Прокарбоксипептидаза

Многие белки содержат на своем N-конце специфические полипептидные лидеры , которые вьшолняют роль сигналов, направляющих эти белки к их рабочему месту. Эти сигнальные последовательности уместно сравнить с почтовым индексом на письме. Белки, синтезируемые рибосомами шероховатого эндоплазматического ретикулума в клетках поджелудочной железы и экспортируемые из этих клеток, например трипсиноген и прокарбоксипептидаза (разд. 24.1,6), имеют на N-концах полипептидные лидирующие последовательности. Эти сигнальные последовательности состоят из 15-30 аминокислотных остатков, многие из которых содержат гидрофобные R-группы (рис. 29-20), В процессе синтеза любого белка, в том числе предназначенного на экспорт , сигнальные лидеры, будучи расположены на N-конце, образуются первыми. Такие лидеры узнаются особыми рецепторными участками на внешней поверхности эндоплазматического ретикулума, причем это происходит даже раньше, чем рибосома полностью завершит синтез белка. Гидрофобная жирорастворимая часть лидирующей последовательности прони- [c.945]

Трипсиноген превращается в трипсин, который в свою очередь активирует многие другие ферменты. Во многих системах специфические протеазы не были обнаружены. Типичным примером достаточно подробно изученного процесса ограниченного протеолиза является активация в пищеварительном тракте зимогенов [1, 138, 139], неактивных предшественников ферментов [143]. Ключевым пищеварительным ферментом считается протеаза трипсин [1], не только ввиду его собственной активности по отношению к перевариваемому белку, но и потому, что он является единственным активатором других зимогенов, в частности химотрипсиногенов, прокарбоксипептидазы, проэластазы и профосфолипазы А. Сам трипсин выделяется в двенадцатиперстной кишке в виде неактивного предшественника трипсиногена (рис. 4.5). [c.74]

Карбоксипептидаза А образуется под действием трипсина из неактивного предшественника — прокарбоксипептидазы (Л/ 87 ООО). Полипептидная цепь фермента состоит нз 307 аминокислот (Л/ 34 409) и содержит один дисульфидный мостик. [c.410]

Как и другие протеолитические ферменты, карбоксипептидаза А поступает в панкреатический сок в виде зимогена — прокарбоксипептидазы А. [c.429]

Образование из неактивных белков-предшественников установлено для целого ряда ферментов пепсина, реннина, трипсина, химотрипсина, карбоксипептидазы А их получали, соответственно, из пепсиногена, прореннина, трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидазы А. Активация предшественника характерна также для многих белков, участвующих в системе свертывания крови так, протромбин превращается в тромбин, плазминоген — в плазмин, а фибриноген — в фибрин. Имеются сведения о существовании в поджелудочной железе проэстеразы. [c.93]

Активация проферментов различных протеаз изучена в неодинаковой степени наиболее подробно исследованы активационные превращения трипсиногена, химотрипсиногена и прокарбоксипептидазы А, т. е. протеолитических ферментов поджелудочной железы. В пищеварительной системе их изменения не происходят изолированно, поскольку один из проферментов (трипсиноген) образует фермент, интенсивно активирующий другие предшественники. Сок поджелудочной железы остается неактивным, пока энтерокиназа не превратит трипсиноген в трипсин действие ее является пусковым моментом для всей системы. Далее начинается быстрая активация всех предшественников, которая происходит с резким ускорением, по автокаталитическо-му типу. Причина такого хода процесса в том, что трипсин образуется в результате автокатализа, поскольку он превращает все новые порции трипсиногена в трипсин. Активация других проферментов не является автокаталитической реакцией она происходит под действием трипсина, количество которого стремительно растет. [c.94]

Гораздо сложнее картина активации химотрипсиногена, прокарбоксипептидазы и пепсиногена. Превращение, например, последнего связано с отщеплением примерно одной пятой части его молекулы молекулярный вес пепсина составляет 34 500, а исходного белка (пепсиногена)—42 000. При этом в молекуле пре-фермента расщепляется 9 пептидных связей, в результате чего [c.96]

ЗИМОГЕНЫ (проферменты) — неактивные предшественники ферментов, превращающиеся в активные ферменты в результате структурных изменений. 3. чаще всего встречаются среди протеиназ (пепсин, ренин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза А), гидролитически расщепляющих белковые вещества в пищеварительном тракте животных. Эти ферменты вырабатываются клетками слизистой желудка, кишечника или поджелудочной железой и выделяются в желудочно-кишечный тракт в виде 3. (пепсиногона, прореннина, трипсиногена, химотрип-синогена и прокарбоксипептидазы). Такой способ образования и выделения протеиназ является приспособлением, защищающим клетки и ткани организма от самопереваривания их ферментами, вырабатываемыми в этих клетках. [c.54]

