кислоту и обладающих способностью разлагать ее на свету на ее составные элементы, причем кислород возвращается в воздух, а углерод усваивается и отлагается в растениях в виде углеводов крахмала, сахара и пр. Усвоение углерода путем расщепления, углекислого газа происходит по уравнению [c.22]

В конце 40-х — начале 50-х годов нашего века химикам удалось обстоятельно проанализировать с помощью метода бумажной хроматографии смеси аминокислот, полученные при расщеплении ряда белков. В результате удалось установить общее число остатков каждой аминокислоты, содержащихся в молекуле белка, однако порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи при этом определить, естестве шо, было нельзя. Английский химик Фредерик Сенгер (род. в 1918 г.) изучал инсулин — белковый гормон, состоящий примерно из пятидесяти аминокислот, распределенных между двумя взаимосвязанными пол и пептидными цепями. Сенгер расщепил молекулу на несколько более коротких цепей и проанализировал каждую из них методом бумажной хроматографии. Восемь лет продолжалась кропотливая работа по складыванию мозаики , но к 1953 г. был установлен точный порядок расположения аминокислот в молекуле инсулина. Позднее таким же способом было установлено детальное строение даже больших молекул белка [c.130]

Панкреатическая рибонуклеаза быка (мол. в. 14 ООО) представляет собой одиночную полипептидную цепь, построенную из 124 аминокислот, причем в настоящее время определена их последовательность В определенных местах полипептидная цепь сшита четырьмя дисульфидными мостиками (см. раздел Белки ). Расщепление дисульфидных мостиков приводит к потере каталитической активности фермента. [c.297]

Для изучения состава п строения белковых молекул пользуются гидролизом, который можно осуществить двояко а) ферментативный гидролиз, или расщепление белков, и б) химический 1 ид-ролиз. [c.541]

Можно ли точно узнать нуклеотидную последовательность ДНК Первые попытки определения нуклеотидной последовательности были повторением метода определения аминокислотной последовательности белков расщепление молекулы на мелкие фрагменты, выяснение нуклеотидного состава во фрагментах и (на основе данных о перекрывающихся фрагментах) восстановление полной последовательности. Однако в случае белков дело обстояло значительно проще. Наличие в белковой молекуле 20 аминокислот обусловливает большое разнообразие фрагментов, тогда как в состав молекулы ДНК входит всего четыре основания. Поэтому описанный метод можно было использовать только для очень коротких фрагментов нуклеиновых кислот. [c.49]

Большие исследования в области гидролитического расщепления белков и белковых веществ провели Н. Д. Зелинский и [c.542]

Гидролиз пептидов (и белков) приводит к освобождению аминокислот, участвовавших в их построении. Расщепление проводят, как правило, кипячением с соляной или серной кислотами. При этом все аминокислоты выделяются в виде солей, например хлоргидратов. Исключение составляет триптофан, который разрушается в ходе гидролиза, и поэтому для его определения требуются иные способы. Щелочи также гидролизуют пептиды (и белки), но этот процесс протекает менее гладко и приводит к значительной рацемизации аминокислот. Гидролиз полипептидов до аминокислот можно проводить и при помощи ферментов (трипсин, эрепсин). [c.383]

Какой тетраэдрический промежуточный продукт образуется при расщеплении белков при помощи трипсина или химотрипсина Сколько раз за один полный каталитический цикл образуются тетраэдрические промежуточные продукты [c.343]

Каким образом фермент способствует стабилизации тетраэдрического промежуточного продукта в процессе расщепления белка трипсином [c.343]

Какую роль играют гистидин и аспарагиновая кислота в активном центре фермента при расщеплении белка трипсином [c.343]

Способность использовать ароматические соединения распространена лучше всего среди псевдомонад. Расщепление этих соединений происходит только в аэробных условиях. Для синтеза аминокислот (и белка), (Пуриновых и пиримидиновых оснований, а также некоторых витаминов микроорганизм должен получать в доступной для пего форме азот. [c.284]

Важным примером делокализации и поглощения энергии является хлорофилл, который обсуждался в послесловии к гл. 20. Ароматическое кольцо, окружающее ион Mg , представляет собой протяженную делокализо-ванную систему, образуемую порфирином (см. рис. 20-19). Электронные энергетические уровни этой системы обусловливают поглощение света с одним максимумом в фиолетовой области, при 430 нм, и вторым максимумом в красной области, при 690 нм (см. рис. 20-22). При поглощении света молекулой хлорофилла ее электрон возбуждается на более высокий уровень это позволяет хлорофиллу восстанавливать ионы Ге " в ферре-доксине, белке с молекулярной массой 13000, который содержит два атома железа, координированные к сере. Последующее окисление ферредоксина служит источником энергии для протекания других реакций, которые в конце концов приводят к расщеплению воды, восстановлению диоксида углерода и, наконец, к синтезу глюкозы, С НиОв. [c.307]

Первичные продукты гидролитического распада белка получили название альбумоз. Они уже не коагулируют, но могут еще высаливаться подобно белкам. На следующем этапе расщепления образуются пептоны — вещества, не способные ни коагулировать, ни высаливаться. Как альбумозы, так и пептоны содержат соединения полипептидного характера. [c.398]

В качестве конечного продукта азотистого обмена веществ мочевая кислота имеет особенно большое значение в организме пресмыкающихся и птиц, где она образуется в результате расщепления белка. В экскрементах этих животных она является главным азотсодержащим соединением и поэтому в большом количестве содержится в гуано, из которого и добывается технически. Змеи и другие пресмыкающиеся частично освобождаются от нее при линьке, так как она всегда откладывается в коже. [c.1038]

В состав любого живого организма, помимо различных солей и органических веществ, обязательно входит вода. Она является средой, в которой диспергированы важнейшие высокомолекулярные соединения, образующие коллоидные растворы, и протекает большинство реакций обмена. Вода сама принимает участие в обмене веществ, входя в качестве необходимого компонента во многие реакции синтеза. В качестве примера можно указать хотя бы на гидролитическое расщепление сложных углеводов, жиров и белков, требующее участия воды. [c.45]

Наряду с химической модификацией для тех же целей люжно использовать ферменты, катализирующие гидролиз нуг<лсиноных кислот. Например, в экспериментах по футпринтингу комплексов ДНК с белками часто используют панкреатическую дезоксирибонуклеазу (ДНКаза I), которая выделяется в пищеварительный тракт млекопитающих поджелудочной яселезой. Этот фермент катализируе г гидролиз внутренних фосфодиэфирных связей в двунитевых и однонитевых ДНК. При кратковременной обработке ДНК этим ферментом, проведенной так, чтобы в среднем на каждую молекулу ДНК пришелся одш разрыв, расщепление приводит к образованию фрагментов самой разнообразной длины, легко регистрируемых с помощью гель-электрофореза. При такой же обработке комплекса ДНК с белком расщепления в участках, экранирован 1ых белковой молекулой, не происходит и фрагменты соответствующей длины на электрофореграмме не обнаруживаются. На рис. 94 в качестве примера приведен результат исследования с помощью футпринтинга фрагмента ДНК с ферментом РНК-полимеразой (см. [c.324]

B более ранних работах я показал, что восстановление нитратов и красителей в тканях животного организма обусловливается одновременным действием фермента и кофермента, не оказывающих в отдельности никакого действия. В свежем молоке этот фермент существует без кофермента и вызывает совместно с коферментом, извлеченным из тканей или с альдегидами, такие же восстановительные реакции, как и в тканях. Кофермент может быть извлечен из тканей кипящей водой. Он находится также и в продажных пептонах и в белках, расщепленных до аминокислот. Последние исполняют роль кофермента только постольку, поскольку из них образуются альдегиды по реакции, аналогичной открытой в 1862 г. Штре-кером (действие аллоксана на аминокислоты) [c.513]

Раси епление S—S-связей в белках. Расщепление может происходить либо в восстановительной среде (в присутствии тиолов, других восстановленных соединений серы, например ЫагЗОз, Na2S203), либо в щелочной среде при повышенной температуре. В первом случае продуктом восстановления S—S-связи является ее тиольная форма (белок —SH) либо смешанный дисульфид тиольной формы белка с восстанавливающим реагентом (белок —S—S—R белок —S—SO3" и т. п.). При щелочном расщеплении S—S-связей происходит более сложная цепь химических реакций. Сначала цистин гидролизуется с образованием дегидроаланина [c.122]

Имеются, однако, свидетельства о канцерогенной опасности нитритов. В желудке нитриты превращаются в азотистую кислоту, которая при определенных условиях может взаимодействать с некоторыми продуктами расщепления белков с образованием очень опасных канцерогенов. [c.284]

Одним из наиболее исследованных семейств ферментов являются сери-нопротеазы. Все они предназначены для расщепления полипептидньгх цепей белков по механизму, в котором участвует боковая цепь аминокислоты серина (— Hj—ОН), находящейся в активном центре фермента. Три такие протеазы (трипсин, эластаза и химотрипсин) синтезируются в поджелудочной железе и вьщеляются ею в кишечник, где они превращают содержащиеся в пище белки в аминокислоты, способные всасываться через стенки кишечника. Благодаря возможности легко изолировать эти ферменты и их сравнительно высокой устойчивости их удалось интенсивно исследовать химическими способами еще до того, как стало возможным проведение рентгеноструктурного анализа белков. В настоящее время биохимический и рентгеноструктурный анализы позволили установить достаточно ясную картину функции этих ферментов, иллюстрирующую два аспекта действия любых ферментов каталитический механизм и специфичность к субстрату. [c.318]

При полном гидролизе белки и пептиды распадаются иа а-амино-карбоновые кислоты, H2N— HR—СООН. К настоящему времени из гидролизатов белков удалось выделить более 20 так называемых природных аминокислот , которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к одному и тому же стернческому ряду (L), отличаясь друг от друга лишь остатками R. Помимо природных аминокислот, выделяемых из белков, известны также редкие аминокислоты (см. ниже). Все а.минокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусиой кислоты. Их строение может быть установлено окислительным расщеплением, в результате которого боковая цепь вместе с а-углеродным атомом превращается в альдегид [c.349]

Активность различных ферментов, а также специфика происходящих в тканях биохимических процессов тесно связаны с определенными довольно узкими интервалами pH. Например, пепсин желудочного сока активен при pH = 1,5—2,0 содержащийся в слюне птиалин, ускоряющий процесс осахаривания крахмала, наиболее активен при pH = 6,7, т. е. почти в нейтральной среде. В зависимости от pH среды ферменты могут катализировать совершенно различные реакции. Так, тканевые катепсииы при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепление. При отклонении величины pH от оптимальных значений активность ферментов, как показывает опыт, сильно снижается нли даже вовсе прекращается, что в конечном итоге приводит организм к гибели. [c.205]

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]