К. А входит в состав желудочно-кишечного сока высших животных и играет важную физиологич. роль в процессе пищеварения, обеспечивая расщеплопие продуктов первичного переваривания белков до аминокислот. К. А вырабатывается поджелудочной железой в виде неактивного зимогепа — прокарбоксипептидазы — и активируется в кишечнике трипсином. [c.219]

Сокращения КПА — карбоксипептидаза А, КПВ — карбоксипептидаза В, про-КПА — прокарбоксипептидаза А, ЛАП — лейцинаминопептидаза, КБЗ — карбобензокси, Е — фермент, S — субстрат, I — ингибитор, йкат — каталитическая константа, Кш — константа Михаэлиса. [c.504]

Активация прокарбоксипептидаз интенсивно изучалась, и библиографию по этому вопросу можно найти в нескольких недавно опубликованных работах [21, 167, 168]. [c.554]

Ферменты, находящиеся в неактивном сосгоянии, получили название проферментов или зимогенов (пепсиноген, трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза А и т. д.). Превращения проферментов (зимогенов) в активные ферменты осуществляется каталитически под действием либо соответствующих ферментов, либо ионов водорода. Например, пепсиноген активируется ионами водорода и самим пепсином трипсиноген — трипсином и энтерокиназой (энтеропептидазой) химотрипсиноген и прокарбоксипептидаза А — трипсином. Характерно, что некоторые проферменты активируются теми же ферментами, например пепсиноген пепсином, трипсиноген трипсином. Пепсиноген, трипсиноген, химотрипсиноген и некоторые другие получены в виде чистых кристаллических белков, установлен их химический состав. Механизм активации во всех изученных случаях заключается в разрыве некоторых пептидных цепей с отщеплением или без отщепления свободных пептидов. [c.136]

Проферменты трипси-ноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проэластаза, зимо-ген фосфолипазы А ферменты липаза, РНК аза, ДНКаза, амилаза, ингибитор трипсина Слизь, муцины (гликопротеины) Рилизинг-факторы [c.61]

Остальные протеазы панкреатического сока (химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза, проэластаза) активируются трипсином. Активация панкреатических пептидаз в кишечнике происходит по каскадному механизму [c.230]

Назовите активаторы трипсиногена, химотрипси-ногена, прокарбоксипептидазы, объясните механизм активации этих ферментов. [c.231]

Прокарбоксипептидаза А активируется при отщеплении с помощью трипсина около 64 аминокислотных остатков с Ы-конца полипептидной цепи [125]. Этот зимоген обладает довольно высокой каталитической активностью. Проявляя способность гидролизовать небольшие эфиры и пептиды [126, 127], прокарбоксипептидаза отщепляет от лизоцима С-концевой лейцин только в семь раз медленнее, чем карбоксипептидаза. Зимоген гидролизует также бензоил-<31у-Ь-РЬе с йса = 3 с и Км = = 2,7 мМ (соответствующие величины для фермента равны 120 с и 1,9 мМ) [126]. В отличие от химотрипсина в прокар-боксипептидазе, несомненно, имеется центр связывания и каталитический аппарат практически полностью сформирован. [c.382]

В клетках поджелудочной железы синтезируются проферменты трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проэластаза. Активация трипси-ногена происходит при участии фермента энтеропептидазы, вьщеляемого клетками кишечника. Энтеропептидаза — это тоже [c.333]

Расщепление белков в двенадцатиперстной кишке требует одновременного действия нескольких протеолитических ферментов, поскольку каждый из них специфичен в отношении ограниченного числа боковых цепей. Следовательно, все проферменты должны превращаться в активные ферменты в одно и то же время. Координированный контроль процесса активации достигается тем, что для всех панкреатических проферментов химотрипсиногена, про-эластазы и прокарбоксипептидазы-u.vi m-ся один общий активатор-трипсин. Откуда же берется достаточно большое количество трипсина, необходимое для активации этих проферментов Дело в том, что клетки, выстилающие двенадцатиперстную кишку, се-кретируют фермент энтеропептидазу у которая по мере поступления трипсино1ена в двенадцатиперстную кишку гидролизует в нем пептидную связь лизин-изолейцин. Образующееся при этом небольшое количество трипсина активирует трипсиноген и другие проферменты. Таким образом, образование трипсина под действием энтеропептидазы этап активации активатора [c.165]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.3 , c.21 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.749 , c.945 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.429 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.289 , c.293 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.289 , c.293 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.207 , c.211 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.382 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.152 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология